STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE. FORZE NON COVALENTI Basso contenuto energetico, MA il gran...

Post on 01-May-2015

339 views 3 download

Transcript of STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE. FORZE NON COVALENTI Basso contenuto energetico, MA il gran...

STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE

FORZE NON COVALENTI

Basso contenuto energetico, MA il gran numero di singole interazioni costituisce una forza di legame sufficiente a stabilizzare la struttura della proteina stessa.

Forze idrofobiche

Legami idrogeno

Interazioni elettrostatiche

Forze di dispersione di van der Waals

Esempi di strutture terziarie

PROTEINE FIBROSE

PROTEINE FIBROSE

- Danno protezione esterna, sono i costituenti dello strato più esterno della pelle, dei capelli, penne unghie e corna.

- Danno supporto, modello e forma perchè costituiscono la maggior parte de composti organici dei tessuti connettivi, inclusi tendini, cartilagine, ossa e gli strati profondi della pelle.

-Hanno strutture più semplici delle proteine globulari

-cheratine

capelli, lana, piume, unghie, artigli, aculei, squame, corna, gusci di tartaruga, strati esterni della pelle

sono una famiglia, sono simili tra loro per la composizione in amminoacidi e per conformazione. Prodotte all’interno delle cellule epidermiche, le catene polipeptidiche si organizzano in filamenti, poi questi formano delle strutture a fune che riempiono la cellula.Le cellule muoiono e le pareti cellulari formano la cuticola.

Ricche di amminoacidi che favoriscono la formazione di -elica. Contengono molti residui di cistina che possono formare legami disolfuro tra catene adiacenti.

La superstruttura secondaria del collagene è una tripla elica.

Il collagene fa parte di diverse strutture biologichequali cartilagini, tendine, pelle.

Strutture in rasmol

IL RAGGIUNGIMENTO DELLA CORRETTA STRUTTURA TERZIARIA

Christian Anfinsen negli anni ‘60 vinse il premio Nobel per aver dimostrato che il ripiegamento delle proteine nelle loro strutture terziarie è governato dalla proteina stessa. Tuttavia 30 anni dopo, alcuni scienziati hanno scoperto che altre proteine possono aiutare il processo del ripiegamento. Esse sono chiamate chaperoni (o chaperonine) e sono fisicamente associate alla proteina da “aiutare” durante il processo del ripiegamento. Tuttavia, una volta completato il proprio compito lo chaperone si stacca dalla proteina per trasferirsi su di un’altra che si sta ripiegando.

Alcune proteine sono aiutate da più chaperoni e si hanno anche evidenze che il processo avviene con più stadi diversi.

L’esperimento di Anfisen utilizzò la Ribonucleasi

Ponti disolfuro

-MercatoetanoloUrea 8M Proteina denaurata

Ponti dis. ridotti(HO-CH2CH2SH)

Ossidazione incondizioni rinaturanti

Proteina nativa4 ponti dis. Corretti.Invece di 4 qualsiasi dei 105 possibili(7x5x3)

Struttura quaternaria di proteine:l’emoglobina umana

Strutture quaternarie:struttura di un batteriofago

(virus del mosaico del tabacco)

Strutture quaternarie:struttura di un virus

(adenovirus)

Immagine in microscopia

elettronica di un adenovirus

Proteina Organismo Peso molecolare Numero di

subunità

Peso molecolare

delle subunità

fattore di crescita

del nervo

topo 26.518 2 13259

ormone

luteinizzante

pecora 27.322 1

1

12500

14830

emoglobina mammiferi 64.500 2

2

16000

16000

avidina pollo 68.300 4 18000

troponina coniglio 80.000 1

1

1

37000

24000

20000

lattato

deidrogenasi

maiale 140.000 4 35000

aspartato

transcarbamilasi

E. coli 310.000 6

6

3000

17000

apoferritina cavallo 443.000 24 18500

emoglobina arenicola 2.850.000 48 54000

complesso della

piruvato

deidrogenasi

E. coli 5.000.000 24

24

24

91000

65000

56000