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Università degli Studi Kore di EnnaFacoltà di Scienze dell’Uomo e della Società
CdL in “Scienze delle attività motorie e sportive”
AA 2013-2014Biochimica
Domenico Ciavardelli - Ph.D.email: [email protected]
AA 2013-2014Biochimica-Lezione 1Domenico Ciavardelli
Biochimica: dettagli
•36 ore
•Orario di Ricevimento: Mercoledì 11,30 – 13,30 e giovedì 11,30 – 13,30,
Studio Docenti presso il Plesso di Psicologia; da concordare via e-mail.
• Contatti: [email protected]
•In ogni e-mail dovrete specificare nell’oggetto il corso
di laurea e indicare nome, cognome e recapito
telefonico!
AA 2013-2014Biochimica-Lezione 1Domenico Ciavardelli
Biochimica: libri di testo
Antonio Di Giulio, Amelia Fiorilli e Claudio StefanelliBiochimica per le Scienze Motorie,
prima edizione edizione(Casa Editrice Ambrosiana, 2011)
AA 2013-2014Biochimica-Lezione 1Domenico Ciavardelli
Biochimica: libri di testo
Massimo Stefani e Niccolò Taddei, Chimica, Biochimica e Biologia Applicata,
seconda edizione (Zanichelli, 2008)
Michele Samaja, Corso di Biochimica per le Lauree Sanitarie,
seconda edizione (Piccin Nuova Libraria, 2007)
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AA 2013-2014Biochimica-Lezione 1Domenico Ciavardelli
Biochimica: programma
Struttura e proprietà chimico-fisiche delle principali biomolecole:carboidrati (il legame glicosidico; monosaccaridi, oligo- e polisaccaridi);lipidi (legami estereo e fosfoestereo; trigliceridi, fosfolipidi, colesterolo e colesterilesteri);acidi ribonucleici e deossiribonucleici (doppia elica, legame fosfodiestereo e interazione tra basi puriniche e pirimidiniche);proteine (amminoacidi: proprietà chimico-fisiche e classificazione sulla base della catena laterale; legame ammidico; struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine, avvolgimento casuale; denaturazione: effetto della temperatura e del pH; proteine fibrose: actina, miosina e collagene; proteine globulari: mioglobina ed emoglobina; affinità per l’ossigeno: descrizione della curva di saturazione; definizione di allosterismo; effettori allosterici positivi e negativi dell’emoglobina; emoglobina e pH ematico: regolazione e potere tampone).
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Molecole organiche: descrizione della struttura e delle proprietà chimico fisiche dei principali gruppi funzionali (idrocarburi alifatici e aromatici; alcoli, tioli e ammine; aldeidi e chetoni; acidi carbossilici e derivati anidridici, esterei e ammidici; tioesteri; derivati dell’acido fosforico).
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Introduzione alla Biochimica: acqua, soluzioni e loro proprietà; equilibri chimici; acidi e basi: definizione; significato biologico del pH e delle sue variazioni.
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ContenutiN. ore
Struttura delle lezioni frontali
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Elementi di Biochimica d’organo e di tessuto: integrazione del metabolismo glucidico, lipidico e proteico in fegato e muscolo. Adattamenti metabolici all’attività motoria.
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Metabolismo dei carboidrati:digestione dei polisaccaridi: biodisponibilità; assorbimento intestinale del glucosio; prima fase della respirazione cellulare: trasformazione del glucosio in piruvato e bilancio energetico; il destino anaerobico del piruvato: fermentazione omolattica e fermentazione alcolica; destino aerobico del piruvato: il mitocondrio, ciclo di Krebs e bilancio energetico, reazioni anaplerotiche; catena di tarsporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: ipotesi chemiosmotica e calcolo della resa energetica; glicogeno, glicogenolisi e glicogenosintesi: descrizione, cenni sulla regolazione ormonale, modificazioni concertate di glicogenosintasi e glicogenofosforilasi; gluconeogenesi: descrizione, cenni sulla regolazione ormonale e regolazione concertata di glicolisi e gluconeogenesi; ciclo di Cori.Metabolismo dei lipidi:digestione dei lipidi: ruolo dei sali biliari, assorbimento intestinale, trasporto e complessi lipoproteici; il tessuto adiposo: cenni sulla regolazione ormonale; beta-ossidazione e bilancio energetico; cenni sulla biosintesi degli acidi grassi; integrazione di catabolismo glucidico e lipidico; corpi chetonici.Metabolismo delle proteine:digestione delle proteine ed enzimi proteolitici; transaminazione e deaminazione ossidativa: ruolo di glutammato, glutammina e alanina; ciclo dell’urea ed integrazione con il ciclo di Krebs; amminoacidi gluconeogenici e chetogenici; ciclo glucosio-alanina; cenni sulla biosintesi delle proteine.
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Introduzione al metabolismo:anabolismo e catabolismo.Cenni di termodinamica; definizione di processo endoergonico ed esoergonico e variazione di energia libera di Gibbs; diagrammi dell’energia: definizione di energia di attivazione, stato di transizione e intermedio di reazione.Introduzione al catabolismo ossidativo:reazioni di ossidoriduzione e differenza di potenziale normale di riduzione; relazione tra G° e E°.Cenni di cinetica e catalisi.Enzimi: classificazione, definizione di cofattore e coenzima, catalisi enzimatica, costante di Michaelis-Menten e regolazione (inibizione diretta, indiretta, retroinibizione).Bioenergetica: molecole ad alta energia (adenosina 5’-trifosfato, tioesteri; fosfocreatina): accoppiamento di reazioni e calcolo di G° e E° per il processo complessivo.Membrana cellulare: potenziale elettrochimico di membrana, osmosi e diffusione, trasporto passivo facilitato e trasporto attivo.
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ContenutiN. ore
Struttura delle lezioni frontali
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E’ previsto che lo studente conosca i seguenti argomenti:
• Modello atomico e definizione di orbitale.
•Costruzione delle configurazioni elettroniche degli
elementi dei primi 3 periodi.
•Ibridazione del carbonio.
•Proprietà periodiche della materia ed elettronegatività.
•Definizione di valenza e numero di ossidazione.
•Legame: legame covalente puro, legame covalente polare,
legame dativo, legame ionico.
Tali argomenti sono stati trattati durante i CORSI DI
ORIENTAMENTO. AA 2013-2014Biochimica-Lezione 1Domenico Ciavardelli
Biochimica: metodi di valutazione
•L’esame prevede una prova scritta e una prova orale.
• L’ammissione alla prova orale è
CONDIZIONATAdal superamento della prova scritta.
•La prova scritta prevede 15 domande a risposta multipla e 5
quesiti a risposta aperta.
•La valutazione minima per l’ammissione alla prova orale è di
15 punti su 30 complessivi. AA 2013-2014
Biochimica-Lezione 1Domenico Ciavardelli
Biochimica
Anatomia
Fisiologia
Perché Biochimica?
“Human physiology is the science of the mechanical, physical, and biochemical functions of humans, theirorgans, and the cells of which they are composed.”
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L’acqua è una molecola polareχO-H = 1,3
Vet
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ipol
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Doppietti elettronici non condivisi dell’ossigenoRicordare che la configurazione elettronica dell’ossigeno è:O:[He] 2s2 2p4
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Polarità e solubilità
Interazioni con il solvente.
Classificazione in base alla solubilita’:
•Sostanze idrofile: solubili in acqua (polarita’ maggiore).Es: proteine citoplasmatiche, carboidrati, acidi nucleici.
•Sostanze lipofile o Idrofobe: scarsamente solubili in acqua, solubili in solventiorganici poco polari (polarita’ minore).Es: lipidi, proteine di membrana.
•In generale“ simile scioglie simile”.
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Interazioni Intermolecolari (Forze di Van der Waals).Sono legami più deboli rispetto ai legami INTRAMOLECOLARI (covalente, ionico, dativo)•Legame di idrogeno: interazione elettrostatica tra N, O, X e un atomo di idrogeno legato a O, N, X.•Legame ione-dipolo: interazione elettrostatica tra una specie carica e una molecola polare.•Interazioni Dipolo-Dipolo o dipolo-dipolo idotto: interazione elettrostatica tra dipoli (due molecole polari o una molecola polare ed una apolare in cui viene GENERATO un momento di dipolo).•Forze di dispersione (LONDON): interazione elettrostatica tra dipoli temporanei generati IN DUE MOLECOLE APOLARI dalla repulsine tra le NUBI ELETTRONICHE (orbitali molecolari).•OSS.: nel caso di MACROMOLECOLE come molte biomolecole tali interazioni potranno essere anche intramolecolari.
Legame d’idrogeno0.177nm
Legame covalente0.0965nm
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Gross L., Mohn F., Moll N., Liljeroth P., Meyer G. “The chemical structure of a moleculeresolved by Atomic Force Microscopy” Science, 2009; 325: 11110-1114.
http://cen.acs.org/articles/87/i35/Molecules-Atoms-Bonds-Visualized.html
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SOLVATAZIONE degli ioni e stabilizzazione in soluzione acquosa I composti IONICI (ELETTROLITI) sono di solito molto solubili in acqua (interazione ione-dipolo).
Ione Na+ solvatato
Ione Cl- solvatato
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Molecole amfipatiche (contenenticontemporaneamente gruppi polari e apolari) sono i DETERGENTI comunemente utilizzati per solubilizzarein acqua sostanze apolari.
Solubili in solventi apolari.
Molto solubili in acqua.
Biomolecole polari, anfotere, lipofile(forma ionica a pH=7)
PolariGlucosio
Glicina
AspartatoLattato
Glicerolo
LipofileEsteri (Cere)
Anfotere
Fenilalanina
Fosfatidilcolina
Gruppi polariGruppi lipofili
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La solubilità ed in generale le proprietà chimico-fisiche delle molecole organiche e quindi delle biomolecole dipendono dai GRUPPI FUNZIONALI che le caratterizzano.
I GRUPPI FUNZIONALI sono insiemi di specifici atomi legati e disposti nello spazio in modo definito.
I GRUPPI FUNZIONALI permettono la classificazione dei composti organici.
Molte biomolecole sono caratterizzate da più di un gruppo funzionale e quindi presentano le proprietà chimico fisiche di diverse classi di composti organici.
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