Dagli atomi alle biomolecole - UNIVPM€¦ · Dagli atomi alle biomolecole. Aminoacidi e Proteine....
Transcript of Dagli atomi alle biomolecole - UNIVPM€¦ · Dagli atomi alle biomolecole. Aminoacidi e Proteine....
• Atomi (idrogeno, ossigeno,carbonio,azoto)
• Ioni (ione sodio Na+, Cl-)
• Molecole (acqua, glucosio, alanina…….)
• Macromolecole: amido,glicogeno, proteine,
acidi nucleici (DNA)
• Strutture cellulari complesse (membrana
plasmatica)
• Tessuti, organi
Dagli atomi alle biomolecole
Aminoacidi e Proteine. Relazione Struttura-funzioni
e fonti alimentari
Proteine corporee
40% nel muscolo di cui 65% miosina ed actina
per locomozione e lavoro muscolare, ma anche come fonte di amminoacidi
in particolari condizioni fisiologiche
Le proteine muscolari non sono forma di riserva come glicogeno e lipidi ed
una loro perdita porta a perdita di proteine funzionali.
10% tessuti viscerali (fegato, intestino)
non mobilizzate rapidamente in condizioni di stress per le loro funzioni vitali
30% nelle pelle e nel sangue
lesioni delle pelle ed anemia sono presenti in deficit di proteine alimentari
4 proteine:
miosina, actina, collagene (strutturali) ed emoglobina (trasporto O2)
costituiscono circa la metà di tutte le proteine
Funzioni delle proteine nel corpo umano
Una suddivisione delle proteine è quella che le distingue in
base alla loro funzione.
• proteine strutturali (collagene, elastina)
• proteine di trasporto (apoproteine, carrier di membrana)
• proteine catalitiche (enzimi)
• Attività regolatrice (ormoni)
• Comunicazione con agonisti e altre cellule
(recettori cellulari ..)
Struttura di un Aminoacido
Classificazione degli aminoacidi
Aspetti strutturali
(caratteristiche del
gruppo R)
Aspetti nutrizionali
( aminoacidi polari,
apolari..
alcuni aminoacidi
possono interagire con
l’acqua e molecole
polari, altri non hanno
queste caratteristiche)
Alcuni aminoacidi possono essere sintetizzati da alcuni
precursori, altri aminoacidi che vengono definiti essenziali
non possono essere sintetizzati. Poiché sono precursori di
molecole che esercitano ruoli funzionali dipendiamo dalla
alimentazione per il loro apporto
Classificazione degli aminoacidi: aspetti strutturali
Gli aminoacidi possono essere classificati sulla base della catena -R (la loro catena laterale)
Avremo così:
aminoacidi con carica positiva;
aminoacidi con carica negativa;
aminoacidi neutri polari (senza carica e idrofilici);
aminoacidi neutri apolari (senza carica e idrofobici).
Classificazione Aminoacidi
Polari (es. Acido aspartico)
Apolari (Es.Alanina)
…..
Acido aspartico
Alanina
Alcuni aminoacidi vengono definiti “aromatici” perché hanno un
anello ciclico nella catena laterale
Esempio
Fenilalanina
Cisteina
VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA
Aminoacidi ramificati
Sono aminoacidi essenziali
Dagli aminoacidi ai dipeptidi, tripeptidi…oligopeptidi e
proteine
Es. dipeptide
Legame peptidico
Proprieta’ del legame peptidico:Planare, ha una forza intermedia tra il legame semplice ed il
legame doppio.
C CN
H
H
H
O
OH
R
C CN
H
H
H
O
OH
R
+
H
Classificazione delle proteine
presenti nell’organismo umano
Peso molecolare
Composizione
Solubilità
Funzioni svolte
(trasporto, ruolo regolatore, …..
Proteine semplici (costituite da soli
amminoacidi)
Proteine coniugate (costituite da una
proteina semplice e da un gruppo
prostetico di natura non proteica.
Peso molecolare medio di un amminoacido : circa 113 g / mol
Il peso permette di calcolare quanti residui amminoacidici sono presenti in una
proteina di una data dimensione
Dagli Aminoacidi alle proteine
Gli amminoacidi più abbondanti sono leucina, serina, lisina e acido glutammico
costituiscono il 32% degli amminoacidi nelle proteine
Aminoacidi meno presenti sono cisteina, triptofano e metionina
insieme 5% degli amminoacidi nelle proteine
Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright © 2007
In una catena polipeptidica, per convenzione il terminaleamminico viene considerato l’inizio della catena polipeptidica, equindi la sequenza degli amminoacidi di una catenapolipeptidica si scrive a partire dal residuo amminoterminale(N-terminale).
Stuttura secondaria ad alfa-elica
Ogni giro completo
dell'elica corrisponde ad
una distanza di 5,4 Å.
Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright © 2007
Il foglietto b:
è stabilizzato da legami idrogeno tra le catene polipeptidiche.
Ha una struttura molto diversa da quella a bastoncino dell’a-elica.
E’ composto da due o più catene polipeptidiche, chiamate catene b.La struttura b è quasi completamente estesa invece di esserestrettamente avvolta.
La distanza tra amminoacidi adiacenti di una catena b è di 3,5 A,invece degli 1,5 A dell’a-elica e le catene laterali degli amminoacidiadiacenti sono in direzioni opposte.
Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright © 2007
Le anse:
Le anse non hanno strutture periodiche regolari, anche se sonospesso rigide e ben definite.
Le inversioni e le anse si trovano sempre sulla parte più esternadelle proteine e quindi partecipano spesso alle interazioni delleproteine con altre molecole.
Legame idrogeno: ruolo nella struttura delle proteine
Il legame idrogeno è un tipo di interazione che si forma quando un atomo di idrogeno si lega ad un atomo fortemente elettronegativo come ossigeno, fluoro e azoto e nell’altra molecola è presente uno di questi stessi atomi (O, N,F)
L’ atomo piu’ elettronegativo attrae gli elettroni di legame acquisendo una parziale carica negativa e lasciando all'idrogeno una parziale carica positiva.
Interazioni tra aminoacidi
nelle proteine
Legame
idrogeno
Ponte
disolfuro
Legame di
natura
elettrostatica
Interazioni
idrofobiche
Modelli di proteine con domini ad alfa elica o
domini con struttura secondaria di tipo beta
loop
loop
Struttura primaria dell’insulina
• è formata da due catene unite da due
legami che coinvolgono la cisteina :
•La catena A ha 21 aminoacidi e la
catena B ha 30 aminoacidi
Catena B
Catena
A
Proteine fibrose (Ruolo
strutturale e contrattile)Proteine globulari
Proteine fibrose (Ruolo strutturale
e contrattile)
tipicamente insolubili in acqua
Contengono amminoacidi "idrofobici” (ad
esempio Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe)
conferiscono struttura e / o elasticità, resistenza
Danno vita a aggregazioni (es. fibre muscolari)
Proteine globulari
Proteine globulari
Svolgono la maggior parte del lavoro metabolico (trasporto, la
catalisi e la protezione)
La maggior parte degli enzimi e le proteine regolatrici (ormoni)
sono tipicamente solubili in acqua,
residui AA polari sulla superficie
residui AA idrofobici all'interno
non formano aggregati in strutture macroscopiche
strutture compatte terziarie ( presentano regioni ad alfa
eliche, fogli ß,….)
Proteine coniugate costituite da proteina+gruppo prostetico
•Glicoproteine Proteine + Glucidi
•Flavoproteine: Proteine + Nucleotidi flavinici
•Metallo proteine: Proteine + Metalli
•Fosfoproteine:Proteine + Gruppi fosforici
Permettono di immagazzinare specifici
nutrienti
Es. proteine che immagazzinano ioni
metallici (ioni metallici caricati
positivamente possono legarsi a catene
laterali di aminoacidi con carica negativa
La ferritina è un esempio di proteina
che assolve questo ruolo
Metallo proteine. Ruolo come Proteine di riserva
Ferritina
All'interno della proteina, il ferro è
immagazzinato nello stato di
ossidazione del Fe (III)
Perché il ferro sia rilasciato quando il corpo ne ha
bisogno, il ferro deve passare a stato di
ossidazione Fe (II).
Così, la struttura della ferritina è estremamente
importante per la capacità della proteina di
immagazzinare e rilasciare ferro in modo
controllato.
24 subunità polipeptidiche
Altri Esempi di Metalloproteine
Ca 2+ binding protein (es. calmodulina, coinvolta nella contrazione
muscolare, trasduzione del segnale )
Fe 3+ nella lactoferrina (proteina che lega il ferro, è presente nel latte)
Il ferro è trasportato dalla metalloproteina transferrina, proteina
che trasporta il ferro all'interno dell'organismo dall'intestino, dove viene
assorbito, al midollo, dove vengono prodotti i globuli rossi, o agli organi di
deposito (il fegato).
Proteine di membrana
Circa il 25% di tutte le proteine
giocano un ruolo importante:
nella comunicazione cellulare
nel metabolismo energetico (ad esempio nei mitocondri)
trasporto di molecole / o ioni di fuori delle cellule
riconoscimento delle cellule con gli agonisti ( es. recettori per ormoni, recettori per lipoproteine ecc…)
Classificazione delle Proteine di Membrana
• Proteine Superficiali o Estrinseche• Proteine Integrali o Intrinseche
Aspetti strutturali
Il recettore
per l’ormone
insulina