PROTEINE

dal greco proteios primario

Strutture molecolari più

rilevanti sia dal punto di vista

funzionale che quantitativo

degli esseri viventi costituendo

circa il 15 % della massa totale.

FUNZIONI

Catalisi enzimatica

Trasporto (emoglobina, albumina, lipoproteine, proteine di membrana)

Protezione (immunoglobuline)

Coagulazione (fribinogeno)

Contrazione (actina, miosina)

Ormonale (insulina, glucagone, vasopressina, testosterone)

Trasmissione impulsi nervosi (acetilcolina, noradrenalina)

Strutturale (collagene, elastina, cheratina..)

Regolazione dell’espressione genica (induttori, repressori)

Organizzazione del DNA nei cromosomi (nucleoproteine)

Aminoacidi

OLIGOPEPTIDI

POLIPEPTIDI

PROTEINE

< 30 aa

+ 30 aa

+ 100 aa

STRUTTURA

Composti organici costituiti da sequenze di aminoacidi

AMINOACIDI

unità strutturali delle proteine

+ NH3 - C - COO -

gruppo

aminico gruppo carbossilico

R I

I

H

caratteristico di ogni a.a.

AMINOACIDI PROTEICI

sono circa una ventina, ma legandosi in un elevato

numero di combinazioni riescono a formare l’enorme

varietà di proteine esistenti

AMINOACIDI NON PROTEICI

Non si trovano mai nella composizione delle proteine.

Sono composti intermedi di reazioni metaboliche

(es. ornitina dal ciclo dell’urea; omocisteina da cui

deriva la metionina, etc…)

AMINOACIDI PROTEICI

Gli aminoacidi possono essere classificati in base alla loro

carica elettrica e all’affinità per l’acqua della loro catena

laterale.

Avremo cosi aminoacidi:

- con carica positiva

- con carica negativa

- neutri polari (senza carica e idrofilici)

- neutri apolari (senza carica e idrofobici)

AMINOACIDI PROTEICI Neutri apolari Neutri polari Basici(carica-) Acidi(carica+)

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Metionina

Fenilalanina

Triptofano

Glicina

Serina

Treonina

Cisteina

Asparagina

Glutamina

Tirosina

Lisina

Arginina

Istidina

Aspartato

Glutammato

* aminoacidi essenziali

* aminoacidi semiessenziali (fanno risparmiare Metionina e Fenilalanina)

* aminoacidi condizionatamente essenziali (in condizioni fisiologiche

particolari quando non sono sintetizzati a velocità sufficiente; substrato

energetico di macrofagi e linfociti responsabili delle difese immunitarie) Valina, Leucina, Isoleucina: a.a. ramificati; substrato energetico a livello

muscolare con risparmio delle scorte di glicogeno

ingombro sterico dei gruppi R

affinità tra i gruppi polari ed apolari

attrazione tra gruppi acidi e basici

modellano la conformazione delle

proteine nello spazio dalle quali

dipende in modo essenziale

l’attività biologica delle proteine

stesse

Il legame chimico che unisce 2 aminoacidi (monomeri) a

formare un polimero (oligopeptide, polipeptide o proteina)

è detto legame peptidico e si instaura tra il gruppo

aminico ( -NH3+ ) di un aa ed il gruppo carbossilico

(- COO-) di un altro aa, con liberazione di una molecola

d’acqua.

Le reazioni che producono legami covalenti tra monomeri

e che liberano una molecola d’acqua per ogni legame

covalente formato vengono chiamate reazioni di

condensazione.

Una singola catena di aa è chiamata polipeptide

(oligopeptide se composta da meno di 30 aa). Ogni

polipeptide ha un gruppo aminico libero (estremità N-

terminale) e un gruppo carbossilico libero all’altra

(estremità C-terminale).

LEGAME PEPTIDICO

+ NH3 – CHR1 – COO -

+NH3 – CHR2 – COO -

+NH3 – CHR1 – C – N – CHR2 – COO -

O

II

I

H

H2O

Legame peptidico

STRUTTURA DELLE PROTEINE

La maggior parte delle proteine è costituita da più di una

catena polipeptidica.

Anche se una proteina potrebbe assumere un grande

numero di forme diverse, dette conformazioni, la maggior

parte delle catene peptidiche si ripiega in una determinata,

(la sua unica) conformazione detta nativa.

Uno degli elementi che più incidono sulle modalità di

ripiegamento di una proteina è la distribuzione delle catene

laterali polari e non polari.

Le catene laterali idrofobe tendono a rimanere all’interno

della proteina, in modo da evitare il contatto con l’ambiente

acquoso, mentre le catene polari (idrofiliche) stanno

all’esterno, dove reagiscono con altri gruppi polari o con

l’acqua.

STRUTTURA DELLE PROTEINE

Nella struttura delle proteine sono individuabili 4 livelli di

organizzazione.

1. Struttura primaria : sequenza lineare di aminoacidi

Ripiegamento delle catene 1ie in strutture regolari

(α-elica o foglietto β) a dare una configurazione

tridimensionale necessaria per lo svolgimento

dell’attività biologica della proteina stessa

2. Struttura secondaria

conformazione a spirale

α - elica

conformazione β

foglietto pieghettato

legami idrogeno

3. Struttura terziaria

Ulteriore ripiegamento ed avvolgimento della catena

polipeptidica 2ia (mantenuto da interazioni elettrostatiche,

idrofobiche e legami ad idrogeno) in una conformazione

più stabile e compatta detta dominio.

Proteine fibrose

(strutturali) collagene: tendini resistenza alla

tensione

elastina: vene, arterie e

polmoni estensione e deformazione senza

danni per i tessuti

Proteine globulari

(regolatorie) albumine (trasporto acidi grassi) α-globuline (protrombina, VLDL,LDL)

β-globuline (transferrina, HDL) γ-globuline (immunoglobuline) istoni (organizzazione del DNA)

4. Struttura quaternaria

diverse catene polipeptidiche in str. 3ia tenute insieme da

forze elettrostatiche si associano a formare una singola

proteina

Emoglobina

4 subunità proteiche

ognuna associata ad

un gruppo EME (anello

al cui interno c’è lo

ione ferroso che lega

l’ossigeno)

PROTEINE CONIUGATE

Quando la proteina è associata ad altre molecole organiche o gruppi chimici

Glicoproteine (responsabili del riconoscimento

antigenico e dei rapporti intercellulari, ormoni ipofisari,

globuline)

Lipoproteine (VLDL, LDL, HDL)

Fosfoproteine (dentina e caseina)

Cromoproteine (mioglobina, emoglobina)

FUNZIONE ENZIMATICA DELLE PROTEINE

Gli enzimi catalitici sono proteine in grado di accelerare la

velocità di una reazione senza alterarne l’equilibrio, senza entrare a

far parte dei prodotti della reazione stessa e senza risultare alterate

al termine del processo.

Viene chiamato substrato la sostanza che subisce una

trasformazione durante la reazione catalizzata dall’enzima

L’enzima possiede un sito di legame che riconosce e lega il

substrato e un sito catalitico che lo catalizza.

Il legame enzima-substrato può avvenire secondo 2 modalità:

• chiave-serratura : enzima e substrato risultano essere

complementari per forma e carica elettrica

• adesione indotta : il substrato induce l’enzima ad un cambio

conformazionale che renda possibile il legame e la conseguente

reazione catalitica

substrato

sito

attivo

prodotti L’enzima cambia

conformazione man mano che

il substrato si lega

Ingresso del substrato nel sito

attivo dell’enzima

Complesso

enzima-substrato

Complesso

enzima-prodotti

Uscita dei prodotti

dal sito attivo

dell’enzima

L’attività catalitica degli enzimi non è costante né riguardo il

numero né riguardo il tipo di reazioni che avvengono, ma viene

regolata in base alle necessità metaboliche della cellula.

Gli enzimi spesso contengono piccole molecole strettamente

legate dette coenzimi, cofattori enzimatici di natura organica, che

aiutano gli enzimi ad esplicitare la loro attività catalitica.

La maggior parte degli enzimi ha suffisso in – asi (ligasi, liasi, etc)

e derivano dal nome della sostanza su cui agisce l’enzima

(substrato) e dal nome della reazione che catalizza (es. malico

deidrogenasi).

Spesso un enzima che

catalizza una reazione viene

inibito o attivato dal prodotto

ultimo della reazione mediante

un meccanismo di feed-back

(retroazione) negativo o positivo. L’inibitore compete

con il substrato

L’enzima lega

l’inibitore

inibitore

enzima

Inibizione competitiva

ACIDI NUCLEICI

Macromolecole di grande complessità chiamate così

perché sono collocate nel nucleo delle cellule.

L’unità di base è il NUCLEOTIDE

radicale

fosforico

zucchero pentoso

ribosio o

desossiribosio

A adenina

G guanina

C citosina

T timina

U uracile

DNA

Zucchero: desossiribosio

Gruppo fosfato

Basi: adenina

guanina

citosina

timina

RNA

Zucchero: ribosio

Gruppo fosfato

Basi: adenina

guanina

citosina

uracile

Basi azotate Sono suddivise in due gruppi a seconda della loro struttura:

PURINE PIRIMIDINE

Costituite da due anelli appaiati

A = adenina

G = guanina

Costituite da un solo anello

C = citosina

T = timina (solo nel DNA)

U = uracile (solo nel RNA)

Nucleoside = base azotata + zucchero pentoso

Nucleotide = base azotata + zucchero pentoso + gr. fosfato

MODEDLLO A DOPPIA ELICA 2 filamenti nucleotidici paralleli

Il collegamento avviene tra le basi

complementari dei due filamenti

che si abbinano a coppie esclusive A T C G

DNA acido desossiribonucleico

Trasmissione dell’informazione genetica

Non esce mai dal nucleo

RNA acido ribonucleico

Trasporta fuori dal nucleo le informazioni

genetiche dopo averle ricopiate dal

DNA

È responsabile della sintesi delle proteine

MODEDLLO A SINGOLA ELICA 1 solo filamento di nucleotidi

RNA acido ribonucleico

RNA messaggero

mRNA

RNA di trasporto

tRNA

RNA ribosomiale

rRNA

singolo filamento

complementare di DNA

trasferisce fuori dal

nucleo le informazioni

genetiche trasporta gli

aminoacidi nella

sintesi proteica

insieme a proteine

costituisce i ribosomi

dove avviene la

sintesi proteica

ATP adenosin trifosfato

NADP nicotinamide-adenindinucleotide

fosfato

FAD flavin-adenin-dinucleotide

accumulatore di energia

trasporto di ioni H +

trasporto di ioni H +

I nucleotidi, sono altresì molecole in grado di fornire energia a tutte quelle reazioni di sintesi che lo richiedono (sintesi delle proteine, degli ac.nucleici, dei polisaccaridi, etc…) perciò entrano nella composizione anche di…

VITAMINE Composti organici eterogenei

necessari in dose minime, ma indispensabili per la

sopravvivenza delle cellule

no valore energetico

ottenibili attraverso una dieta equilibrata

bioregolatori (cofattori enzimatici)

fattori di crescita (A, D)

strutture nervose (B, PP)

resistenza ad infezioni e radicali liberi (A, C, E)

protezione della pelle

prevenzione da tumori

suddivise in 2 gruppi a seconda della solubilità in acqua o

nei grassi

IDROSOLUBILI LIPOSOLUBILI

VITAMINE LIPOSOLUBILI

VIT. PRINCIPALI

FUNZIONI

SINTOMI DA

CARENZA

PRINCIPALI

FONTI ALIMENTARI

Interviene nel meccanismo

della visione, favorisce il

mantenimento degli epiteli,

immunostimolante, protegge

dal cancro

Anemia, diarrea,

cecità notturna,

depressione del

sistema

immunitario,

lesioni oculari

Fegato, uova, burro, spinaci ed

altri vegetali a foglie verde

scuro, broccoli, meloni,

albicocche, carote ed altri frutti

color arancio

Mineralizzazione delle ossa e

corretta utilizzazione del

calcio e del fosforo

Rachitismo nel

bambino e fragilità

ossea nell’adulto

Fegato, uova, pesce azzurro

(sardine).

Proviene anche dalla sintesi

endogena del colesterolo

Antiossidante, blocca la

formazione dei radicali liberi,

protegge le membrane

cellulari

Anemia, debolezza,

crampi

Olii vegetali non raffinati, germe

di grano, semi, noci, vegetali a

foglia verde

Interviene nel meccanismo

della coagulazione del

sangue, antiemorragica

Emorragie o

ritardato tempo di

coagulazione

Broccoli, cavoli, vegetali a foglia

verde, fegato.

Viene anche sintetizzata dai

batteri del tratto intestinale.

A

r

etinolo

D

e

rgocalc

i-

fe

rolo

E

to

cofe

rolo

K

VITAMINE IDROSULUBILI

VIT. PRINCIPALI

FUNZIONI

SINTOMI DA

CARENZA

PRINCIPALI

FONTI ALIMENTARI

Cofattore nel metabolismo

energetico dei carboidrati,

stimola l’appetito e le funzioni

del sistema nervoso

Problemi cardiaci,

inappetenza,

debolezza, insonnia,

irritabilità

degenerazione del

sistema nervoso

Presente in moltissimi

alimenti, soprattutto cereali

integrali, legumi, maiale, noci

È in molteplici reazioni

metaboliche, aiuta la visione

e la pelle

Lingua magenta, ferite

agli angoli della bocca,

arrossamento degli

occhi

Latte e derivati, carne,

cereali integrali, vegetali

verdi

Coenzima nella respirazione

cellulare(componente del

NADP), aiuta la pelle e i

sistemi digerente e nervoso

Diarrea, debolezza,

alterazioni mentali fino

al delirio, glossite,

pellagra

Olatte, carne, uova,pesce,

cereali integrali,frutta secca

ed altri alimenti proteici

Costituisce il coenzima A

utilizzato nel metabolismo

energetico

Insonnia, vomito,

disturbi intestinali

Largamente diffuso negli

alimenti

Ha un ruolo essenziale nella

regolazione del metabolismo

delle proteine e dei grassi ed è

la più importante per il

sistema immunitario,

regolazione dell’umore.

Anemia, glossite,

irritabilità, convulsioni,

deterioramento

dell’immunità umorale

e cellulo-mediata

Cereali integrali, vegetali

verdi, legumi, carne, pesce

B1

tiam

ina

B

2

riboflavin

a

B3/P

P

nia

cin

a

B6

pirid

ossin

a

B5

acid

o

panto

tenic

o

VITAMINE IDROSULUBILI

VIT. PRINCIPALI

FUNZIONI

SINTOMI DA

CARENZA

PRINCIPALI

FONTI ALIMENTARI

Ha un ruolo importante nella

formazione dell’emoglobina

ed azione stimolante sul

sistema immunitario

Disturbi intestinali,

depressione del sistema

immunitario, anemia

megaloblastica,

confusione mentale,

spina bifida nel feto

Vegetali a foglia verde,

legumi, semi, fegato

Fa parte di un coenzima

utilizzato nella sintesi di nuove

cellule. Interviene nella

formazione dei globuli rossi.

Anemia, glossite,

affaticamento,

degenerazione del

sistema nervoso,

depressione

Alimenti di origine

animale: carne, pesce,

latte, formaggi, uova

Fa parte di un coenzima

utilizzato nel metabolismo dei

grassi e dei carboidrati e

coinvolto nella sintesi degli

aminoacidi

Inappetenza, nausea,

depressione, debolezza,

perdita di capelli,

dermatiti, anomala attività

cardiaca

Largamente diffusa negli

alimenti, in modo

particolare in: legumi,

uova, fegato, funghi,

cacao, mandorle.

Antiossidante, interviene

nelle sintesi del collagene e

della tiroxina, aumenta la

resistenza alle infezioni,

aiuta l’assorbimento del

ferro, contrasta lo stress.

Frequenti infezioni,

anemia, gengive

sanguinanti, depressione,

fragilità capillare e ossea,

scorbuto

Agrumi, broccoli, cavoli,

melone, fragole, kiwi,

pomodori, papaia,

mango, peperoni, patate,

lattuga.

B

9

acid

o folic

o

H

bio

tina

C

a

cid

o a

scorb

ico

B12

cobala

min

a