Analisi struttura secondaria terziaria e quaternaria delle proteine

Cristallografia Spettroscopia

Simulazioni

HEADER GENE REGULATING PROTEIN 26-JUL-90 3CRO 3CRO 2COMPND 434 CRO PROTEIN COMPLEX WITH 20 BASE PAIR PIECE OF /DNA$ 3CRO 3COMPND 2 CONTAINING OPERATOR /OR1$ 3CRO 4SOURCE PHAGE 434 3CRO 5AUTHOR A.MONDRAGON,S.C.HARRISON 3CRO 6REVDAT 1 15-OCT-91 3CRO 0 3CRO 7JRNL AUTH A.MONDRAGON,S.C.HARRISON 3CRO 8JRNL TITL THE PHAGE 434 CRO(SLASH)/O=R=1$ COMPLEX AT 2.5 3CRO 9JRNL TITL 2 ANGSTROMS RESOLUTION 3CRO 10JRNL REF J.MOL.BIOL. V. 219 321 1991 3CRO 11JRNL REFN ASTM JMOBAK UK ISSN 0022-2836 070 3CRO 12SEQRES 1 A 20 A A G T A C A A A C T T T 3CRO 114SEQRES 2 A 20 C T T G T A T 3CRO 115SEQRES 1 B 20 T A T A C A A G A A A G T 3CRO 116SEQRES 2 B 20 T T G T A C T 3CRO 117SEQRES 1 L 71 MET GLN THR LEU SER GLU ARG LEU LYS LYS ARG ARG ILE 3CRO 118SEQRES 2 L 71 ALA LEU LYS MET THR GLN THR GLU LEU ALA THR LYS ALA 3CRO 119SEQRES 3 L 71 GLY VAL LYS GLN GLN SER ILE GLN LEU ILE GLU ALA GLY 3CRO 120SEQRES 4 L 71 VAL THR LYS ARG PRO ARG PHE LEU PHE GLU ILE ALA MET 3CRO 121SEQRES 5 L 71 ALA LEU ASN CYS ASP PRO VAL TRP LEU GLN TYR GLY THR 3CRO 122SEQRES 6 L 71 LYS ARG GLY LYS ALA ALA 3CRO 123SEQRES 1 R 71 MET GLN THR LEU SER GLU ARG LEU LYS LYS ARG ARG ILE 3CRO 124SEQRES 2 R 71 ALA LEU LYS MET THR GLN THR GLU LEU ALA THR LYS ALA 3CRO 125SEQRES 3 R 71 GLY VAL LYS GLN GLN SER ILE GLN LEU ILE GLU ALA GLY 3CRO 126SEQRES 4 R 71 VAL THR LYS ARG PRO ARG PHE LEU PHE GLU ILE ALA MET 3CRO 127SEQRES 5 R 71 ALA LEU ASN CYS ASP PRO VAL TRP LEU GLN TYR GLY THR 3CRO 128SEQRES 6 R 71 LYS ARG GLY LYS ALA ALA 3CRO 129FORMUL 5 HOH *25(H2 O1) 3CRO 130HELIX 1 H1L THR L 1 ALA L 12 1 3CRO 131HELIX 2 H2L THR L 16 THR L 22 1 3CRO 132HELIX 3 H3L GLN L 28 ALA L 36 1 3CRO 133HELIX 4 H4L LEU L 45 ALA L 51 1 3CRO 134HELIX 5 H5L PRO L 56 TYR L 61 1 3CRO 135HELIX 6 H1R THR R 1 ALA R 12 1 3CRO 136ATOM 825 N MET L -1 -20.948 -13.418 28.320 1.00 46.93 3CRO 964ATOM 826 CA MET L -1 -21.093 -12.112 28.939 1.00 52.50 3CRO 965ATOM 827 C MET L -1 -22.482 -11.566 28.846 1.00 52.55 3CRO 966ATOM 828 O MET L -1 -22.816 -10.393 28.618 1.00 52.75 3CRO 967ATOM 829 CB MET L -1 -19.916 -11.178 28.789 1.00 59.92 3CRO 968ATOM 830 CG MET L -1 -18.839 -11.701 29.713 1.00 80.88 3CRO 969ATOM 831 SD MET L -1 -17.178 -11.517 29.038 1.00 95.94 3CRO 970ATOM 832 CE MET L -1 -16.527 -13.173 29.365 1.00 90.58 3CRO 971ATOM 833 N GLN L 0 -23.243 -12.593 29.074 1.00 51.78 3CRO 972ATOM 834 CA GLN L 0 -24.639 -12.681 29.076 1.00 52.49 3CRO 973ATOM 835 C GLN L 0 -25.268 -12.252 30.349 1.00 42.74 3CRO 974ATOM 836 O GLN L 0 -24.688 -12.207 31.435 1.00 47.12 3CRO 975ATOM 837 CB GLN L 0 -24.971 -14.147 28.858 1.00 45.95 3CRO 976ATOM 838 CG GLN L 0 -24.141 -14.712 27.710 1.00 53.26 3CRO 977HETATM 1955 O HOH 1 -26.069 -22.429 17.059 1.00 53.88 3CRO2006HETATM 1956 O HOH 2 -29.807 -24.105 20.748 1.00 60.93 3CRO2007

MASTER 101 0 0 10 0 0 0 6 1881 2 0 16 3CRO2031END 3CRO2032

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Proteine ed enzimi sono in realta’ delle molecole flessibili

I movimenti sono indispensabile per la funzione

Studi recenti teorici e sperimentali svolti a dimostrare la stretta relazione fra la funzione svolta e la rispettiva dinamica molecolare

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Il lisozima e’ una proteina che idrolizza componentePolisaccaridica del peptidoglicanoN acetil glucosamina-(B 1->4) -N acetil muramicoN-acetilglucosamina e’ un’inibitore competitivo che si lega nella tasca idrofobica

4

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Interazione peptide-proteina5.

6. ATP sintasi: un esempio di motore molecolare

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F1= 3 , 3 , 1, 1, 1, F0 = 10-14 c, 2 b, 1 a

ROTORE anello c TRASMISSIONE stelo , STATORE 3 , 3 , ( , 2b)

Canale protonico dato da subunità a e subunità c

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interazione con la subunità rende le subunità non equivalenti

Rilassata = lega ADP 3- e HPO42-

Tesa = lega ATPAperta = rilascia il nucleotide

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8.

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1. Nel muscolo a riposo le teste di miosina sono dissociate dall’actina e legano ADP+ fosfato.2. Il legamedella testa della miosina con l’actina stimola il primo cambiamento conformazionale con il rilascio di fosfato.3. Questo rilascio induce il successivo cambiamento conformazionale della testa della miosina – colpo di potenza in cui le teste della miosina si piegano di 45 gradi- con distacco dell’ADP. 4. Il successivo legame di ATP provoca un altro cambiamento conformazionale con il distacco della miosina dalla actina 5. L’idrolisi dell’ATP induce l’ultimo cambiamento conformazionale del ciclo ponendo la testa della miosina quasi perpendicolare all’asse del filamento stesso (forma ad alta energia). La miosina è pronta per un altro ciclo.

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