Metabolismo Biosintetico

Utilizzazione dell’energia

1-Sostanze di riserva

2-Mantenimento integrità

fisica delle cellule

3-Produzione di calore

4-Mobilità

5-Trasporto sostanze

nutritive

6-Biosintesi microbiche

Principali precursori

delle reazioni

biosintetiche-Glucosio 6 fosfato -Fruttosio 6 fosfato -Ribosio 5 fosfato -Eritrosio 4 fosfato -Gliceraldeide 3 fosfato -3fosfoglicerato -Fosfoenolpiruvato -Piruvato Acetil-CoA -Ossalacetato -a-Chetoglutarato -Succinil-CoA

Utilizzazione

dell’energia

Fissazione

Autotrofa

della CO2

Ribulosio

1,5-difosfato

carbossilasi

1-Carbossilazione2-Riduzione

3-Rigenerazione

Ciclo di

Calvin

Ciclo di Calvin2-Riduzione

1-Carbossilazione

3-Rigenerazione

Assimilazione dei SolfatiH2S + O-Acetilserina >

Cisteina + Acetato (Batteri)

H2S + Serina > Ac.CoA >

Cisteina + H2O (Funghi)

Assimilazione del FosforoP i > ATP:

-Fosforilazione ossidativa

-Fotofosforilazione

-Fosforilazione a livello

del substrato

H2S

Assimilazione dell’N2

A-Assimilazione dell’NH3

1-Glutammato deidrogenasi

2-Glutammina sintetasi

3-Amminazione riduttiva

Alanina-deidrogenasi

Ac.Piruvico + NH4+ + NADPH

+ H+ > L-Alanina + NADP+ +

H2O

B-Assimilazione del NO3

NO3 + NADPH + H+ > NO2

+ NADP+ H2O (Nitrato

Reduttasi)

NO2 + 2e- + H+ > NH2OH >NH3 (Nitrito Reduttasi)

1

2

Reazioni di transaminazione

Fissazione dell’N2

Struttura FeMo-co

Dinitrogenasi

Reduttasi

FeMo-co

Dinitrogenasi

Struttura dell’enzima Nitrogenasi

28-32 Fe

4 Fe

Fissazione dell’N2

Donatori di elettroni:-reazioni luminose-NADH-H2-Piruvato

Ferredossina

Struttura genetica del Regulone nif (Klebsiella pneumonie)

Regolazione N fissazioneEnzima Nitrogenasi > inibito dall’O2, N combinato (NH3, NO3-)

Organismi azoto fissatori

Aerobi liberi: Chemioorganotrofi– Azotobacter, Azomonas, Klebsielle,

Beijerinckia, Bacillus polymyxa, Methylomonas,

Methylococcus, Azospirillum, Mycobacterium, Citrobacter.

Fototrofi – Cianobatteri

Chemiolitotrofi – Thiobacillus, Streptomyces, Alcaligenes

Anaerobi liberi: Chemioorganotrofi – Clostridium, Desulvibrio,

Desulfotomaculum

Fototrofi– Chromatium, Thiocapsa, Chlorobium, Rhodobacter,

Rhodospirillum, Heliobacterium ecc.

Chemiolitotrofi – Archea (Methanococcus, Methanosarcina,

Methanobacterium, Methanospirillum)

Simbionti: Leguminose – Rhizobium, Bradyrhizobium, Sinorhizobium,

Azorhizobium

Non Leguminose - Frankia

Biosintesi dei carboidrati

Gluconeogenesi

Piruvico

carbossilasi

Fosfoenolpiruvico

carbossicinasi

Fruttosio

difosfatasi

Esosi

Biosintesi dei carboidrati

Decarbossilazione

Pentosi

Biosintesi dei carboidrati

Sintesi dei Polimeri

Attivazione degli esosi

Biosintesi

degli

aminoacidi

Scheletro di carbonio + NH2

Biosintesi delle purine e pirimidine

Precursore della purina (Scheletro)

Acido InosinicoPrecursore nucleotidi purinici

Adenina, Guanina

Precursore della pirimidina (Scheletro)

Uridilato Precursore nucleotidi

pirimidiniciTimina, Citosina, Uracile

Acido orotico

Ribosio-5-P

Origine nove atomi anello purinico

Origine sei atomi anello pirimidinico

Biosintesi delle purine e pirimidine

Biosintesi dei lipidi Complesso acido grasso sintetasi

Acil-Carrier-Protein

Biosintesi dei Biopolimeri

Polisaccaridi:

Omopolimeri A-A-A-A-

Eteropolimeri regolari A-B-A-B

Acidi Nucleici

Eteropolimeri irregolari A-C–B

Proteine

Eteropolimeri irregolari A-C-B DNA

messaggero

Biosintesi metaboliti basso

peso molecolare > 1 enzima

per ogni reazione

Biosintesi macromolecole >

sistema ezimatico specifico

per tipo di legame fra

monomeri

Complementarietà

Codice genetico

Trascrizione

Traduzione

Procarioti

Eucarioti

Struttura del DNA

Complementarietà e

natura antiparallela

del DNA

Replicazione del DNASintesi del DNASemiconservativa–Filamento StampoDirezione 5’fosfato > 3’ossidrile

Sintesi del DNA Replicazione

Proteine per la replicazione

DNA girasi (Topoisomerasi II) Introduce i Superavvolgimento del DNA

Topoisomerasi I Rimuove i Superavvolgimento del DNA

SSB (proteine) Legano DNA a singolo filamento

DnaA Fattore di inizio (proteina specifica)

DnaB Srotola il DNA -DnaC, DnaT

HU Proteina lega il DNA

PriA Formazione Primisoma 3 <5

PriB Formazione primisoma

PriC Elicasi Svolge DNA 5 >3

Primasi Sintesi Primer di RNA

DNA Polimerasi III Sintesi DNA

DNA Polimerasi I Rimuove Primer RNA e sintetizza frammenti di DNA

DNA ligasi Lega frammenti di Okazaki

Ter Terminazione replicazione

Replicazione del DNAPrimer

Forca di replicazione

Replicazione del DNA

Replicazione bidirezionale

Proteine FtsZdel DivisomaIntervengono dopola replicazione perripartire il DNAnelle cellule figlie

Replisoma Replicazione del DNA

Correzione errori della replicazione: Mutazioni

1 errore 10-8 – 10-11 appaiamenti

Correzione

Sintesi dell’RNA - Trascrizione

Tipi di RNAmRNA messaggerorRNA ribosomaletRNA trasferimento

Terminatori

Terminazione sintesi mRNA

-Terminatori

-Fattore rho (Proteina legata

all’RNA)

-Terminatori intriseci

(Specifiche sequenze

nucleotidiche del DNA)

Sintesi delle proteine TraduzioneCodice genetico

Codone inizio: AUG (codifica per N-formilmetionina, inizio di ogni mRNA)

Codoni di stop: UAA, UGA, UAG

Aminoacido > Codone > Anticodone-tRNA

Disposizione reale

Sintesi delle proteine

Struttura del tRNA

Aminoacido - t RNA - aminoacil-tRNA sintetasi ( Enzima specifico)

Batteri >

60 tRNA

diversi

Enzima Aminoacil-tRNA Sintetasi

Riconosce sia il tRNA che l’aa specifico al codone

1-Attivazione Sintetasi+aa +

ATP >Aminoacil-AMP

+Ppi

2 -Aminoacil-

AMP + tRNA >Aminoacil-tRNA

+AMP

tRNA

Sintetasi

12

Trasporto verso i Ribosomi

Meccanismo Sintesi Proteicaa a-Inizio b-Allungamento c-Terminazione

accettorepeptidicouscita

Catena nascente

Meccanismo Sintesi Proteica

Polisoma

c-Terminazione (Fattori di rilascio RF – Tagliano il polipetide)Ribosoma si muove lungo l’mRNA e raggiunge i codoni di stopU A A, U A G, U G A

Formazione dei legami peptidici - reazione di peptidiltransferasi

Catalizzata dagli rRNA - subnità 50S (rRNA 23S)