FUNZIONE DELLE PROTEINE Interazioni transitorie con altre molecole. LIGANDI: altre molecole anche...

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FUNZIONE DELLE PROTEINE Interazioni transitorie con altre molecole. LIGANDI: altre molecole anche proteiche. Il sito di legame è complementare ai ligandi per forma, dimensione, carica, idrofilia e idrofobicità. L’interazione è specifica e discriminante. Il sito di legame si può adattare al legante: adattamento indotto. Negli enzimi le interazioni sono forti e provocano/ facilitano reazioni chimiche. I ligandi diventano substrati che si legano nel sito catalitico o sito attivo.

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FUNZIONE DELLE PROTEINE

Interazioni transitorie con altre molecole.

LIGANDI: altre molecole anche proteiche.

Il sito di legame è complementare ai ligandi per forma, dimensione, carica, idrofilia e idrofobicità. L’interazione è specifica e discriminante.

Il sito di legame si può adattare al legante: adattamento indotto.

Negli enzimi le interazioni sono forti e provocano/ facilitano reazioni chimiche. I ligandi diventano substrati che si legano nel sito catalitico o sito attivo.

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MIOGLOBINA:L’ossigeno si lega al gruppo EME

Porfirina

Gruppo EME

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Legame reversibile esempio mioglobina e emoglobina

Gruppo prostetico: EME

Per trasportare l’ossigeno che è poco solubile in acqua e quindi diffonde lentamente specialmente in grandi organismi.

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P + L PL

[PL]Ka = [P][L]

[PL]Ka [L] = [P]

siti di legame occupati= totale dei siti di legame

Ka[L][P]= Ka[L][P]+[P]

Ka[L]= Ka[L]+1

[L]= [L]+_1_ Ka

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INTERAZIONI TRA EME E MIOGLOBINA

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Confronto tra le strutture della mioglobina e della subunità dell’emoglobina

Identicità di amminoacidi in solo 27 posizioni

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Interazioni dominanti tra le subunità dell’emoglobina

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Il legame dell’ossigeno all’emoglobina è di tipo cooperativo e provoca un notevole cambiamento di conformazione,

si passa dallo stato T a quella R

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Legame cooperativo dell’ossigenoL’emoglobina è una proteina allosterica

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Varianti dell’emoglobina e malattie molecolariL’anemia a cellule falciformi

Un unico amminoacdo è cambiato, valina al posto acido glutammico

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Immuniglobuline

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Proteine che provocano il movimento,Actina e miosina

Filamenti spessi

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a)

b)

c)

d)e)

ATP

Pi

ADP

Filamento di actina

Filamento spesso

di miosina

L’ATP si lega alla testa di miosina e causa

la dissociazione dell’actina

L’ATP saldamente legato è idrolizzato e avviene una modificazione

conformazionale. ADP e Pi restano legati alla testa della miosina

La testa della miosina si attacca al

filamento di actina e il Pi

viene rilasciato

Il rilascio del Pi innesca la generazione della “forza contrattile, una modificazione conformazionale nella testa della miosina che fa scorrere i filamenti di miosina su

quelli di actina. In questo processo viene rilasciato l’ADP