7/26/2019 Capitolo 1 La Pelle

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Capitolo 1 La pelle

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1 La pelle

1.1 Introduzione

Il cuoio pelle animale che alla fine di una lunga serie di trattamenti di tipo fisico e

chimico diviene imputrescibile e facilmente lavorabile perci adatta allottenimento di una

svariata articolistica che va dal morbido abbigliamento fino al duro e compatto cuoio suola.

Questa serie di trattamenti prende il nome di processo conciario.

Il cuoio si ottiene per lo pi da pelli di comuni animali da macello (bovini, ovini, caprini,

etc.), che rappresentano un sottoprodotto pregiato dellindustria alimentare, dotato di

proprio valore commerciale.

1.2 Morfologia della pelle

Le pelli dei mammiferi sono essenzialmente uguali nella loro costituzione istologica.

Nella sezione trasversale di una pelle si distinguono tre strati principali con diversa

struttura: epidermide, derma e strato sottocutaneo (Figura 1-1).

Figura 1-1: sezione trasversale della pelle [1]

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Da un punto di vista chimico, una pelle di vitello composta in media [1] dal 64% di

acqua, dal 33% di proteine, dal 2% di grassi, dallo 0,5% di sostanze minerali e dallo 0,5%

di altre sostanze.

1.2.1 Lepidermide

la parte pi esterna della pelle che nei bovini costituisce circa l1% dello spessore totale,

e nella produzione del cuoio viene sempre eliminata con tutti i suoi annessi (peli, follicoli,

ghiandole sebacee e sudorifere, scaglie, materie cornee, etc.). Lepidermide appare come

strato omogeneo anche se ad unanalisi microscopica si rivela costituita da strati

sovrapposti di cellule:

lo strato corneo , pi esterno e costituito da cellule morte;

lo strato di Malpighi formato da cellule vive che sviluppandosi spingono quelle morte

verso lesterno;

la membrana ialina che separa nettamente lepidermide dal derma.

Sia il pelo che l'epidermide sono costituiti in parte da cheratina, una proteina ricca

dellamminoacido cistina e caratterizzata dalla presenza di legami cistinici (ponte disolfuroR-CH2-S-S-CH2-R') tra catene proteiche adiacenti.

La cheratina assai resistente all'attacco proteolitico, insolubile in acqua, in acidi od

alcali diluiti ma ha la caratteristica di essere attaccabile da agenti riducenti e ossidanti (che

agiscono sul legame disolfuro); per questo motivo la cheratina pu essere eliminata per via

chimica.

1.2.2 Il derma

In genere il derma rappresenta circa l' 85% dello spessore della pelle ed la parte che,

dopo la fissazione del conciante, viene trasformata in cuoio.

Il derma costituito da tessuto connettivo ovvero da un ricco intreccio di sottili fibre di

collagene, proteina che non contiene amminoacidi solforati, ma ricca di idrossiprolina; le

fibre sono racchiuse in una guaina di tessuto areolare (costituito da una proteina chiamata

reticolina) e fra le une e le altre si trova una massa cementante formata da un complesso di

proteine quali glicoproteina, globulina e albumina.

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Le dimensioni delle fibre collageniche e la loro orientazione spaziale fanno s che il nel

derma si possano individuare i seguenti due strati:

strato papillare: lo strato superiore e si trova tra lepidermide e la base dei peli;

caratterizzato da un fitto intreccio di fibre collageniche molto sottili (0.01 mm di

diametro) orientate perpendicolarmente alla superficie della pelle; tra le fibre di

collagene sono inserite fibre elastiche che hanno il compito di dare elasticit alla pelle.

Lo strato papillare molto importante perch costituisce la parte pi pregiata del

pellame che prende il nome di lato fiore

strato reticolare: costituito da spessi fasci di fibre collageniche (aventi diametro di 0.1

mm) con orientazione variabile man mano che si scende verso gli strati pi profondi

del derma fino a raggiungere direzione pressoch parallela alla pelle. Sono queste fibre

che si intrecciano in pi direzioni a determinare le caratteristiche di resistenza fisica

del pellame e costituiscono quello che comunemente detto lato carne.

1.2.3 Il tessuto sottocutaneo

Il tessuto sottocutaneo si trova sotto il derma ed ha il compito di fissare la pelle alle varieparti del corpo; costituito in gran parte da adipe e fibre di collagene disposte parallelamente

alla superficie della pelle, il tessuto sottocutaneo viene in buona parte rimosso durante la

macellazione e come lepidermide viene completamente eliminato durante le fasi del

processo conciario andando a costituire il carniccio.

1.2.4 Altri componenti

Altri componenti della pelle sono:

le ghiandole sudorifere: sono ghiandole poste nel derma che fuoriescono sulla

superficie della pelle e secernono sudore;

le ghiandole sebacee: poste nella guaina presente tra il pelo e il follicolo pilifero

secernono il liquido che lubrifica il pelo;

i muscoli erettori che fanno drizzare il pelo.

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1.3 Il collagene

Il componente della pelle che pi interessa il conciatore il collagene, la proteina chereagisce direttamente con gli agenti concianti, i coloranti e gli ingrassi. Il collagene

insolubile in acqua e nelle soluzioni acide ed alcaline diluite a temperatura ordinaria.

Le fibre di collagene formano la maggior parte del derma della pelle in trippa, cio della

pelle scarnata, depilata e pronta per la concia.

1.3.1 Struttura del collagene

La fibrilla di collagene formata da vari filamenti ognuno dei quali costituito da

protofibrille tenute insieme da forze di attrazione elettrostatica; ogni protofibrilla

costituita da tre catene peptidiche ad -elica legate tra loro trasversalmente da ponti

didrogeno.

Le catene peptidiche sono macromolecole il cui monomero un amminoacido; gli

amminoacidi hanno la caratteristica di contenere nella loro molecola contemporaneamente

gruppi basici (-NH2) e acidi (-COOH), legati ad un atomo di carbonio di una catena

idrocarburica che pu essere lineare, ciclica o aromatica; tale catena viene detta catena

laterale ed alcune volte pu contenere gruppi ossidrilici (-OH) oppure portare su uno dei

suoi atomi di carbonio un altro gruppo -NH2o -COOH.

Schematicamente un amminoacido si rappresenta cos:

Figura 1-2: rappresentazione di un amminoacido

Gli amminoacidi si legano tra loro con un legame peptidico (Figura 1-3) formando

polipeptidi a basso peso molecolare e progressivamente proteine ad elevato peso

molecolare.

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Figura 1-3: formazione di un legame peptidico fra due amminoacidi [3]

In generale una proteina pu contenere venti diversi amminoacidi, ovvero venti tipi dicatene laterali, fra loro differenti per dimensione, carica, capacit di formare legami e

reattivit chimica.

A prescindere dal tipo di catena laterale, gli amminoacidi in soluzione a pH neutro sono

ioni bipolari; le funzioni amminiche (-NH2) tendono in parte a protonarsi (-NH3+) ed i

gruppi carbossilici (-COOH) tendono in parte a dissociarsi (-COO-) anche se nella

globalit le cariche positive e negative tendono a neutralizzarsi.

Lo stato di ionizzazione varia al variare del pH del mezzo (Figura 1-4); in una soluzione

molto acida, il gruppo carbossilico non si dissocia a causa dell'elevata concentrazione di

ioni H+, mentre il gruppo amminico sar per lo stesso motivo ionizzato.

Viceversa, in una soluzione alcalina, il gruppo amminico non verr protonato mentre il

gruppo carbossilico, data la bassa concentrazione di ioni H+,sar dissociato.

La possibilit di ionizzazione o meno delle catene polipeptidiche in funzione del pH di

fondamentale importanza nel processo di concia.

Figura 1-4: forme ioniche di un amminoacido

Non dissociata pH acido pH neutro pH basico

Legame peptidico

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1.3.2 Caratteris tiche del collagene

Le caratteristiche pi interessanti del collagene sono: ilpunto isoelettricoe la temperaturadi gelatinizzazione.

Punto isoelettrico

Dal comportamento degli amminoacidi in soluzioni acquose al variare del pH deriva una

delle pi importanti propriet delle proteine chiamata punto isoelettrico.

Questo termine indica il valore del pH del mezzo per il quale le cariche positive e negative

della proteina sono perfettamente bilanciate ovvero la proteina si trova in uno stato diinerzia reattiva.

Per il carattere anfotero del collagene, quando viene immesso in un bagno acido, le

cariche negative dei suoi gruppi carbossilici vengono neutralizzate dai protoni del mezzo;

questo fa s che complessivamente la proteina risulti carica positivamente (pelle cationica),

secondo la parte sinistra dellequazione mostrata in Figura 1-5.

Figura 1-5: carattere anfotero del collagene

Viceversa, quando la proteina immessa in un bagno alcalino, le cariche positive vengono

neutralizzate dagli ioni OH

del mezzo formando acqua; di conseguenza si genera uncomplesso caricato negativamente (pelle anionica), secondo quanto descritto nella parte

destra dellequazione precedente.

Variando il valore del pH del mezzo si pu raggiungere la condizione per cui nessuna

migrazione di carica osservata, si raggiunge cio il punto isoelettrico della proteina (P.I.)

la cui determinazione esatta effettuata con tecniche elettroforetiche.

Normalmente il P.I. del collagene circa 7,5, il che vuol dire che in bagni con pH al di

sopra di questo valore, la proteina sar caricata negativamente, mentre al di sotto sar

caricata positivamente; durante il processo conciario, soprattutto durante il calcinaio, il

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trattamento con basi forti modifica il P.I. del collagene perch la grossa quantit di ioni

OH- in soluzione rende disponibili sulla pelle molte cariche negative che per essere

bilanciate richiedono di scendere con il pH del bagno a valori pi bassi di 7.5 (si arriva a

pH 4.85).

A valori di pH prossimi al suo P.I, il collagene caratterizzato da una grande inerzia

chimico-fisica: ha infatti la minima tendenza a reagire, la minima viscosit e la minima

capacit di gonfiamento.

Temperatura di gelatizzazione

A temperature superiori ai 50 C il derma subisce gravi danni dall'azione dell'acqua, infatti

la pelle si restringe e si attorciglia su s stessa; se inoltre facciamo bollire l'acqua per un

certo periodo, il derma si scioglie dando origine ad una soluzione gelatinosa prodotta della

denaturazione delle proteine che lo compongono.

La temperatura al di sopra della quale il collagene comincia a ricevere danni

dall'azione dellacqua detta temperatura di gelatinizzazione (Tg).

Con il processo di concia si stabilizza la struttura fibrosa della pelle ottenendo un aumento

della Tg; la temperatura di gelatinizzazione di un cuoio conciato dipende dal tipo di

conciante utilizzato (indicativamente per cuoi conciati al cromo avremo valori di

Tg>100C, per cuoi conciati al vegetale avremo Tg di circa 70C mentre per cuoi conciati

con glutaraldeide la tg si attester intorno agli 80C).

Come intuibile questo valore di temperatura usato in conceria come numero indice per

valutare il grado di concia di un pellame, pi esso alto maggiore sar la qualit della pelle

conciata.