Formula generale di un amminoacido

Gruppo amminico

Gruppo carbossilico

Radicale variabile che

caratterizza i singoli

amminoacidi

Le catene laterali –R degli amminoacidi di

distinguono in:

• Apolari o idrofobiche

– aromatiche

– alifatiche

• Polari o idrofiliche

– neutre (gruppo –OH)

– acide (cariche negativamente, –COO-)

– basiche (cariche positivamente, -NH3+)

Gli amminoacidi che costituiscono le

proteine sono classificati in:

essenziali non essenziali

Devono essere

introdotti con la dieta

Sono ben rappresentati

negli alimenti di origine

animale

Sono sintetizzati dal

nostro organismo

Le proteine sono costituite da 20

amminoacidi diversi

Gli amminoacidi si legano tra loro

attraverso un legame peptidico, in

cui il gruppo carbossilico di un

amminoacido si lega al gruppo

amminico dell’amminoacido

successivo.

Il legame peptidico

•è rigido e planare,

•ha caratteristiche intermedie tra un

legame singolo e un legame doppio

•O= e H- sono in configurazione

trans

Proteine = polipeptidi costituiti da 20 amminoacidi

diversi

Proteine semplici (solo amminoacidi)

Proteine coniugate (presenza di altri composti oltre

agli amminoacidi/ gruppo prostetico)

•Lipoproteine

•Glicoproteine

•Emeproteine

•Flavoproteine

•Metalloproteine

Proteine globulari (es. enzimi, proteine del plasma,

ecc.)

Proteine fibrose (proteine strutturali, es. collagene,

cheratina,elastina)

Struttura primaria = sequenza degli amminoacidi

Per un polipeptide di 100 aa = 20100 possibili sequenze

N-terminale NH3+-AA- (AA)n- AA-COO- C-terminale

Livelli di struttura delle proteine

1. Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi

2. Struttura secondaria:• Strutture ad -elica

• Foglietto

• Strutture non ripetitive (gomitolo, anse)

• Strutture secondarie delle proteine fibrose

3. Struttura terziaria: conformazione finale di una catena polipeptidica

4. Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche uguali o diverse (subunità)

Livelli di struttura delle proteine

• La struttura secondaria dipende dalla formazione di legami ad idrogeno tra gli atomi O e H coinvolti nel legame peptidico

• La struttura terziaria è dovuta all’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi mediante legami deboli:– Legami ad idrogeno

– Legami ionici

– Interazioni idrofobiche

• Per stabilizzare la struttura terziaria, si può anche formare un legame covalente (ponte disolfuro) tra due residui di cisteina – -SH HS- → -S-S-

– È un legame forte che rende resistenti le proteine (es. cheratina o proteine extracellulari)

Struttura trimidensionale

di una proteina globulare

= Emoglobina

L’emoglobina è costituita

da più subunità →

ha una struttura

quaternaria

Tripla elica del collagene

Proteine fibrose

Il collagene è uno dei principali

componenti del tessuto connettivo,

cartilagine, tendini, ecc.

-cheratina

Coiled coil

La cheratina è il principale

componente dei tessuti cornei

(strati superficiali della cute,

capelli, unghie)

E’ molto ricca in ponti disolfuro

che conferiscono resistenza alla

proteina

Denaturazione delle proteine

= Perdita della struttura tridimensionale finale della proteina → perdita della funzione

Agenti denaturanti:–Temperatura

–pH

–Solventi organici

–Detergenti

–Agenti caotropici (urea)

–Agenti ossidanti

–Agenti riducenti (riduzione dei ponti disolfuro)

–Ioni di metalli pesanti

Alcune proteine si possono rinaturare

Mioglobina ed emoglobina

• Eme-proteine contenenti il gruppo prostetico EME (molecola

organica con al centro un atomo di Fe2+) = servono per legare

l’ossigeno (O2)

• Mioglobina:

• Lega O2 nei muscoli

• E’ costituita da una sola subunità

• Curva di dissociazione con O2 di tipo iperbolico

• Emoglobina:

• E’ contenuta nei globuli rossi

• Trasporta O2 dai polmoni ai tessuti

• E’ costituita da 4 subunità identiche a due a due

• Ha un comportamento allosterico (curva di dissociazione con

O2 di tipo sigmoide) = le subunità comunicano tra di loro

La parte che lega O2 in mioglobina ed emoglobina è l’atomo di

Fe2+ (ridotto).

Se Fe2+ diventa Fe3+ = meta-emoglobina (non è in grado di legare

O2)

Mioglobina

1 subunitàEmoglobina

4 subunità

uguali a 2a 2

Emoglobina glicata

Il glucoso libero nel sangue si può legare

covalentemente all’emoglobina

Se la concentrazione di glucoso nel

sangue è molto elevata (es. diabete non

trattato adeguatamente) la quantità di

emoglobina glicata aumenta in modo

notevole.

La misura dell’emoglobina glicata viene

usata in clinica per monitorare la risposta a

lungo termine dei diabetici ai trattamenti

ipoglicemizzanti

L’emoglobina contenuta nei

globuli rossi lega O2 a livello

degli alveoli polmonari.

Quando i globuli rossi

arrivano agli altri tessuti,

l’emoglobina rilascia l’O2

che quindi viene utilizzato

per l’attività metabolica.

All’interno delle cellule

muscolari è presente la

mioglobina che ha lo scopo

di immagazzinare l’O2. In

condizioni di sforzo

muscolare intenso, quando

l’emoglobina non riesce a

portare abbastanza O2 al

muscolo, la mioglobina

rilascia l’O2 legato.

Polmoni

•pO2 (= pressione parziale di O2) è

molto elevata

•pCO2 è bassa

•pH leggermente + basico

Concentrazione di O2, CO2 e pH

influenzano la capacità della

emoglobina a legare O2

Tessuti

•pO2 è bassa

•pCO2 è alta

•pH leggermente + acido

Il 2,3-bifosfoglicerato (2,3-

BPG) fa diminuire l’affinità

dell’emoglobina per l’O2

L’emoglobina fetale non è in

grado di legare 2,3-BPG ha

una affinità maggiore per l’O2

rispetto all’emoglobina

dell’adulto e quindi può legare

O2 a livello della placenta,

quando l’emoglobina materna

lo rilascia

Emoglobinopatie

Qualitative: mutazioni puntiformi che inducono alterazioni

nella funzionalità della Hb. Sono state descritte più di 600

mutazioni. Es.

•HbS

•HbM

•Varianti con diversa affinità per O2

Quantitative: viene a mancare la produzione di una delle

catene.

•α-talassemie

•β-talassemie