CARBOIDRATII carboidrati sono composti da carbonio, idrogeno e ossigeno.Per ogni atomo di carbonio, ci sono due atomi di idrogeno e uno di ossigeno.

C :  H : O1 :  2  : 1Esempio: C6 H12 O6

I carboidrati vengono classificati in:

monosaccaridi, o zuccheri semplici, disaccaridi, costituiti dall'unione chimica di due monosaccaridi, oligosaccaridi, costituiti dall'unione chimica di pochi monosaccaridi, polisaccaridi, costituiti dall'unione chimica di molti monosaccaridi.

(il prefisso mono- significa uno, di- significa due, oligo- significa pochi e, infine, poli- significa tanti)

MONOSACCARIDIMonosaccaridi o zuccheri semplici sono le unità di base che costituiscono gli altri carboidrati.I monosaccaridi sono molecole costituite da un numero variabile di atomi di carbonio compreso tra tre e sette.Un monosaccaride con

3 atomi di carbonio è detto trioso (formula molecolare C3 H6 O3), 4 atomi di carbonio è detto tetroso (formula molecolare C4 H8 O4), 5 atomi di carbonio è detto pentoso (formula molecolare  C5 H10 O5), 6 atomi di carbonio è detto esoso (formula molecolare  C6 H12 O6), 7 atomi di carbonio è detto eptoso (formula molecolare C7 H14 O7).

Le formule di struttura permettono di visualizzare gli atomi che compongono una molecola e i loro legami chimici. La gliceraldeide e il diidrossiacetone sono due triosi, e le loro formule di struttura, nell'ordine, sono le seguenti:

gliceraldeide diidrossiacetone

I monosaccaridi si dividono in due ulteriori categorie, gli aldosi e i chetosi, e differiscono per la posizione del doppio legame con l'ossigeno, che negli aldosi avviene col primo atomo di carbonio, mentre nei chetosi con il secondo.

Il glucosio è un aldoesoso... ...e la molecola può diventare ciclica

Il fruttosio è un chetoesoso molecola ciclica del fruttosio

Il galattosio è un aldoesoso Il ribosio è un aldopentoso

 

I DISACCARIDII disaccaridi sono carboidrati composti dall’unione chimica di due zuccheri semplici; quando avviene il legame chimico, che si chiama legame glicosidico, si ha la perdita di una molecola d’acqua (H2O). I principali disaccaridi sono il maltosio, il saccarosio (il comune zucchero da cucina) e il lattosio (lo zucchero contenuto nel latte).

Glucosio + Glucosio Maltosio + AcquaC6 H12 O6 + C6

 H12 O6 C12 H22 O11 + H2OGlucosio + Fruttosio Saccarosio + AcquaC6 H12 O6 + C6

 H12 O6 C12 H22 O11 + H2OGlucosio + Galattosio Lattosio + AcquaC6 H12 O6 + C6

 H12 O6 C12 H22 O11 + H2O

PolisaccaridiSono i glucidi più rappresentati in natura, in particolare nei vegetali, dove svolgono funzioni di riserva, di sostegno e di protezione.Sono formati dall'unione di numerose molecole di monosaccaridi, sono poco solubili in acqua, privi di sapore dolce e vengono idrolizzati nei corrispondenti oligo- e monosaccaridi per azione di enzimi e acidi.

Amido

È la riserva energetica delle piante che lo immagazzinano nei semi, nei tuberi, nelle radici sotto forma di granuli in forma e dimensioni diverse per ogni specie vegetale. È costituito da molecole di glucosio.Le amilasi sono gli enzimi che idrolizzano  l'amido (idrolisi = scissione di un composto ottenuta per azione dell'acqua, generalmente con l'intervento di catalizzatori enzimatici o di altra natura).

Glicogeno

Il glicogeno rappresenta la riserva di carboidrati dell'uomo e di tutti gli animali. È depositato sottoforma di granuli nel fegato e nei muscoli, a questi granuli sono legati gli enzimi predisposti alla sua sintesi e alla degradazione.Il glicogeno del fegato è molto variabile poiché la sua funzione principale è quella di mantenere costante la glicemia (la concentrazione di glucosio nel sangue), mentre quello nei muscoli viene consumato solamente durante uno sforzo fisico intenso e prolungato.Il glicogeno lega a sé una quantità di acqua notevole.

Cellulosa

La cellulosa è costituita da unità ripetute di glucosio, e costituisce la parete di tutte le cellule vegetali. Legno, carta e cotone, e altre fibre vegetali, contengono cellulosa. Il legame glicosidico fra le molecole di glucosio è differente rispetto a quello dell'amido, e gli animali superiori non possiedono enzimi cellulosolitici, presenti invece in alcuni batteri e nei funghi. Nello stomaco degli erbivori sono presenti batteri simbionti capaci di idrolizzare la cellulosa, così da permettere a questi organismi di trarre energia da questo polisaccaride.

I lipidi – Struttura e funzione

I lipidi sono complesse molecole organiche costituiti da lunghe catene idrocarburiche insolubili in acqua (idrofobe), ma solubili dei solventi organici apolari (etere, acetone, cloroformio). I lipidi rappresentano una delle quattro macromolecole biologiche importanti. Essi sono presenti in tutte le cellule animali e vegetali e all’interno di esse svolgono diversi ruoli:

di riserva energetica, in quanto sono in grado di fornire energia più del doppio rispetto ad i carboidrati e alle proteine.

strutturale perché costituiscono le membrane cellulari e i rivestimenti esterni del corpo. funzionali in quanto sono indispensabili alle cellule e ad organismi come bioregolatori endocrini come gli

ormoni, vitamine e sali biliari.

I lipidi possono essere classificati in semplici o complessi. I lipidi semplici sono quelli che non contengono acidi grassi e sono perciò insaponificabili, ovvero rimangono insolubili in fase acquosa dopo un trattamento con alcali. A questa classe di lipidi appartengono i terpeni, gli steroidi e le vitamine liposolubili. I lipidi complessi, invece, contengono acidi grassi e sono saponificabili in quanto gli acidi grassi presenti possono andare incontro ad idrolisi per riscaldamento in ambiente basico (saponificazione). I gliceridi, i fosfolipidi e le cere sono lipidi complessi.

ACIDI GRASSI

Gli acidi grassi sono lunghe catene idrocarburiche terminanti con un gruppo carbossilico. La formula generale è la seguente: CH3(CH2)nCOOH. Essi posseggono un numero pari di atomi di Carbonio compreso tra 4 e 30. La lunghezza di tali catene carboniose (parte idrofoba apolare o coda) rende questi composti praticamente insolubili in acqua, nonostante la presenza della funzione acida (costituita dal carbossile, la testa) dal momento che essa tende a disperdere la sua idrofilia nel lungo scheletro carbonioso.Gli acidi grassi possono essere saturi (cioè gli atomi di carbonio sono legati tramite legami singoli) o insaturi (quando sono presenti doppi legami). Gli acidi grassi saturi più comuni sono l’acido palmitico (con 16 atomi di carbonio) e l’acido stearico (con 18 atomi di carbonio). L’acido insaturo più comune è l’acido oleico (con 18 atomi di carbonio e un’insaturazione tra C9 e C10).A parità di lunghezza dello scheletro carbonioso, la presenza di doppi legami favorisce la fluidità.Gli acidi grassi saturi hanno una consistenza burrosa e sono solidi a temperatura ambiente. In genere sono contenuti negli alimenti di origine animale e possono provocare un aumento del colesterolo nel sangue favorendone il deposito sulle pareti dei vasi sanguigni e creando quindi problemi circolatori.Gli acidi grassi insaturi hanno una consistenza oleosa e si presentano liquidi a temperatura ambiente. In genere sono contenuti negli alimenti di origine vegetale e contribuiscono ad abbassare i livelli di colesterolo nel sangue.

La presenza o meno del doppio legame influisce molto nella conformazione del acido grasso: gli acidi grassi saturi hanno in genere code più flessibili poiché ciascun legame ha una completa libertà di rotazione. Gli acidi grassi insaturi possiedono per ogni doppio legame la struttura Z o cis, comportando la presenza di un punto di rigidità o di deviazione della catena lineare. Proprio per questo motivo gli acidi grassi saturi possono impacchettarsi più strettamente grazie alle forze di van der Waals tra le catene, hanno una consistenza cerosa e punti di fusione più alti rispetto agli acidi grassi insaturi, che, hanno punti di fusione tanto più bassi quanto è maggiore il numero di insaturazioni.

TRIGLICERIDI

I trigliceridi sono esteri degli acidi grassi e del glicerolo in cui tutti e tre i gruppi -OH del glicerolo sono esterificati. Nel caso in cui siano esterificati solo due gruppi -OH si parla di digliceridi, se ne viene esterificato solo uno si formano i monogliceridi.I trigliceridi sono i principali componenti dei lipidi di deposito delle cellule animali. A temperatura ambiente possono essere solidi (chiamati grassi) se sono ricchi di acidi grassi saturi, o liquidi (chiamati oli) se sono ricchi di acidi grassi insaturi.Un’altra distinzione che si può fare è tra trigliceridi semplici, se gli acidi grassi sono uguali tra loro, o trigliceridi misti, se gli acidi grassi sono diversi.

Una delle principali reazioni che effettuano i trigliceridi è la saponificazione, che in laboratorio richiede alte temperature e idrossido di sodio concentrato, e che nel nostro organismo avviene automaticamente per opera dell’enzima lipasi a temperatura corporea e ad opera solo dell’acqua.La saponificazione comporta l’attacco nucleofilo da parte dello ione idrossido, che è un nucleofilo forte, sul carbonio carbonilico dell’estere. Il passaggio chiave è l’addizione nucleofila al gruppo carbonilico.

Il sapone non è altro che un sale di sodio o di potassio di un acido carbossilico alifatico a lunga catena. La molecola del sapone ha una testa idrofila ionizzata negativamente ed una coda idrofoba costituita dalla catena idrocarburica. Per questa sua doppia fase viene chiamata molecola anfipatica.Quando usiamo un sapone, le code si sciolgono nella sostanza grassa, che viene circondata formando una micella. Tutte le teste recano una carica negativa, quindi la repulsione elettrostatica impedisce alle micelle di riaggregarsi e le mantiene in sospensione nell’acqua formando un’emulsione. A pH fisiologico, i saponi si trovano nella forma ionizzata R-COO–.

Un’altra reazione effettuabile da parte dei gliceridi è la riduzione. Se i gliceridi si presentano liquidi perché costituiti da acidi grassi insaturi, si possono rendere solidi saturandone i doppi legami mediante una reazione di idrogenazione, cioè addizione di H2 in presenza di catalizzatori metallici come Nichel.Questo processo di indurimento è alla base della produzione di margarine a partire da un’emulsione di oli vegetali.

La reazione di ossidazione è alla base del fenomeno di irrancidimento che comporta modifiche delle proprietà sensoriali e nutritive ad opera dell’ossigeno, sia negli oli che nei grassi, che nei prodotti alimentari in cui essi sono presenti.

FOSFOLIPIDI

I fosfolipidi, o fosfogliceridi, sono esteri del glicerolo, in cui due -OH sono esterificati da acidi grassi formando la coda idrofoba, mentre al terzo -OH è legato un gruppo fosforico a sua volta legato ad un gruppo X che può essere di varia natura (ad es. l’amminoacido serina, un alcol come il glicerolo o altre sostanze come la colina). Questa estremità è detta testa polare.I fosfolipidi sono i principali componenti strutturali delle membrane cellulari, in cui due strati di fosfolipidi si affacciano l’uno verso l’altro con le code idrofobiche, esponendo le teste polari verso l’ambiente acquoso extracellulare e quello citoplasmatico.

CERELe cere sono miscugli generalmente solidi costituiti prevalentemente da esteri degli acidi grassi con alcoli ad alto peso molecolare. Acidi grassi fino a 28 atomi di carbonio e alcol fino a 34 atomi di carbonio. Hanno funzione idrorepellente perché sono solidi ed insolubili in acqua.Grazie a queste caratteristiche, nel mondo animale e vegetale hanno un ruolo protettivo in quanto rivestono la pelle, i peli e le penne (soprattutto degli uccelli acquatici) ed impediscono la perdita d’acqua da foglie e frutti.Le cere sono morbide e plasmabili a caldo ma dure a freddo.La cera d’api ha come principali componenti esteri dell’acido palmitico con alcol grassi a lunga catena (da 26 a 36 atomi di carbonio).

TERPENI

I terpeni sono prodotti naturali di origine vegetale costituiti da due o più unità di isoprene (2-metil-1,3-butadiene – Vedi figura affianco) e possono essere ciclici e lineari. Le unità di isoprene possono essere disposte testa-coda o coda-coda.Tra i terpeni più comuni vi sono oli essenziali profumati come la canfora o il mentolo, le vitamine A, E, K, il b-carotene e lo squalene (triterpene e precursore nella biosintesi del colesterolo).

STEROIDI

Gli steroidi sono lipidi che hanno un nucleo idrocarburico tetraciclico, il ciclopentanoperidrofenantrene, formato da 3 anelli con 6 atomi di carbonio e uno con 5, fusi insieme. La sintesi degli steroidi nella cellula parte dal composto terpenico squalene, da cui derivano il lanosterolo e il colesterolo. Dal colesterolo derivano poi altre biomolecole essenziali come gli acidi biliari e gli ormoni androgeni ed estrogeni e il progesterone.Tutti gli steroidi derivano dallo squalene che ciclizza facilmente.

PROTEINE

Le proteine sono polimeri i cui monomeri sono costituiti dai venti diversi tipi di amminoacidi presenti in

natura. Gli amminoacidi sono composti che contengono nella loro molecola sia il gruppo carbossilico –

COOH che il gruppo amminico –NH2 , basico. Entrambi questi gruppi funzionali sono legati a un carbonio,

chiamato carbonio-α. A questo carbonio, sono legati, inoltre, un atomo di idrogeno e un gruppo denominato

genericamente R che, essendo diverso nei 20 amminoacidi, ci consente di differenziarli. Durante la sintesi

delle proteine, un amminoacido lega il suo gruppo carbossilico con quello amminico di un altro amminoacido,

formando il legame peptidico con eliminazione di acqua come si può vedere in figura:

Nonostante gli amminoacidi siano solo 20, la varietà di proteine è elevatissima, in quanto gli amminoacidi si

combinano tra loro in sequenze e quantità diverse.  Le proteine rappresentano una classe di composti molto

versatile e di grande interesse biologico. Esse, a seconda dei casi:

·          Hanno una funzione strutturale in quanto concorrono a formare l’impalcatura del corpo; ad esempio il

collagene è il principale componente fibroso delle ossa, dei tendini, della pelle, delle cartilagini, dei denti; i

capelli e le unghie sono costituiti da α-cheratina;

·          Svolgono funzione catalitica: gli enzimi, infatti, indispensabili catalizzatori biologici sono costituiti da

proteine

·          Fungono da mezzo di trasporto di altre molecole: nel sangue, ad esempio, l’ossigeno viene trasportato

dall’emoglobina

·          Provocano il movimento: ad esempio la contrazione muscolare è resa possibile da due proteine ovvero

dall’actina e dalla miosina

·          Hanno compiti protettivi: gli anticorpi, come le immunoglobuline che sono i più importanti mezzi di difesa

dell’organismo sono costituiti da proteine

·          Concorrono al sistema endocrino: vari ormoni, tra cui l’insulina sono costituiti da proteine

·          Fungono da riserva di sostanze nutritive: ad esempio l’ovoalbumina del bianco d’uovo e la caseina

presente nel latte sono costituiti da proteine

·          Rappresentano un sistema di controllo del pH del sangue perché limitano le eccessive variazioni di ioni

H+ dovute al metabolismo cellulare

Le proteine esplicano le loro specifiche funzioni grazie alla loro forma che dipende dalla successione di

amminoacidi, dai ripiegamenti della catena proteica e dalla sua organizzazione nello spazio. In tali

macromolecole si possono individuare successivi livelli di organizzazione denominati: struttura primaria,

secondaria, terziaria e quaternaria.

La pura e semplice successione degli amminoacidi costituisce la struttura primaria della proteina. La

struttura primaria, cioè tipo e sequenza degli aminoacidi, condiziona la configurazione spaziale e la forma

globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche.

L’avvolgimento a spirale, o la disposizione regolare di tratti più o meno lunghi della catena proteica

costituiscono la struttura secondaria della proteina. Questo livello di organizzazione è una conseguenza

dei legami a idrogeno tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena, o tra gli amminoacidi di catene

diverse. Due tipi di struttura secondaria delle proteine sono l’α-elica e il β-foglietto. Nella struttura ad α-elica

la proteina è avvolta a spirale come si può vedere in figura:

Tra l’atomo di idrogeno legato all’azoto di ogni legame peptidico e l’ossigeno del gruppo –C=O del legame

peptidico sovrastante ( che si trova a distanza di quattro amminoacidi lungo la catena) si instaura un legame

a idrogeno. L’effetto stabilizzante dei molti legami a idrogeno che sono presenti nella proteina è la causa

principale dell’esistenza di tale tipo di struttura. Tuttavia se gli amminoacidi che si succedono lungo un tratto

di catena proteica hanno gruppi R voluminosi, come avviene nella prolina, o gruppi R dotati della stessa

carica elettrica, come avviene negli amminoacidi lisina e arginina, l’α-elica non può formarsi, a causa delle

forze di repulsione che si generano tra i gruppi R. In definitiva, insieme alla struttura primaria, una proteina

può assumere una struttura di l’α-elica, che può essere prevalente o presente in certi tratti, oppure non può

assumerla affatto. Le l’α-cheratine, proteine che costituiscono i capelli, la lana e le unghie, hanno come

struttura prevalente proprio quella dell’ l’α-elica. L’elasticità della lana e dei capelli dipende proprio da questa

forma delle loro molecole. Infatti, se tiriamo per i due estremi una fibra di lana, la fibra si allunga perché si

rompono i legami a idrogeno e le spire dell’ l’α-elica si allontanano l’una dall’altra; se la lasciamo andare la

fibra si riaccorcia perché si riformano i legami a idrogeno.

Nella struttura  β-foglietto si ha una disposizione di catene proteiche l’una accanto all’altra. Ciascuna delle

catene è totalmente estesa e presenta una conformazione a zig-zag, dovuta alla geometria dei legami

attorno a ciascun atomo di carbonio e di azoto nella catena. In questo caso, i legami a idrogeno si formano

tra gli amminoacidi di due catene adiacenti. La β-cheratina, proteina che costituisce la seta, ha

fondamentalmente questa struttura. Le proteine dotate di questa struttura non possono essere allungate

ulteriormente, senza che si rompano i legami covalenti della loro catena; per questo motivo la seta, a

differenza della lana non è elastica. Esistono proteine la cui molecola ha una forma globulare che è il

risultato di ulteriori ripiegamenti della catena proteica, compresi tratti di catena che già possiedono una loro

struttura secondaria. Questo terzo livello di organizzazione è la struttura terziaria della proteina. Che si può

vedere in figura:

la struttura terziaria di una proteina è la conseguenza di interazioni attrattive tra i gruppi R di amminoacidi

anche molto distanti tra loro nella sequenza della struttura primaria della proteina. A stabilizzare la struttura

terziaria della proteina possono concorrere quattro tipi di forze:

1. Interazioni idrofobe o idrofile: nell’ambiente acquoso della cellula, i gruppi R non polari, idrofobi, della

molecola proteica tendono a raggrupparsi all’interno della proteina, in modo da ridurre al minimo i contatti

con le molecole d’acqua che la circondano. Invece, i gruppi polari, idrofili, tendono a disporsi verso l’esterno

della proteina a contatto con l’acqua

2. Attrazioni ioniche: si instaurano in genere tra due gruppi, come –NH3+ e –COO–, l’uno carico positivamente e

l’altro negativamente, dei gruppi R di due diversi amminoacidi

3. Legami idrogeno: derivano dall’attrazione tra gruppi R o si instaurano tra gruppi peptidici come nel caso delle

strutture α e β.

4. Ponti disolfuro: si formano tra gruppi –SH di due molecole dell’amminoacido cisteina; in seguito a una

reazione di ossidazione, i due gruppi –SH perdono i rispettivi atomi di idrogeno e si legano tra loro mediante

un legame covalente –S-S-  come si può vedere in figura:

 

Alcune proteine sono formate da più di una catena di amminoacidi. Le catene possono essere uguali fra loro,

o anche diverse. La disposizione reciproca delle varie catene che compongono una proteina di questo tipo

costituisce la struttura quaternaria della proteina.  Le interazioni possono essere legami deboli

come legami idrogeno  e forze di Van der Waals, oppure forti ossia ionico  o covalente. Una proteina con

struttura quaternaria è l’emoglobina: essa è costituita da quattro catene proteiche, a due a due uguali,

denotate rispettivamente dalle lettere α e β come si può vedere in figura :

 

Ognuna di queste catene contiene un gruppo eme, cioè una struttura ciclica, chiamata anello porfirinico, con

al centro uno ione Fe2+; a questo ione si lega una molecola di ossigeno, che viene trasportata dai polmoni

alle cellule del corpo.

ACIDI NUCLEICIhttp://www.federica.unina.it/farmacia/biochimica-far/struttura-acidi-nucleici/