LIPIDI CHO (P,N)

ACIDI NUCLEICI CHONP

PROTEINE struttura, funzioni e sistemi di regolazione CHON (S,P)

ZUCCHERI molecole nutritive, strutturali e di riserva della cellula

CHO

membrane cellulari e materiale di riserva

eucarioti

procarioti

Le proteine sono le macromolecole più abbondanti nelle

cellule e sono presenti in tutte le cellule e in tutti i compartimenti cellulari. Una singola cellula può contenere migliaia di proteine diverse, con svariate funzioni biologiche. Tutte le proteine sono polimeri, costituite da 20 amminoacidi, legati tra loro in modo covalente ed in caratteristiche sequenze lineari. Un essere umano produce da 50000 a 100000 proteine diverse

Gli aminoacidi

Sono molecole organiche

contenenti sia gruppi

amminici (NH2) che

gruppi carbossilici

(COOH) entrambi legati

ad un atomo di carbonio

asimmetrico (carbonio

alfa) cioè legato

covalentemente a quattro

sostituenti diversi.

Carbonio α Catena laterale

Gruppo amminico

Gruppo carbossilico

R

NH2 —C — COOH

H

In natura le proteine sono costituite da 20 aminoacidi comuni a tutti gli organismi, diversi per il gruppo R

L’aminoacido più semplice:

GLICINA (Gly)

H NH2 — C — COOH H

AMINOACIDI

Più aminoacidi sono uniti dal legame peptidico (o carboamidico) che si forma con una reazione di condensazione tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico di un altro

asse carbonioso

Gli aminoacidi che costituiscono le proteine sono 20 e sono divisi in 4 classi principali in base alle caratteristiche della catena laterale:

Non p

ola

ri

o idro

fobic

i

*Tra parentesi i simboli degli aminoacidi

Pola

ri n

eutr

i (p

rivi di carica)

Ele

ttricam

ente

carichi

La struttura primaria

delle proteine è

determinata dalla

specifica sequenza di

amminoacidi che la

costituiscono, uniti da

legami covalenti

(peptidici)

Struttura primaria: sequenza aminoacidica

La sostituzione di un solo

amminoacido in posizione 6

della catena β dell’emoglobina

causa l’anemia falciforme

STRUTTURA SECONDARIA – È dovuta a legami H tra il gruppo carbonilico (CO) e il gruppo aminico (NH) coinvolti nei legami peptidici di aminoacidi diversi lungo lo scheletro della catena polipeptidica. . A causa della rigidità del legame peptidico è possibile solo un numero limitato di strutture secondarie tra cui le principali sono la configurazione ad -elica e quella a foglietto

α-elica

foglietto-β

ASSE CARBONIOSO!!!

Struttura terziaria delle proteine Rappresenta la struttura tridimensionale vera e propria della proteina ed è determinata da legami di varia natura che si instaurano tra i gruppi R degli aminoacidi e tra questi e l’acqua e i soluti in esso disciolti

Alla stabilizzazione

della struttura terziaria

possono contribuire i

ponti disolfuro fra due

residui cisteinici

l’asse carbonioso e le catene laterali degli aa interagiscono tra di loro, e con l’ambiente acquoso (acqua + molecole idrofile disciolte) circostante, mediante i diversi tipi di legami (deboli), producendo una conformazione stabile

in ambiente acquoso

Struttura quaternaria delle proteine

tropocollagene

organizzazione nello spazio di proteine composte da più subunità polipeptidiche, tenute assieme da legami deboli e ponti disolfuro

struttura secondaria

struttura primaria

struttura terziaria

più subunità polipeptidiche, struttura

quaternaria

legami covalenti tra aa

legami H tra gli atomi coinvolti nei legami peptidici

legami deboli e ponti disolfuro (gruppi laterali

aa)

La funzione di una proteina dipende dalla sua specifica conformazione

Nella cellula avvengono migliaia di reazioni biochimiche

in sequenze perfettamente controllate e regolate da

ENZIMI

STRUTTURALI (citoscheletro, membrana, etc.)

ENZIMATICHE

La cellula: come porzione di spazio separata

int. ext. composizione int. composizione ext.

in cui si svolgono reazioni chimiche

PROTEINE

foglio di carta + O2 CO2 + H2O + calore (cellulosa, polimero di -glucosio)

G = -686 Kcal/M ma se il foglio non viene acceso con un fiammifero? anche le reazioni SPONTANEE, che liberano energia libera G ( G O), ESOERGONICHE, possono procedere MOLTO lentamente la maggior parte delle molecole biologiche, alle condizioni fisiologiche di pH e di T dell’ambiente acquoso intracellulare, sono piuttosto stabili

le molecole dei reagenti richiedono un’energia di attivazione per trasformarsi nei prodotti

Energia di attivazione = energia necessaria per rompere i legami nelle molecole dei reagenti. Un catalizzatore è un agente chimico che accelera la velocità di una reazione senza essere consumato nel corso della stessa. Un enzima è una proteina dotata di attività catalitica che accelera la reazione cui partecipa abbassando la barriera dell’energia di attivazione.

gli ENZIMI, come tutti i CATALIZZATORI,

NON modificano:

- la direzione della reazione

- il bilancio energetico

- i prodotti finali

- il punto di equilibrio

RESTANO INALTERATI DOPO AVER

PARTECIPATO ALLE REAZIONI

MODIFICANO:

- la velocità della reazione (da un milione a 1.000 miliardi di volte)

quanto più è elevata l’energia di attivazione, tanto più bassa è la velocità della reazione

le molecole reagenti devono passare attraverso uno stato attivato, legato alla loro energia cinetica

L’enzima si lega con forza al substrato e riduce l’energia di attivazione di una reazione che il substrato può subire. Il substrato si lega al sito attivo dell’enzima, che è il sito catalitico. Si forma un complesso enzima-substrato poi il substrato viene trasformato nei prodotti. Ciascun enzima si lega a una sola o a poche specie molecolari e catalizza un solo tipo di reazione biochimica

ossidasi riduttasi deidrogenasi

chinasi

proteasi RNAasi DNAsi

NOMENCLATURA: substrato e tipo di reazione

chinasi = ATP-esoso-fosfotransferasi

ATP + glucosio ADP + glucosio-6-fosfato

Classificazione degli enzimi migliaia nella cellula!!!

LIPIDI CHO (P,N)

ACIDI NUCLEICI CHONP

PROTEINE CHON (S,P)

ZUCCHERI molecole nutritive della cellula CHO

(anche strutturali e materiale di riserva) membrane cellulari e materiale di riserva

strutture, funzioni e sistemi di regolazione

Conservazione dell’informazione

ereditaria, Capacità di duplicarsi

Capacità di dirigere le attività

cellulari

Gli acidi nucleici sono polimeri di monomeri detti nucleotidi.

Un nucleotide è costituito da una base azotata, uno zucchero a cinque atomi di C e un gruppo fosfato

Carbonio 1

Carbonio 5

La base azotata può essere una pirimidina o una purina

pir

imid

ine

purine

NUCLEOTIDE

NUCLEOSIDE

ZUCCHERO RNA

DNA

5’

4’

3’ 2’

1’

BASE AZOTATA

FOSFATI

GTP= Guanosin Tri Phosphate

i nucleotidi hanno anche altre funzioni

ATP= Adenosin Tri Phosphate

I nucleotidi sono uniti fra loro

da un legame fosfodiestere che

unisce il gruppo fosfato di un

nucleotide al C 3 dello zucchero

di un altro nucleotide. Nello

scheletro zucchero –fosfato

ciascun gruppo fosfato è legato

al C5 di uno zucchero e al C3

del successivo (legame 3-5

fosfodiesterico)

le catene nucleotidiche hanno una POLARITÀ MORFO-FUNZIONALE

ACIDI NUCLEICI

legame 3’- 5’ fosfodiesterico

lunghi polimeri fibrosi:

asse costituito da zuccheri e fosfati alternati da

cui sporgono le basi 5’

3’

L’ RNA: 1. È a singolo filamento

2. Uracile al posto della

Timina

3. Lo zucchero è il ribosio

1953 - Watson e Crick pubblicano la struttura della molecola di DNA

FUNZIONI DEL

MATERIALE EREDITARIO

1) Conservazione

dell’informazione ereditabile

2) Capacità di duplicarsi

3) Capacità di dirigere le

attività cellulari

Il diametro della

doppia elica è di

2nm

L’Adenina si appaia sempre con la Timina e la Citosina sempre con la Guanina e infatti:

il contenuto in basi è costante per una determinata specie

DNA

diametro 2 nm

2 nm

10 bp

due filamenti antiparalleli

A - T sono uniti da 2 legami idrogeno. C - G da 3. I due filamenti sono antiparalleli. Uno termina con l’estremità 5’ E l’altro con l’estremità 3’

I filamenti

antiparalleli sono

tenuti a regolare

distanza fra loro

(2nm) dalle basi

azotate. Lungo lo

scheletro le basi

distano tra loro di

0.34 nm e vi sono

10 basi per ciascun

giro della doppia

elica.

Il DNA: 1. È a doppio filamento 2. Lo zucchero è il

desossiribosio 3. I due filamenti sono

complementari (sempre A-T e sempre C-G) e tenuti uniti da legami H che uniscono le basi azotate

Gli acidi nucleici conservano e trasmettono l’informazione ereditaria. Il

responsabile della conservazione e trasmissione delle caratteristiche

ereditarie è il DNA. Per l’espressione delle caratteristiche ereditarie il

DNA trascrive la sua informazione su molecole di RNA che sono una sua

copia complementare Ogni organismo è caratterizzato da una propria costituzione proteica:

enzimi e proteine strutturali differiscono fra una specie e l’altra e

vengono riprodotti fedelmente nelle cellule di una medesima specie.