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Principi alimentari in base all’utilizzazione

PLASTICIPLASTICI

Formazione e ripristino dei tessuti

ENERGETICIENERGETICI

Funzioni vitaliTemperatura corporeaAttività fisica

REGOLATORIREGOLATORI

Funzioni e processi enzimatici

ACQUA

SALI MINERALI

PROTEINE

GLUCIDI

LIPIDI

VITAMINE

OLIGOELEMENTI

Proteine

Le proteine o protidi sono, dopo l'acqua, il secondo componente delcorpo umano, dal momento che ne costituiscono circa il 16%

Le proteine alimentari vengono utilizzate dall’organismo soprattuttoper la costituzione della massa corporea. Hanno inoltre funzionicatalitiche (enzimi), difensive (anticorpi) e di regolazione (ormoni)

Il nostro organismo costruisce le proprie proteine utilizzando quelle diorigineorigine animaleanimale e vegetalevegetale presentipresenti neglinegli alimentialimenti

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Composizione delle proteine

Le proteine contengono CARBONIO – IDROGENO – AZOTO – OSSIGENO

Possono contenere anche: ZOLFO - FOSFORO – FERRO – ZINCO - RAME

I loro pesi molecolari sono molto elevati ma per idrolisi acida tutte sono riconducibili ad unità base a basso peso molecolare, gli aminoacidi

Gli aminoacidi sono distinti in:

Aminoacidi ESSENZIALI (che non possono essere sintetizzati dall’organismo)

Aminoacidi NON-essenziali (che possono essere sintetizzati da altriprecursori nell’organismo)

Gli aminoacidi sono sostanze relativamente semplici, con la stessa struttura di base:

C

NH2

H

COOHR

Gruppo amminico

Gruppo acido

Atomo di idrogeno

Catena laterale

Struttura di un α-aminoacido

Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono quasi tutti α-aminoacidi, in cuiil gruppo –NH2 è sempre legato all’atomo di C in α rispetto COOH

Gli aminoacidi si differenziano fra loro per la struttura della catena laterale R,che può essere, ad esempio, un atomo di idrogeno, una catena alifatica, unanello aromatico, un anello eterociclico

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Sono tutti αSono tutti chirali, eccetto la glicina

Presentano stereochimica L (il C chirale ha la stessa configurazione del C chirale della L-gliceraldeide)

Il C chirale ha una configurazione assoluta S (ad eccezione della cisteina, che è R)

Si differenziano per la natura della catena laterale R

Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono 20

(aminoacidi proteinogenici)

(S)-aminoacidoL-aminoacido

(S)-aminoacidoL-aminoacido

Sono la stessa molecola con la stessa chiralità

Avendo sia COOH che NH2, gli α-aminoacidi sono degli elettroliti deboli,ionizzati a tutti i valori di pH (possono comportarsi, a seconda del pHdella soluzione, sia da acidi che da basi) e la specie neutra non puòesistere in soluzioneHanno quindi un comportamento anfotero

Per ciascun amminoacido in soluzione esiste un valore di pH, detto punto

isoelettrico, al quale esso si trova soltanto nella forma zwitterionica, ossiaquella con carica complessiva nulla

Classica struttura aminoacidica neutra

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Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono 20

Le molecole dei venti amminoacidi, che comunemente danno luogo alle cateneproteiche, si differenziano per la natura della catena laterale (R).Tuttavia alcune analogie strutturali consentono la seguente classificazione:

gruppi R alifatici non polari: glicina o glicocolla, alanina, prolina, ramificati (valina, leucina,isoleucina)

gruppi R aromatici: fenilalanina, tirosina, triptofano

gruppi R polari non carichi: serina, treonina, solforati (cisteina, metionina), asparagina,glutammina

gruppi R carichi positivamente (con + di un gruppo amminico): lisina, arginina, istidina

gruppi R carichi negativamente (con due gruppi carbossilici): aspartato, glutammato

Gruppi R non polari

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Gruppi R aromatici Gruppi R polari non carichi

Gruppi R carichi positivamente Gruppi R carichi negativamente

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Gli aminoacidi si legano tra loro con un legame detto peptidico, formatodall’unione del gruppo acido con quello amminico per la perdita di unamolecola d’acquaQuesto è il legame che viene sciolto dal nostro apparato digerente durante ladigestione

Il dipeptide è il più semplice peptide, formato dall’unione di due amminoacidi

Il legame peptidico

Esempi di dipeptidi

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Oligopeptidi : catene peptidiche formate da alcune decine di amminoacidi

Polipeptidi: catene peptidiche con più di 10 e meno di 50 aminoacidi

Proteine: catene polipeptidiche con più di 50 aminoacidi. Generalmente gliaminoacidi sono compresi fra 200 e 300, ma possono arrivare anche a 500

Per convenzione, i peptidi sono rappresentati ponendo a sinistral'aminoacido con il gruppo amminico libero (a.a. N-terminale) eall'estremità di destra quello con il gruppo carbossilico libero (a.a.C-terminale)

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La successione degli amminoacidi nella catena proteica, la planaritàdel legame peptidico, la possibilità di formare legami idrogeno e leforze di attrazione e repulsione derivanti dalle caratteristiche strutturedelle catene laterali dei diversi amminoacidi, concorrono alle varie ecomplesse conformazioni delle molecole proteiche. È così possibileindividuare in tali molecole fino a quattro tipi di struttura:

Struttura primaria

Struttura secondaria

Struttura terziaria

Struttura quaternaria

La struttura delle proteine

Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi nella catena

Ogni proteina possiede una specifica composizione in aminoacidi, ma soprattutto unben preciso ordine con cui questi si susseguono, da un'estremità all'altra, lungo lacatena: quest'ultima caratteristica è specifica per ogni proteina e costituisce, percosì dire, la sua «carta di identità»

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Struttura secondaria: è costituita dalle conformazioni spazialigeometricamente ben definite (ad elica, a foglietto ripiegato, ecc.) eordinata che i vari segmenti della catena possono assumere. Dipendedalla planarità dei legami peptidici e dai legami idrogeno fra cateneadiacenti

Struttura terziaria: è la sistemazione complessiva nello spaziodell'intera molecola proteicaI legami disolfuro, caratteristici della cisteina, i legami ionici, dovuti agruppi amminici e carbossilici non impegnati nel legame peptidico, e leinterazioni idrofobiche, contribuiscono a generare dei ripiegamenti equindi la forma complessiva della proteina

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Legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine

Struttura quaternaria: descrive come le catene peptidiche cheeventualmente costituiscono la proteina si assemblano fra loro

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Le proteine hanno proprietà caratteristiche e specifiche, macontemporaneamente presentano le proprietà comuni ai polimeri ad alto peso

molecolare; le loro proprietà anfotere dipendono dai gruppi ionizzabili che nonpartecipano ai legami peptidici

La differente composizione in amminoacidi determina una diversa e specificacarica elettrica complessiva in ogni molecola proteica e un caratteristico punto

isoelettrico, ossia un valore di pH del mezzo al quale corrisponde, nella proteina,un numero uguale di gruppi acidi e gruppi basici dissociati. Quindi a tale pH essaha carica elettrica complessiva nulla e in genere la sua solubilità è minima

Proprietà delle proteine

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Per idrolizzare una proteina occorre trattarla in ambiente acido o basico

e/o a temperature elevate e per tempi prolungati. L'industria alimentarecommercializza i cosiddetti "idrolizzati proteici", miscele di peptidiottenuti per idrolisi acida della componente proteica di sostanzegeneralmente di origine vegetale.

Idrolizzati di proteine di origine animale, ottenuti per via enzimatica, sonoinvece utilizzati per l'alimentazione di neonati con allergia al latte vaccino

Idrolisi delle proteine

Le diverse strutture consentono di classificare le proteine in GLOBULARI e FIBROSE.

In queste ultime il rapporto lunghezza/ampiezza è superiore a 10. Tipici esempi diproteine globulari sono gli enzimi, mentre un importante esempio di proteina fibrosaè rappresentato dal collagene, formato da tre catene polipeptidiche intrecciate fraloro

Le proteine si possono distinguere in SEMPLICI, quando sono costituite unicamente da amminoacidi e in CONIUGATE, quando c'è una parte proteica unita ad un'altra frazione, che ne costituisce il gruppo prostetico

I diversi tipi di proteine

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La denaturazione di una proteina avviene quando questa perde un qualsiasi

particolare strutturale, a parte la struttura primaria. Ciò avviene quando nellastruttura proteica viene modificato quell'equilibrio fra forze attrattive e repulsivecostituite dai legami idrogeno e dagli altri legami secondari

La denaturazione può essere provocata termicamente: è tipica quella dell'albumedurante la cottura. Si può avere denaturazione anche variando il pH dell'ambiente,come avviene quando nel lattelatte inaciditoinacidito, per formazione di acido lattico,precipitano, o coagulano, alcune proteine che si trovavano in soluzione.Tale fenomeno, se è stato di modesta entità, può essere reversibile. In tal caso,ritornando nelle condizioni iniziali, la proteina può riassumere le sue

caratteristiche strutturali. La coagulazione delle proteine del latte acidificato equelle dell'albume cotto sono invece esempi tipici di una denaturazione

irreversibile. Anche nel latte bollito la componente proteica viene denaturata inmodo irreversibile. La maggiore esposizione di gruppigruppi solfidrilicisolfidrilici, dovuta ad unospiegamento della molecola proteica e ad uno svolgimento delle sue catenepolipeptidiche, contribuisce a conferire il caratteristico sapore al latte sottoposto abollitura.

La denaturazione delle proteine

Una proteina denaturata perde parzialmente o totalmente le sue proprietà

biologiche, come avviene per un enzima sottoposto a temperature di 60-70°C. Sesi considera invece una proteina dal punto di vista alimentare, la sua denaturazionepuò comportare una modificazione della sua digeribilità.

In generale una leggera denaturazione può essere positiva perché rende le

proteine più facilmente attaccabili dagli enzimi proteolitici. In altri casi, come per lacarne, la denaturazione termica può rendere più difficile l'attacco da parte deglienzimi proteolitici del tratto gastro-intestinale.

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Superiorità qualitativa delle proteine animalirispetto alle proteine vegetali

Tra le proteine animali il maggior valore biologico èposseduto dalle proteine dell’uovo, seguito da quelle dellatte e della carne

Le proteine vegetali hanno un basso valore biologico per lacarenza di uno o più degli aminoacidi essenziali in ordinedecrescente: farina di soia, riso, grano, patate, mais

livelli di assunzione raccomandati (10-15 anni)

1.20 - 1.50 g/kg/die

Proteine e alimentazione

Aspetti biologico-nutrizionali delle proteine

Le proteine, oltre a costituire gran parte dei tessuti corporei, esplicanonumerose funzioni indispensabili per il normale funzionamento dell'organismo:

-- entranoentrano inin strutturestrutture enzimaticheenzimatiche eded ormonaliormonali, concorrendo così allaregolazione dei vari processi metabolici;

-- intervengonointervengono nellanella coagulazionecoagulazione deldel sanguesangue, in quanto alcuni fattori checoncorrono a tale processo sono di natura proteica;

- proteggonoproteggono l'organismol'organismo dada infezioniinfezioni: infatti gli anticorpi sono di naturaproteica e pare che una dieta povera di proteine aumenti la possibilità dicontrarre infezioni, poiché l'organismo non produce una quantità sufficientedi anticorpi;

- neutralizzanoneutralizzano sostanzesostanze tossichetossiche, entrando nella composizione di sistemienzimatici detossificanti;

- sono fondamentali per il trasportotrasporto didi molecolemolecole neinei fluidifluidi organiciorganici eattraversoattraverso lele membranemembrane biologichebiologiche (carrier)

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Gli amminoacidi sono precursori di sostanze di notevole importanzabiologica.

Ad esempio la lisinalisina è impiegata dall'organismo per la sintesi dellacarnitinacarnitina, a sua volta necessaria per l'utilizzazione dei grassi ai finienergetici; il triptofanotriptofano è il precursore metabolico della niacinaniacina, unavitamina del gruppo B. TriptofanoTriptofano ee fenilalaninafenilalanina sono precursori diimportanti neurotrasmettitori, quali lala serotonina,serotonina, l'adrenalina,l'adrenalina, eccecc.. Gliamminoacidi solforati sono i precursori del glutatione, che difende le celluledai processi ossidativi.

Inoltre nell'organismo sono presenti amminoacidi che, pur non rientrandonella struttura proteica, esplicano importanti funzioni, come la citrullinacitrullina ee l'l'

ornitinaornitina, metaboliti intermedi del ciclo dell'urea; l'acidol'acido γγ--amminobutirricoamminobutirrico

(GABA),(GABA), che è un neurotrasmettitore; la β-alanina, che è inserita nell'acidopantotenico, un'altra vitamina del gruppo B; la taurinataurina, che interviene nellosviluppo del sistema nervoso, nella stabilizzazione delle membrane cellulari,nella detossicazione e nell'osmoregolazione.

Aminoacidi e loro ruoli nell’organismo

Le proteine alimentari garantiscono all'organismo l'apporto necessario diamminoacidi. Dal punto di vista nutritivo sono particolarmente importanti lele massemassemuscolarimuscolari, presenti nelle carni e nel pesce, che contengono circa il 4040%% didi actinaactina ee didimiosinamiosina, e le proteine presenti nel latte, nell'uovo, nei cereali e nei legumi.Negli alimenti vi possono essere però anche proteineproteine nocivenocive per il nostro organismo.Ad esempio possono rappresentare allergeniallergeni per alcuni individui: è il caso delleproteineproteine deldel lattelatte vaccinovaccino ee dell'uovodell'uovo; oppure possono costituire vere e proprietossine presenti nelle piante, nei funghi e negli organismi animali, oppure prodotteda microrganismi.

Gli allergeni

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Le proteine, una volta ingerite sono idrolizzate con l'intervento di enzimiproteolitici, che consentono la liberazione, in condizioni fisiologiche, di di- e

tripeptidi e soprattutto di amminoacidi che vengono così assorbiti. La digestionedigestione

inizia nello STOMACOSTOMACO ad opera della pepsinapepsina, prosegue nel DUODENODUODENO per azionedelle peptidasipeptidasi pancreatichepancreatiche e si conclude grazie all'azione di ammino-peptidasiammino-peptidasi

contenute nei MICROVILLIMICROVILLI della membrana degli enterocitienterociti..

Nel neonatoneonato, a differenza dell'adulto, si può avere l'assorbimento di interemolecole proteiche, ad esempio gli anticorpianticorpi (soprattutto IgAIgA), contenuti nel lattematerno, che sono mantenuti integri e quindi assorbiti grazie alla generaleimmaturità del tratto gastrointestinale (minore attività enzimatica, maggiorepermeabilità della mucosa intestinale, ecc.).Questa capacità di assorbire intere proteine può avere risvolti negativi, perché puòportare alla sensibilizzazione e quindi alla comparsa di allergiaallergia allealle proteineproteine deldel

lattelatte vaccinovaccino..

LA DIGESTIONE DELLE PROTEINELA DIGESTIONE DELLE PROTEINE

Gli aminoacidi essenziali

Le proteine alimentari forniscono tutti gli amminoacidi necessari all'organismoumano e in particolare quelli, una che l'organismo stesso non è in grado di prepararecon i suoi processi metabolici e che sono chiamati amminoacidi essenziali.

GliGli amminoacidiamminoacidi essenzialiessenziali sonosono novenove:

fenilalanina isoleucina istidina

leucina lisina metionina triptofano

treonina valina

Si ritiene inoltre che nei primi mesi di vita si debbano considerare essenziali anche latirosina e la cisteina. Se per la prima non sono ancora chiariti i motivi, per la secondainvece si è appurato che l'attività dell'enzima, che catalizza la trasformazione dellametionina in cisteina, è in quantità sufficienti e/o funzionalità idonea solo dopo iquattro mesi di vita.

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Aminoacido Neonati* 2-5 anni** 10-12 anni** Adulti*

*

Istidina 26 (19)*** (19) 16

Isoleucina 46 28 28 13

Leucina 93 66 44 19

Lisina 66 58 44 16

Metionina + cisteina 42 25 22 17

Fenilalanina + tirosina 72 63 22 19

Treonina 43 34 28 9

Triptofano 17 11 (9) 5

Valina 55 35 25 13

Totale 460 339 241 127

*Composizione in amminoacidi essenziali del latte umano.**I valori riportati sono stati ottenuti dividendo il fabbisogno giornaliero di ogni amminoacido essenziale (mg/kg di peso corporeo) per il fabbisogno proteico giornaliero, stimato in 1.10, 0.99 e 0.75 g/kg di peso corporeo all'età di 2-5 anni, di 10-12 anni e per gli adulti. ***I valori riportati tra parentesi non sono ancora stati definiti con sicurezza. Da: La valutazione della qualità proteica, Studi FAO Alimentazione e Nutrizione, 51, 1991, Roma.

Combinazione ottimale di aminoacidi essenziali a diverse età

(mg/g di proteina)

Un apporto amminoacidico non ottimale può essere associato a dietesbilanciate autoprescritte (diete ipocaloriche dissociate) o a una dietavegetariana stretta

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IL FABBISOGNO PROTEICO

Il fabbisogno proteico di un individuo è rappresentato dalla quantità minima di

proteine, fornite dalla dieta, necessarie per compensare le sue perdite di azoto,

mantenendo nel contempo il bilancio energetico per un'attività fisica

moderata.

La quantità di proteine necessaria quotidianamente all'uomo e alla donna adultiè stata stabilita dal Comitato FAO/OMS/UNU, riunito nel 1985, mediamente

intorno ai 0.75 g per chilogrammo di peso corporeo, prendendo comeriferimento proteine ad alto valore biologico, ossia pienamente utilizzabili, comequelle dell'uovo.Tale valore rappresenta il livello di sicurezza di ingestione proteica e dovràessere corretto tenendo conto del tipo di proteine presenti normalmente nelladieta. Infatti, per una dieta mista, ossia comprendente proteine di origineanimale e vegetale, tale valore dovrebbe essere incrementato di circa 0.2 g/kg.

I livelli di sicurezza di ingestione proteica sono indicati dalla Società Italiana diNutrizione Umana per le diverse età.

Il fabbisogno proteico è influenzato da vari fattori, in primo luogo dall'attività

fisica e naturalmente cresce all'aumentare dell'intensità di tale attività. Vi sonoanche alcune condizioni fisiologiche particolari dell'organismo, come lagravidanza e l'allattamento che richiedono un incremento del fabbisognoproteico (6 e 17 g al giorno rispettivamente). Anche nel periodo di crescitadell'organismo l'apporto proteico deve essere incrementato per consentire lacostruzione di nuovi tessuti.

Tenendo conto delle valutazioni rigorosamente scientifiche, ma anche del livellosocio-economico di paesi come il nostro, i livelli raccomandati di apporto

proteico sono leggermente superiori a quelli ritenuti di sicurezza

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Anche per questo alcuni prodotti dietetici per l'infanzia, come le pappe utilizzatenello svezzamento, sono costituiti da miscele di farine di vari cereali, come

frumento, avena, riso.

Nei legumi,legumi, altra importante categoria di alimenti, l'amminoacido limitante è lametionina. Nei latti artificiali, la cui componente proteica è costituita dalle proteinedi soia, la distribuzione di amminoacidi essenziali del legume viene migliorata conl'aggiunta di metionina

L'uomo fin dall'antichità è ricorso inconsapevolmente alla "complementarietàcomplementarietà delledelle

proteineproteine": pasta e fagioli, pasta e ceci, riso e piselli sono classici esempi di comecereali e legumi insieme compensino, in una certa misura, le reciproche deficienze

in amminoacidi essenziali. Come pure si compie un'utile integrazione proteicaquando si aggiungono biscotti o fiocchi di cereali al latte, o il formaggioparmigiano alla pastasciutta.

Nella nostra alimentazione le proteine di origine animale, come quelle della carne,delle uova, del pesce e dei latticini compensano le deficienze in aminoacidi essenziali

delle proteine degli alimenti di origine vegetale. Tornando ai prodotti dietetici perl'infanzia, come le citate pappe impiegate per lo svezzamento, si ricorre spessoall'integrazione delle proteine dei cereali con quelle del latte, con la preparazionedelle cosiddette farine lattee.

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La necessità di disporre di quantità sempre maggiori di proteine è una questionesempre all'ordine del giorno, in quanto i problemi alimentari del genere umano sonoben lungi dall'essere risolti. La difficoltà di garantire a tutti proteineproteine didi origineorigine

animaleanimale, in particolare quelle della carne, ha portato ad intensificareintensificare lala coltivazionecoltivazione

delladella soiasoia, ricorrendo anche alla sua manipolazione genetica, per garantirsi grandiraccolti. Si tratta di un legume ricco non solo di una frazione proteica vegetale dibuona qualità, ma anche di una buona frazione lipidica.Inoltre, ricercatori di tutto il mondo studiano l'utilizzazione di nuovinuovi alimentialimenti chepossano fornire proteine valide non solo per la quantità, ma anche per la qualità. Inquesti ultimi anni sono stati studiati come possibili fonti proteiche anche i più piccoliorganismi viventi, quelli unicellulari. Le prime ad essere state prese in considerazionesono state le alghealghe, dal momento che un organismo autotrofo dovrebbe avere costidi "allevamento" più contenuti.

LE FONTI ALIMENTARI DI PROTEINELE FONTI ALIMENTARI DI PROTEINE

Le proteine negli alimenti

alimento %

latte di donna 1

latte di mucca 3.5

latte di pecora 4.9

formaggi 25

carne di vitello 19

carne di maiale 15

carne di pollo 20

pesce 17

uova 13

frumento 12

legumi secchi 22

riso 7

ortaggi 1-4

soia 37

frutta 0.5-1.2