Aminoacidi e proteine

Classificazione degli aminoacidi proteici

Si basa sulla composizione del gruppo laterale -R

Catena laterale apolare

Hanno R alifatico o aromatico idrofobico

Ac. 2 ammino-propanoicoAc.2-ammino-3metil-butanoico imminoacido

Anello eterociclico pirrolidinico

Amminoacidi polari privi di carica elettrica

Aminoacidi con residui polari con carica positiva

pK = 10,5 Gr. Guanidinico pK= 12,3

Gr.imidazolicopK =6

Aminoacidi con residui polari con carica negativa

Hanno pK tra 3.9 e 4.3

Aminoacidi proteici postsintetici

Le modificazioni che portano alla formazione degli aminoacidi sopra indicati, avviene dopo la traduzione del messaggero in proteina.

Aminoacidi non proteici

Peptidi

Legame carbammidicoo peptidico

Struttura planare senza possibilità di rotazioneGrazie all’energia di risonanza che gli conferisce carattere intermedio

Configurazione trans

Oligopeptidi e polipeptidi

Per convenzione una catena polipeptidica inizia con un aminoacido N-terminale (gr.-NH2 libero), e termina con un aminoacido C-terminale avente il gruppo carbossilico libero.

Oligopeptide = tra 12-20 residui aminoacidici

Polipeptide = più di venti residui

Proteina = una proteina può essere costituita da più polipeptidi; può essere perciò MONOMERICA O MULTIMERICA

Peptidi naturali

Per la sua capacità di ossidarsi e ridursi tale peptide è utilizzato dalla cellula come antiossidante nei confronti dei gruppi tiolici dovuti alla’azione dei perossidi e dei radicali liberi

La classe più abbondante: più del 50% del peso secco

Si possono suddividere in base alla composizione semplici (solo aa) complesse (contengono anche

molecole diverse quali eme, lipidi,

glucidi, metalli…)

Dal p.to di vista strutturale si dividono in fibrose (collagene, miosina , actina) e globulari o di membrana

Proteine

Proprietà principali delle proteine

La solubilità in acqua dipende dal rapporto tra gruppi polari e non polari. In genere le proteine globulari sono solubili, mentre quelle fibrose sono insolubili e scarsamente solubili.

Le proteine sono dotate di un numero variabile di cariche elettriche localizzate in corrispondenza dei residui ionizzabili. Il numero e la natura delle cariche dipende dal pH del mezzo.

Struttura primaria

E ’ la struttura covalente di una proteina data dalla sequenza degli aminoacidi cioè l’ordine con il quale essi si concatenano comandato dal codice genetico.

Struttura secondaria

A seconda della natura dei residui aminoacidici costituenti, la struttura secondaria può assumere tre conformazioni: 1) α-elica; 2) conformazione β;

Dipendono dalla angolatura che possono assumere i legami che a sua volta dipende dai residui aminoacidici

PER CONVENZIONE SI NUMERANO A PARTIRE DAL TERMINALE AMMINICO

α-elica

Prevale notevolmente in natura l’elica destrorsa ed è la più diffusa essendo contenuta da tutte le proteine globulari e da alcune fibrose

foglietti β

Consiste in un’elica allungata, o a passo più lungo.Sono tenute insieme da legami idrogeni intercatena fra gruppi carbonilici di una catena e gruppi amidici della catena parallela

Dipendono dall’instaurarsi di legami idrogeno

Β-turns

Struttura terziaria

Stabilizzazione della struttura grazie al legame tra residui aminoacidici anche lontane tra loro nella struttura primaria.

DOMINI

Struttura quaternaria

E ’ data dall’associazione di subunità o protomeri. Può essere omogenea quando le subunità sono identiche oppure eterogenea quando sono diverse. Tali subunità sono legate da legami non covalenti

Classificazione delle proteine secondo la composizione:

SEMPLICI: per idrolisi danno luogo solamente ad amminoacidiEsempio

CONIUGATE: costituite da proteine semplici combinate con composti non proteici che costituiscono il “gruppo prostetico”.Vengono classificate in base alla natura chimica del gruppo prostetico

CLASSECLASSE GRUPPO PROSTETICOGRUPPO PROSTETICO ESEMPIOESEMPIO

LIPOPROTEINELIPOPROTEINE LIPIDILIPIDI ββ-LIPOPROTEINA-LIPOPROTEINA

GLICOPROTEINEGLICOPROTEINE CARBOIDRATICARBOIDRATI IMMUNOGLOBULINA GIMMUNOGLOBULINA G

FOSFOPROTEINEFOSFOPROTEINE GRUPPI FOSFATOGRUPPI FOSFATO CASEINA DEL LATTECASEINA DEL LATTE

EMOPROTEINEEMOPROTEINE EME (ferro porfirina)EME (ferro porfirina) EMOGLOBINAEMOGLOBINA

FLAVOPROTEINEFLAVOPROTEINE NUCLEOTIDI FLAVINICINUCLEOTIDI FLAVINICI SUCCIN. DEIDROG.SUCCIN. DEIDROG.

METALLOPROTEINEMETALLOPROTEINE FERROFERRO FERRITINAFERRITINA

ZINCOZINCO ALCOL DEIDROGENASIALCOL DEIDROGENASI

CALCIOCALCIO CALMODULINACALMODULINA

MOLIBDENOMOLIBDENO NITROGENASINITROGENASI

RAMERAME CERULOPLASMINACERULOPLASMINA

PROTEINE CONIUGATE

Proteine globulari

Sono proteine di forma sferoidale, generalmente solubili in acqua, caratterizzate da struttura terziaria e spesso quaternaria.

La tradizinale classificazione delle proteine globulari è basata sulle caratteristiche chimico-fisiche:ProtamineIstoniAlbumineGlobuline

Proteine fibrose

I due principali componenti fanno parte del tessuto connettivo: collagene ed elastina, miosina, cheratina

Collagene: è la più abbondante proteina dell’organismo in prevalenza nei tessuti di sostegno (tendini, legamenti, fasce, cartilagine, ossa, denti)

Viene sintetizzato dai fibroblasti del tessuto connettivo, dagli osteoblasti dell’osso, dai condroblasti della cartilagine e dagli odontoblasti dei denti.

L’unità fondamentale del collagene è il tropocollagene costituito da tre famiglie di catene α

CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE IN BASE ALLE LORO FUNZIONI BIOLOGICHE:

1. ENZIMI: proteine specializzate con attività catalitica2.PROTEINE DI TRASPORTO: le proteine di trasporto del plasma legano e trasportano specifiche molecole o ioni da un organo all’altro (I’emoglobina trasporta O2; l’albumina trasporta acidi grassi)3. PROTEINE DI RISERVA: ovoalbumina, (principale proteina del bianco d’uovo); caseina (principale proteina del latte) servono come sostanze nutrienti; ferritina (immagazzina il ferro necessario per la sintesi di emoglobina)

4. PROTEINE CONTRATTILI : conferiscono la capacità di contrarsi alle cellule ed agli organismi, di cambiare forma e di spostarsi nell’ambiente (es. actina e miosina contrazione muscolare)4. PROTEINE STRUTTURALI: collagene (nel tessuto connettivo); cheratina (capelli e unghie); fibroina (fibre della seta)5. PROTEINE DI DIFESA: molte proteine difendono gli organismi dall’invasione da parte di altre specie o li proteggono da eventuali danni: immunoglobuline o anticorpi