Legami chimici

• Covalente • Legami deboli

Legame fosfodiesterico

Legami deboli Legami idrogeno Interazioni idrofobiche Attrazioni di Van der Waals Legami ionici

Studio delle macromolecole

Lipidi

Rappresentano un gruppo di diverse sostanze biologiche costituiti principalmente o esclusivamente da gruppi non polari

1. Lipidi Neutri

2. Fosfolipidi

3. Steroidi

Lipidi Neutri (grassi o olii di riserva)

La maggior parte dei lipidi neutri nei sistemi viventi è rappresentata dai Trigliceridi

Acidi grassi saturi ed insaturi

Di solito i grassi animali sono solidi poiché nei trigliceridi che li

costituiscono predominano acidi grassi a lunga catena e saturi che a

temperatura ambiente tendono ad impaccarsi strettamente tra loro.

I Trigliceridi vegetali tendono a presentare acidi grassi a catena breve o

insaturi; questi trigliceridi a temperatura ambiente sono liquidi oleosi

Fosfolipidi

Glicolipidi

Costituenti delle membrane cellulari assieme ai fosfolipidi

Steroidi

Le molecole di colesterolo sono trasportate dal flusso ematico come lipoproteine

a bassa densità (LDL) , si tratta di particelle plasmatiche consistenti in migliaia di

molecole di colesterolo coniugate ad una proteina.

In contrasto con le LDL , esistono altre molecole trasportatrici di colesterolo le

HDL che realmente tendono a ridurre la deposizione del colesterolo nell’ambito

delle placche ateroschelotriche

Monosaccaridi (zuccheri semplici) la cui formula è:

(CH2O)n

Dove n è compreso tra 3 e 7

Glucosio = C6H12O6

Glucosio + Glucosio Maltosio

Glucosio + Galattosio Lattosio

Glucosio + Fruttosio Saccarosio

Glicogeno Amido

Polisaccaridi di Riserva

Proteine

•Enzimi •Fattori di Trascrizione •Proteine di Membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana)

•Ormoni e Fattori di crescita •Anticorpi •Trasporto (emoglobina, LDL, HDL….)

Una catena polipeptidica è costituita da una

lunga catena di aminoacidi (da 50 a 2000),

ciascuno legato al suo vicino da un legame

peptidico covalente.

•Acidi

•Basici

•Neutri non polari

•Neutri polari

Il tipo di aminoacidi

presenti in una proteina

determinerà le

caratteristiche chimiche

della proteina

Aminoacidi essenziali

Il nostro organismo non riesce a sintetizzarli e devono essere assunti con la dieta

•Il legame peptidico si forma tra l’estremità COOH terminale di un aminoacido e l’estremità NH2 terminale dell’aminoacido successivo.

•Le proteine presentano una polarità.

•Iniziano sempre con l’estremità NH2 terminale e finiscono sempre con l’estremità COOH terminale.

•La polarità NH2-COOH delle proteine corrisponde alla polarità 5’ – 3’ dell’mRNA.

• Struttura Primaria

• Struttura Secondaria

• Struttura Terziaria

• Struttura Quaternaria

La sequenza degli aminoacidi della proteina è

dettata dalla sequenza dei nucleotidi del

rispettivo gene

La variazione di un singolo aminoacido può provocare gravi effetti sul fenotipo dell’organismo

STRUTTURA TERZIARIA

La struttura tridimensionale della proteina è

determinata dalla formazione di legami deboli

tra le catene laterali dei vari aminoacidi.

• Legami idrogeno • Legami ionici • Attrazioni di van derWalls • Interazioni idrofobiche

La posizione di ciascun aminoacido all’interno

della sequenza

determina la struttura tridimensionale della

proteina.

Quindi la forma che la proteina assume dipende

dalla sequenza di aminoacidi che costituiscono la

proteina

Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un’ unica conformazione stabile che in genere

è quella in cui è minima l’energia libera.

Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce

con altre molecole della cellula.

Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l’attività della proteina

Dominio Proteico

Una sottostruttura di una catena polipeptidica che si ripiega indipendentemente

in una struttura compatta stabile.

Contiene in genere da 40 a 350 aminoacidi ed è l’unità modulare da cui sono costituite le

proteine più grandi.

I diversi domini di una proteina sono spesso associati a differenti funzioni.

Le proteine piccole consistono tipicamente di un solo dominio, mentre le proteine più grandi

sono formate da molti domini.

Proteina Src (Sarc) formata da 4 domini: SH3 – Attività di regolazione SH2 – Attività di regolazione Piccolo dominio chinasico – Attività catalitica Grosso dominio chinasico – Attività catalitica

Rimescolamento dei domini

Rimescolamento degli esoni

La presenza di introni ha favorito

l’evoluzione dei genomi

Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un’ unica conformazione stabile che in genere

è quella in cui è minima l’energia libera.

Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce

con altre molecole della cellula.

Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l’attività della proteina

Regolazione dell’attività delle proteine

Regolazione allosterica

Regolazione per modificazione covalente

Regolazione positiva

Regolazione negativa

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