Amminoacidi e

Proteine

Amminoacidi e

Proteine

Prof. Paolo Abis

Lic. Classico “D. A. Azuni”

SASSARI

Gli amminoacidiammoniaca

H

N

H

H

H

C

R

H2N COOH

ammine

H

N

H

R

amminoacidi

Gruppo amminico

Gruppo carbossilico

Gruppo radicale

Gli amminoacidi• Gli amminoacidi sono i componenti base delle

proteine.• Contengono un gruppo carbossilico ed un gruppo

amminico .• Il gruppo radicale R rende l’amminoacido unico e

caratteristico.

R gruppo radicale |H2N— C —COOH | H

Esempi di amminoacidi

H I

H2N—C —COOH I

H glicina

CH3 I

H2N—C —COOH I

H alanina

Gli amminoacidi

• Gli amminoacidi che compaiono più frequentemente nelle proteine degli organismi viventi sono 20 e sono detti ordinari o proteinogeni.

• Insieme a loro ne compaiono alcuni più rari, detti occasionali.

• Alcuni di essi vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla sintesi della proteina.

• In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi, alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti.

Gli amminoacidi• Piante e batteri sono in grado di produrre

amminoacidi particolari, che possono essere trovati negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina.

• Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, vi sono altri amminoacidi biologicamente importanti quali:

• la glicina, • l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) • e l'acido glutammico• la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della

cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.

• In soluzione acquosa sia - NH2 che - i gruppi di COOH degli amminoacidi subiscono la ionizzazione.• Per questo motivo gli AA hanno proprietà sia basiche che acide. • La forma presente in soluzione acquosa dipende dal pH.

H3N H

R

O

HO

H3N H

R

O

O

OH

H

OH

H

pKa1 = 2 pKa2 = 9-10

H2N H

R

O

O

pH isoelettrico

Caratteristiche anfotere

COO-COO-

C H

R

H3NH3N++

A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte

A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte

Forma ZwitterionicaAl punto isoelettrico (pi), le cariche + e - nello zwitterione sono uguali.

• Nelle soluzioni con pH superiore al pi, il gruppo NH3+ nell'amminoacido dona un protone.

+ OH–

H3N—CH2—COO– H2N—CH2—COO–

Zwitterione Ione negativo al pI alto pH

Gli amminoacidi sono acidi

• Nelle soluzioni con pH inferiore al pi, il gruppo COO- dell'amminoacido accetta un protone.

+ H+ +

H3N—CH2—COO– H3N—CH2—COOH

Zwitterione Ione positivo al pI basso pH

Gli amminoacidi sono basi

Un legame peptidico è un legame fra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico

dell'amminoacido seguente.

Un legame peptidico è un legame fra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico

dell'amminoacido seguente.

+ H2O

R

CN

H

CO

OH

H

H

R

CN

H

CO

OHH

H

R

CN

H

COH

H

H OH

OC

H

N C

R

Peptidi e ProteinePeptidi e Proteine

• il legame che unisce due amminoacidi prende il nome di legame peptidico. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome di generico di polipeptide, uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.

• Un polipeptide che contiene 50 o più amminoacidi è denominato proteina.

semplici coniugate

Formate esclusivamente da

amminoacidi

Formate anche da altri composti

Proteine

FunzioniFunzioniAll’interno del corpo, le proteine, svolgono numerose funzioni: • funzione plastica promuovono la sintesi, la riparazione e

l’accrescimento tissutale

• funzione regolatrice controllano processi di natura biochimica per mezzo di enzimi e ormoni di natura proteica

• funzione di trasporto veicolano gas e nutrienti nel torrente ematico

• funzione di difesa e protezione rivestono il ruolo di immunoglobuline e di strutture cheratinizzate

• funzione energetica possono entrare a far parte dei processi di produzione di energia

• Funzione contrattile e di movimento consentono alle cellule o alle varie parti dell’organismo di contrarsi, cambiare forma e muoversi; permettono il movimento di ciglia e flagelli

StrutturaPossono essere

individuati 4 livelli di struttura

Struttura primaria

Struttura secondaria

Struttura terziaria

Struttura quaternaria

è data dalla sequenza amminoacidica nella catena

polipeptidica.

l’alfa-elica e la struttura a foglietto beta

combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-

foglietto collegate tra loro

 

più catene polipeptidiche unite

(subunità)

Struttura primariaStruttura primaria• è data dalla sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica.• È l’ordine col quale si succedono gli amminoacidi lungo la catena

polipeptidica,• ogni proteina possiede una propria caratteristica sequenza.

Struttura secondariaStruttura secondaria

• Consiste nella disposizione nello spazio della catena polipeptidica,

• E’ dovuta a legami idrogeno tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro

• Può essere ad elica o a foglietto ripiegato

Struttura secondariaStruttura secondaria

• foglietto beta

Struttura terziariaStruttura terziaria• è data dalla combinazione di

più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro da segmenti che formano delle anse, le regioni ad ansa.

• Le regioni ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame di una proteina di trasporto o di un anticorpo.

Mioglobina

sito funzionale per l’0ssigeno

Struttura quaternariaStruttura quaternaria• la proteina è formata da più

catene polipeptidiche (subunità) unite con lo stesso tipo di legami che stabilizzano le struttura terziaria.

• Es.: la proteina completa dell’emoglobina è formata da quattro catene polipeptidiche ripiegate. I gruppi eme sono strutture non proteiche attaccate alle catene polipeptidiche e contenenti atomi di ferro che legano e trasportano ossigeno. Emoglobina

I livelli strutturaliI livelli strutturali

La denaturazione modifica la struttura secondaria, terziaria o quaternaria delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli amminoacidi, ovvero senza rompere i legami peptidici.

Questa trasformazione comporta vari fenomeni:- perdita delle attività biologiche (ad esempio

inattivazione degli enzimi);- coagulazione e aggregazione, per esempio con

formazione di schiume;- incremento della sensibilità agli enzimi digestivi,

ovvero aumento della digeribilità che si verifica in genere con la cottura;

DenaturazioneDenaturazione

La denaturazione può essere causata da diversi agenti:

il calore è senz'altro il più importante, poiché rompe i legami che stabilizzano la forma nativa.

La formazione di schiume (come l'albume montato a neve) avviene grazie alla denaturazione irreversibile delle proteine che si dispiegano e si dispongono all'interfaccia aria/liquido, consentendo di intrappolare l'aria.

DenaturazioneDenaturazione