Riconoscersi nel traffico: un mistero molecolare

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Siena, 19 febbraio 2014 Riconoscersi nel traffico: un mistero molecolare Siena, 19 febbraio 2014 Neri Niccolai Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia Università degli Studi di Siena -17

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Riconoscersi nel traffico: un mistero molecolare. Neri Niccolai Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia Università degli Studi di Siena. -17. Siena, 19 febbraio 2014. questa presentazione è scaricabile da http://www.sienabiografix.it/edu/19_febbraio_2014.pptx. Neri Niccolai - PowerPoint PPT Presentation

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Riconoscersi nel traffico: un mistero

molecolare

Siena, 19 febbraio 2014

Neri NiccolaiDipartimento di Biotecnologie, Chimica e FarmaciaUniversità degli Studi di Siena

-17

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Neri NiccolaiDipartimento di Biotecnologie, Chimica e FarmaciaUniversità degli Studi di Siena

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ricerche effettuate con

procedure automatiche

(robotica)

Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

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Databank 1

Databank 2

Databank 4

Databank 5

Databank 3

Databank n

Bioinformatica

Bio-conoscenze

enormi quantità di dati

distribuite in banche dati

Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

-15

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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

http://it.wikipedia.org/wiki/Legge_di_Moore

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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

Chemical Abstract Service of the American Chemical Society -13

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National Center for Biotechnology Information

Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

-12

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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

National Center for Biotechnology Information -11

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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

National Center for Biotechnology Information

amminoacidi

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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

National Center for Biotechnology Information -9

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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica

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batterio gram-negativo. Fu scoperto nel 1885 dal

batteriologo tedesco Theodor Escherich

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lunghezza 2 micron, larghezza 0,8 micron

Sezione trasversale di una cellula di Escherichia coli

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Sezione trasversale della cellula batterica di

Escherichia coli: le componenti

macromolecolari più abbondanti sono

mostrate, in scala e con la forma determinata

sperimentalmente.L’ingrandimento “virtuale” è di 1:1.000.000

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Extracellular: 1, Enterotoxin. Outer membrane: 2, lipopolysaccharide; 3, lipoprotein; 4, porin; 5, OmpA; 6, fimbrial usher; 7, pilus; 8, iron transport protein FhnA.Periplasm: 9, peptidoglycan; 10, periplasmic binding proteins; 11, beta-lactamase; 12, superoxide dismutase; 13, heat shock protein/chaperone DegP; 14, proline isomerase FkpA. Inner membrane: 15, magnesium transporter MglE; 16, vitamin B12 transporter BtuCD-F; 17, shape-determining proteins MreCD and penicillin-binding protein PBP2; 18, mechanosensory channel MscL; 19, molybdenum transporter ModBC-A; 20, drug efflux pump AcrAB and TolC; 21, magnesium transporter CorA; 22, sodium/proton antiporter NhaA; 23, nitrate reductase NarGHI; 24, succinate dehydrogenase; 25, ATP synthase; 26, ubiquinol oxidase; 27, aspartate receptor; 28, signaling proteins CheAY; 29, secretory channel SecAB; 30, NADH dehydrogenase; 31, zinc transporter YiiP; 32, calcium pump. Flagellar motor: 33, flagellum; 34, flagellar hook; 35, rotor; 36, motor.Cytoplasm: 37, cytoskeletal protein MreB; 38, ribosome; 39, transfer RNA; 40, elongation factor Tu; 41, elongation factor Ts; 42, elongation factor G; 43, initiation factors; 44, aminoacyl-tRNA synthetase; 45, chaperone GroEL; 46, proteasome HslVU; 47, glycolytic enzymes; 48, tricarboxylic acid cycle enzymes; 49, catalase; 50, Iron superoxide dismutase; 51, alkyl hydroperoxide reductase; 52, phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system; 53, nucleoside diphosphate kinase; 54, glycerol kinase; 55, acyl carrier protein system; 56, aspartate carbamoyltransferase; 57, aspartate aminotransferase; 58, glutamine synthetase. Nucleoid: 59, DNA; 60, RNA polymerase; 61, messenger RNA; 62, catabolite activator protein; 63, lac repressor; 64, topoisomerase; 65, HU; 66, H-NS; 67, IHF; 68, Fis; 69, Lrp; 70, condensin MukBEF; 71, RecA; 72, RecBCD; 73, DNA methyltransferase Hha1; 74, DNA glycosylase MutM; 75, DNA polymerase; 76, single strand binding protein.

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Volume occupato da acqua 70%Volume occupato da proteine 17%Volume occupato da tutti gli

RNA 6%

Volume occupato da rRNA 5%

Volume occupato da tRNA 0.8%

Volume occupato da mRNA 0.2%

Volume occupato da DNA 1%Volume occupato da ribosomi 8%

Volume occupato da lipidi 3%Volume occupato da LPS 1%

Volume occupato da mureina 1%Volume occupato da glicogeno 1%

Volume occupato da ioni 0.3%

Volume occupato da piccole molecole 1%

un ribosoma: ce ne sono 18.000!

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Biologia dei sistemi

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Biologia dei sistemi

Proteina, quo vadis?-2

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20 nm

Simulazione del movimento di 1.109 molecole scelte tra “solo” 51 tipi diversi di

proteine e RNA

da: McGuffee SR, Elcock AH (2010) Diffusion, Crowding & Protein Stability in a Dynamic Molecular Model of the Bacterial Cytoplasm. PLoS Comput Biol 6(3): e1000694

Biologia dei sistemi

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Biologia dei sistemi

Proteina, quo vadis?-2

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Biologia dei sistemi

Proteina, quo vadis?-2

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enzima di una farfallinacomposto da 594

amminoacidiC 2.989H 4.533O 899N 783S 25 _________________

atomi 9.229

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attrazionerepulsione

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Una ipotesi tutta da dimostrare

enzima di una farfallinacomposto da 594

amminoacidiC 2.989H 4.533O 899N 783S 25 _________________

atomi 9.229

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0!!

(atom style)!Laboratorio di Biologia Strutturale

Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia

[email protected]

Buon studio deltraffico molecolare

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