Presentazione standard di PowerPoint · pag. 95/2 Il metabolismo degli amminoacidi. La principale...

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protidi 1

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protidi 1

In base al valore biologico (ovvero al contenuto di AAE) si distinguono:

- p. ad alto valore biologico contengono tutti gli AAE (es. carne, pesce, uova,

latte e formaggi)

- p. a medio valore biologico uno o più AAE non sono presenti in quantità

significativa ai fini nutrizionali (es. nei legumi scarseggiano gli AA solforati)

- p. a basso valore biologico manca uno o più AAE (es. nei cereali manca l’AA

lisina)

Complementarietà delle proteine: p. a medio valore

biologico + p. a basso valore biologico (nello stesso

pasto) = pool completo di AAE (equivalenza nutrizionale

con p. ad alto valore biologico).

La classificazione delle proteine

La denaturazione è una qualsiasi modificazione della conformazione spaziale della

proteina, ma senza che questa comporti la rottura dei legami peptidici.

Generalmente la denaturazione è un processo irreversibile che comporta:

- perdita della struttura nativa della proteina

- perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche

Può essere causata da:

- agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica

- agenti chimici, ad es. acidi, basi, alcol

La denaturazione proteica

Sono proteine in grado di catalizzare una reazione

biologica (in pratica accelerano la velocità della

reazione).

Sono così costituti:

apoenzima + coenzima = oloenzima

(parte proteica) (parte non proteica)

Gli enzimi sono molto specifici per la reazione catalizzata e per i substrati

coinvolti.

Gli enzimi

L’attività degli enzimi dipende:

- dalla temperatura

- dal pH

- dalla concentrazione dei substrati

Secondo la nomenclatura convenzionale il nome degli enzimi è costituito dal

nome del substrato (o del processo chimico catalizzato) e dal suffisso -asi

(es. saccarasi è il nome dell’enzima attivo sul saccarosio).

Gli enzimi

Digestione delle proteine

La digestione delle proteine inizia

nello stomaco per azione dellapepsina (proteasi gastrica), attivata asua volta dall'acido cloridrico. Siformano così i polipeptidi (cateneformate da più aminoacidi)

gli enzimi contenuti nel succo

enterico (peptidasi), liberano i singoliaminoacidi, che assorbiti dai villiintestinali giungono al fegatoattraverso la vena porta.

I polipeptidi insieme alle proteine

denaturate passano nel duodenodove gli enzimi pancreatici (proteasi)li demoliscono a catene di aminoacidiancora più piccole.

gli enzimi digestivi determinano l’idrolisi delle proteine

Pepsina

Proteasi

Peptidasi

peptidi

proteina

amminoacidi

Grazie ai villi intestinali, gli AA liberati durante la digestione vengono assorbiti

a livello del tenue, e tramite la vena porta giungono al fegato per essere

metabolizzati.

pag. 94 La digestione delle proteine

Gli AA vengono utilizzati nell’organismo primariamente per la sintesi di proteine.

Gli AA, in base al loro destino metabolico, possono essere distinti in:

- glucogenetici se possono essere trasformati in glucosio

- chetogenetici se possono dare corpi chetonici

pag. 95/1 Il metabolismo degli amminoacidi

»Eliminazione dell’azoto

Il gruppo –NH2 dell’AA viene convertito in ammoniaca (NH3) che è una

sostanza tossica viene rapidamente trasformata in urea eliminata

attraverso le urine.

La trasformazione di ammoniaca in urea avviene

tramite una serie di reazioni nota come ciclo

dell’urea (localizzato nelle cellule del fegato).

pag. 95/2 Il metabolismo degli amminoacidi

La principale funzione delle proteine è di tipo plastico (o strutturale), ma

assolvono anche un ruolo regolatore (ad es. enzimi e alcuni ormoni).

Le proteine in eccesso vengono utilizzate per produrre energia o per la sintesi di

altre molecole.

pag. 96 Le funzioni delle proteine

1 g di proteine = 4 kcal = 17 kJ

Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è di 1 g/kg di peso

corporeo al giorno (circa il 10-15% dell’apporto energetico totale).

Il fabbisogno proteico varia in funzione:

- dell’età

- della massa corporea

- delle condizioni fisiologiche

- dell’apporto energetico della dieta e della qualità delle proteine ingerite

Eccesso proteico obesità e surplus di lavoro per i reni.

Carenza proteica deperimento generale e nelle gravi insufficienze un grave

stato patologico noto con il nome di kwashiorkor.

pag. 97 Il fabbisogno proteico