Fe-protoporfirina IXFe-protoporfirina IX

141141

153153

La struttra terziaria, quella maggiormente legata alla funzione, La struttra terziaria, quella maggiormente legata alla funzione,

evoluzionisticamente è più conservata di quella primaria.evoluzionisticamente è più conservata di quella primaria.

Il legame cooperativo dell’OIl legame cooperativo dell’O22 all’Hb permette di all’Hb permette di

trasportare trasportare

una quantità di Ouna quantità di O22 1,7 (66/38) volte maggiore di quella che 1,7 (66/38) volte maggiore di quella che

sarebbe trasportata se i siti fossero indipendenti.sarebbe trasportata se i siti fossero indipendenti.

Modello sequenziale di una proteina allostericaModello sequenziale di una proteina allosterica

Il legame di un ligando (L) ad una subunità modifica la conformazione di quella Il legame di un ligando (L) ad una subunità modifica la conformazione di quella

particolare subunità dallo stato T (quadrato) a quello R (cerchio). particolare subunità dallo stato T (quadrato) a quello R (cerchio).

Questa transizione facilita, di volta in volta, il legame dei successivi ligandi Questa transizione facilita, di volta in volta, il legame dei successivi ligandi

alle altre subunità.alle altre subunità.

Struttura quaternaria dell’emoglobinaStruttura quaternaria dell’emoglobina

In seguito all’ossigenazione In seguito all’ossigenazione

i dimeri i dimeri 11 11 ed ed 22 22 ruotano di circa 15° uno rispetto all’altro. ruotano di circa 15° uno rispetto all’altro.

Posizione dello ione ferro nella deossiemoglobinaPosizione dello ione ferro nella deossiemoglobina

In seguito all’ossigenazione, lo ione ferro In seguito all’ossigenazione, lo ione ferro

si avvicina al piano dell’eme.si avvicina al piano dell’eme.

Modificazionie conformazionale dell’emoglobina Modificazionie conformazionale dell’emoglobina

conseguente alla sua ossigenazioneconseguente alla sua ossigenazione..

Questo composto fortemente ionico, Questo composto fortemente ionico,

presente negli eritrociti presente negli eritrociti

ad una concentrazione circa ad una concentrazione circa

uguale a quella della uguale a quella della

emoglobina (emoglobina (~ 2-4 mM), ~ 2-4 mM),

influenza influenza

in misura rilevante l’affinità in misura rilevante l’affinità

dell’emoglobina per l’ossigeno. dell’emoglobina per l’ossigeno.

In assenza di 2, 3 BPG, l’emoglobina sarebbe un trasportatore di ossigeno estremamente In assenza di 2, 3 BPG, l’emoglobina sarebbe un trasportatore di ossigeno estremamente

inefficiente, poiché rilascerebbe solo l’8% del suo carico di ossigeno. inefficiente, poiché rilascerebbe solo l’8% del suo carico di ossigeno.

Poiché l’emoglobina fetale non lega il 2,3 BPG così bene come quella materna,Poiché l’emoglobina fetale non lega il 2,3 BPG così bene come quella materna,

gli eritrociti fetali hanno un’affinità per l’ossigeno più alta di quella degli gli eritrociti fetali hanno un’affinità per l’ossigeno più alta di quella degli

eritrociti materni. eritrociti materni.

66%66% Quando l’emoglobina Quando l’emoglobina raggiunge una regione a raggiunge una regione a pH più basso rispetto a pH più basso rispetto a

quello dei polmoni, quello dei polmoni, la sua tendenza a rilasciare la sua tendenza a rilasciare ossigeno, già imputabile ossigeno, già imputabile alla minore pOalla minore pO22 locale locale , ,

aumentaaumenta..

Es.Tessuto muscolare in attivitàEs.Tessuto muscolare in attività

Es.Tessuto muscolare a riposoEs.Tessuto muscolare a riposo