• Atomi (idrogeno, ossigeno,carbonio,azoto)

• Ioni (ione sodio Na+, Cl-)

• Molecole (acqua, glucosio, alanina…….)

• Macromolecole: amido,glicogeno, proteine,

acidi nucleici (DNA)

• Strutture cellulari complesse (membrana

plasmatica)

• Tessuti, organi

Dagli atomi alle biomolecole

Aminoacidi e Proteine. Relazione Struttura-funzioni

e fonti alimentari

Proteine corporee

40% nel muscolo di cui 65% miosina ed actina

per locomozione e lavoro muscolare, ma anche come fonte di amminoacidi

in particolari condizioni fisiologiche

Le proteine muscolari non sono forma di riserva come glicogeno e lipidi ed

una loro perdita porta a perdita di proteine funzionali.

10% tessuti viscerali (fegato, intestino)

non mobilizzate rapidamente in condizioni di stress per le loro funzioni vitali

30% nelle pelle e nel sangue

lesioni delle pelle ed anemia sono presenti in deficit di proteine alimentari

4 proteine:

miosina, actina, collagene (strutturali) ed emoglobina (trasporto O2)

costituiscono circa la metà di tutte le proteine

Funzioni delle proteine nel corpo umano

Una suddivisione delle proteine è quella che le distingue in

base alla loro funzione.

• proteine strutturali (collagene, elastina)

• proteine di trasporto (apoproteine, carrier di membrana)

• proteine catalitiche (enzimi)

• Attività regolatrice (ormoni)

• Comunicazione con agonisti e altre cellule

(recettori cellulari ..)

Struttura di un Aminoacido

Classificazione degli aminoacidi

Aspetti strutturali

(caratteristiche del

gruppo R)

Aspetti nutrizionali

( aminoacidi polari,

apolari..

alcuni aminoacidi

possono interagire con

l’acqua e molecole

polari, altri non hanno

queste caratteristiche)

Alcuni aminoacidi possono essere sintetizzati da alcuni

precursori, altri aminoacidi che vengono definiti essenziali

non possono essere sintetizzati. Poiché sono precursori di

molecole che esercitano ruoli funzionali dipendiamo dalla

alimentazione per il loro apporto

Classificazione degli aminoacidi: aspetti strutturali

Gli aminoacidi possono essere classificati sulla base della catena -R (la loro catena laterale)

Avremo così:

aminoacidi con carica positiva;

aminoacidi con carica negativa;

aminoacidi neutri polari (senza carica e idrofilici);

aminoacidi neutri apolari (senza carica e idrofobici).

Classificazione Aminoacidi

Polari (es. Acido aspartico)

Apolari (Es.Alanina)

…..

Acido aspartico

Alanina

Alcuni aminoacidi vengono definiti “aromatici” perché hanno un

anello ciclico nella catena laterale

Esempio

Fenilalanina

Cisteina

VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA

Aminoacidi ramificati

Sono aminoacidi essenziali

Dagli aminoacidi ai dipeptidi, tripeptidi…oligopeptidi e

proteine

Es. dipeptide

Legame peptidico

Proprieta’ del legame peptidico:Planare, ha una forza intermedia tra il legame semplice ed il

legame doppio.

C CN

H

H

H

O

OH

R

C CN

H

H

H

O

OH

R

+

H

Classificazione delle proteine

presenti nell’organismo umano

Peso molecolare

Composizione

Solubilità

Funzioni svolte

(trasporto, ruolo regolatore, …..

Proteine semplici (costituite da soli

amminoacidi)

Proteine coniugate (costituite da una

proteina semplice e da un gruppo

prostetico di natura non proteica.

Peso molecolare medio di un amminoacido : circa 113 g / mol

Il peso permette di calcolare quanti residui amminoacidici sono presenti in una

proteina di una data dimensione

Dagli Aminoacidi alle proteine

Gli amminoacidi più abbondanti sono leucina, serina, lisina e acido glutammico

costituiscono il 32% degli amminoacidi nelle proteine

Aminoacidi meno presenti sono cisteina, triptofano e metionina

insieme 5% degli amminoacidi nelle proteine

Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright © 2007

In una catena polipeptidica, per convenzione il terminaleamminico viene considerato l’inizio della catena polipeptidica, equindi la sequenza degli amminoacidi di una catenapolipeptidica si scrive a partire dal residuo amminoterminale(N-terminale).

Stuttura secondaria ad alfa-elica

Ogni giro completo

dell'elica corrisponde ad

una distanza di 5,4 Å.

Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright © 2007

Il foglietto b:

è stabilizzato da legami idrogeno tra le catene polipeptidiche.

Ha una struttura molto diversa da quella a bastoncino dell’a-elica.

E’ composto da due o più catene polipeptidiche, chiamate catene b.La struttura b è quasi completamente estesa invece di esserestrettamente avvolta.

La distanza tra amminoacidi adiacenti di una catena b è di 3,5 A,invece degli 1,5 A dell’a-elica e le catene laterali degli amminoacidiadiacenti sono in direzioni opposte.

Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright © 2007

Le anse:

Le anse non hanno strutture periodiche regolari, anche se sonospesso rigide e ben definite.

Le inversioni e le anse si trovano sempre sulla parte più esternadelle proteine e quindi partecipano spesso alle interazioni delleproteine con altre molecole.

Legame idrogeno: ruolo nella struttura delle proteine

Il legame idrogeno è un tipo di interazione che si forma quando un atomo di idrogeno si lega ad un atomo fortemente elettronegativo come ossigeno, fluoro e azoto e nell’altra molecola è presente uno di questi stessi atomi (O, N,F)

L’ atomo piu’ elettronegativo attrae gli elettroni di legame acquisendo una parziale carica negativa e lasciando all'idrogeno una parziale carica positiva.

Interazioni tra aminoacidi

nelle proteine

Legame

idrogeno

Ponte

disolfuro

Legame di

natura

elettrostatica

Interazioni

idrofobiche

Modelli di proteine con domini ad alfa elica o

domini con struttura secondaria di tipo beta

loop

loop

Struttura primaria dell’insulina

• è formata da due catene unite da due

legami che coinvolgono la cisteina :

•La catena A ha 21 aminoacidi e la

catena B ha 30 aminoacidi

Catena B

Catena

A

Proteine fibrose (Ruolo

strutturale e contrattile)Proteine globulari

Proteine fibrose (Ruolo strutturale

e contrattile)

tipicamente insolubili in acqua

Contengono amminoacidi "idrofobici” (ad

esempio Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe)

conferiscono struttura e / o elasticità, resistenza

Danno vita a aggregazioni (es. fibre muscolari)

Proteine globulari

Proteine globulari

Svolgono la maggior parte del lavoro metabolico (trasporto, la

catalisi e la protezione)

La maggior parte degli enzimi e le proteine regolatrici (ormoni)

sono tipicamente solubili in acqua,

residui AA polari sulla superficie

residui AA idrofobici all'interno

non formano aggregati in strutture macroscopiche

strutture compatte terziarie ( presentano regioni ad alfa

eliche, fogli ß,….)

Proteine coniugate costituite da proteina+gruppo prostetico

•Glicoproteine Proteine + Glucidi

•Flavoproteine: Proteine + Nucleotidi flavinici

•Metallo proteine: Proteine + Metalli

•Fosfoproteine:Proteine + Gruppi fosforici

Permettono di immagazzinare specifici

nutrienti

Es. proteine che immagazzinano ioni

metallici (ioni metallici caricati

positivamente possono legarsi a catene

laterali di aminoacidi con carica negativa

La ferritina è un esempio di proteina

che assolve questo ruolo

Metallo proteine. Ruolo come Proteine di riserva

Ferritina

All'interno della proteina, il ferro è

immagazzinato nello stato di

ossidazione del Fe (III)

Perché il ferro sia rilasciato quando il corpo ne ha

bisogno, il ferro deve passare a stato di

ossidazione Fe (II).

Così, la struttura della ferritina è estremamente

importante per la capacità della proteina di

immagazzinare e rilasciare ferro in modo

controllato.

24 subunità polipeptidiche

Altri Esempi di Metalloproteine

Ca 2+ binding protein (es. calmodulina, coinvolta nella contrazione

muscolare, trasduzione del segnale )

Fe 3+ nella lactoferrina (proteina che lega il ferro, è presente nel latte)

Il ferro è trasportato dalla metalloproteina transferrina, proteina

che trasporta il ferro all'interno dell'organismo dall'intestino, dove viene

assorbito, al midollo, dove vengono prodotti i globuli rossi, o agli organi di

deposito (il fegato).

Proteine di membrana

Circa il 25% di tutte le proteine

giocano un ruolo importante:

nella comunicazione cellulare

nel metabolismo energetico (ad esempio nei mitocondri)

trasporto di molecole / o ioni di fuori delle cellule

riconoscimento delle cellule con gli agonisti ( es. recettori per ormoni, recettori per lipoproteine ecc…)

Classificazione delle Proteine di Membrana

• Proteine Superficiali o Estrinseche• Proteine Integrali o Intrinseche

Aspetti strutturali

Il recettore

per l’ormone

insulina