PROGETTO LAUREE SCIENTIFICHESTAGE PRESSO IL GRUPPO DI BIOSTRUTTURE DELL’UNIVERSITA’ DEGLI STUDI DI NAPOLI FEDERICO II

UN MINI-PROGETTO DI RICERCA:ALLA RICERCA DEI DETERMINANTI STRUTTURALI DELLA TOLLERANZA

DELLE PROTEINE ALLE ALTE CONCENTRAZIONI DI SALE

TutorProf. Antonello Merlino

StudentiPavlo Burda

Amedeo Ruggiero

Scopo dello stage

Analisi comparata delle sequenze e delle strutture di un piccolo database costituito da:

• 15 strutture di proteine adattate a “condizioni estreme di alta salinità” (proteine alofile)

• 15 strutture di proteine con la stessa funzione ed elevata identità di sequenza con le proteine alofile, ma adattate alla vita in condizioni non estreme (proteine non-alofile)

Sequenza Proteine Alofile Sequenza Proteine Non-Alofile

Analisi comparata della sequenza amminoacidica

basici

acidi

polariNon polari

altri

basici

acidi

polariNon polari

altri

DE

K

Asp

Glu

Lys

Analisi comparata della struttura secondaria*

Valori Medi Proteine Proteinealofile Non-alofile

α –eliche (%) 37,0±14,6 35,2±14,4

Valori Medi Proteine Proteinealofile Non-alofile

Foglietti β (%) 20,5±13,6 22,3±16,5

*dati ricavati dal Protein Data Bank (www.rcsb.org)

Proteine Alofile

SuperficieSuperficie

Interno

Proteine Non-AlofileInterno

*dati ottenuti con GetArea, un programma che analizza le regioni della proteina esposte al solvente (superficie) e nascoste nel core

Analisi comparata della composizione amminoacidica delle superfici*

Analisi comparata della composizione amminoacidica delle superfici

DE

K

Conclusioni• L’analisi delle sequenze delle coppie di proteine alofile/non-alofile

analizzate rivela che le proteine alofile hanno un numero leggermente maggiore di residui acidi (D+E) rispetto alle proteine non-alofile, in accordo con dati di letteratura.

• L’analisi delle strutture secondarie delle proteine analizzate non rivela differenze significative. Si osserva invece una rilevante differenza nella composizione amminoacidica dei residui disposti sulla superficie.

• In particolare, i risultati del nostro lavoro suggeriscono che le strutture di proteine alofile hanno un maggior contenuto di residui carichi negativamente (D+E) esposti al solvente rispetto alle corrispondenti non-alofile.