La Tenerezza della Carne

Prof. Paolo POLIDORI

Università degli Studi di Camerino

                                                         

Trasformazione Muscolo-Carne

Tessuto Muscolare

Utilizzato per la locomozione negli animali superiori, utilizzato per fini alimentari dall’uomo: in tale contesto è definito CARNE.

Morte Animale

Cessa il flusso sanguigno da e verso il muscolo: mancano fonti di energia e di ossigeno per le funzioni muscolari. I prodotti del metabolismo non possono più essere rimossi e si accumulano nel tessuto.

Muscoli

Costituiti da 2 tipi di fibre, Bianche e Rosse, presenti in rapporto diverso a seconda del tipo di muscolo. Un muscolo è generalmente costituito da una miscela eterogenea dei 2 tipi di fibre.

I muscoli rossi sono previsti e strutturati per il metabolismo aerobico, mentre i muscoli bianchi sono designati per il metabolismo glicolitico.

Nella carne suina è considerato un muscolo rosso quello costituito da più del 40% di fibre rosse, mentre è ritenuto bianco quello che contiene meno del 30% di fibre rosse.

Metabolismo Post Mortem

ATP: adenosin-trifosfato, principale composto altamente eneregtico della cellula, utilizzato per una vasta gamma di reazioni metaboliche incluso il trasporto di ioni.

CP: creatina fosfato, altro composto altamente energetico presente in significative concentrazioni, serve per bilanciare i livelli di ATP.

In vivo l’ATP viene ricostituito sia dal metabolismo ossidativo che dalla glicolisi anaerobia; con la morte dell’animale cessa l’apporto di sangue, non c’è più alcuna fonte di ossigeno e la produzione di ATP si blocca.

Deplezione ATP

Con la morte dell’animale l’ATP tende gradualmente a trasformarsi in acido lattico: come conseguenza il valore di pH del muscolo si abbassa.

• pH 6,9-7,0: animale vivo

• pH 6,3: 15% ATP demolito

• pH 5,9-6,0: 50% ATP demolito

• pH 5,6-5,7: 90% ATP demolito I tempi della deplezione dipendono dalla T:

l’abbassamento del pH è rapido con T pari a 37°C, mentre a T<10°C l’abbassamento è molto lento.

RIGOR MORTIS

Passaggio da un tessuto muscolare estensibile e contrattile ad uno pressoché inestensibile e totalmente resistente agli stimoli elettrici.

ATP e pH diminuiscono contemporaneamente durante il processo di instaurazione del Rigor Mortis, così come è notevole la diminuzione della capacità di ritenzione idrica.

Il processo del Rigor Mortis può durare, nel bovino adulto, circa 6 ore se la carcassa è tenuta a 37°C, oppure più di 24 ore se è tenuta a 7°C.

Contrazione Muscolare da Freddo

Il processo del Rigor Mortis è accompagnato da indurimento e rassodamento del muscolo, che tende ad accorciarsi e perdere di elasticità. In questa fase le due proteine actina e miosina si saldano a dare actomiosina.

Il processo del Rigor Mortis si instaura lentamente (molte ore) e a bassi valori di pH (<6,0); se si pone invece il muscolo a basse T (<10°C) si provoca la Contrazione da Freddo, che avviene lentamente (pochi minuti) e con il muscolo ancora contraddistinto da elevati valori di pH (>6,7).

Contrazione da Freddo nelle Diverse Specie Animali

La contrazione da freddo si verifica quando la T del muscolo scende sotto gli 11°C prima che il pH raggiunga il valore di 6,2. L’entità della contrazione è maggiore nei muscoli con una significativa presenza di fibre rosse.

Coniglio molte fibre bianche non contrae

Suino alta presenza fibre bianche contrae pocoBovino eAgnello mostrano la tipica contrazione da freddo delle fibre rosse.

Cause della Contrazione da Freddo

La causa basilare della contrazione da freddo è l’inabilità del sarcomero, sotto l’influenza delle basse T, di segregare e legare il Calcio in eccesso, causandone il rilascio nello spazio miofibrillare.

Nei muscoli bianchi è presente una maggiore quantità di ATP rispetto ai muscoli rossi, e questa energia viene sfruttata per legare il Calcio e ridurre o prevenire quindi l’entità della contrazione muscolare da freddo.

Esiste una relazione tra contrazione da freddo e resistenza al taglio: per valori compresi fra il 30-35% di contrazione si sviluppa la massima resistenza al taglio da parte del muscolo.

Durezza – Tenerezza della Carne

Durezza insita:Dovuta alla quantità di tessuto connettivo presente

nella carne.

Perdita di Tenerezza:Dovuta ai cambiamenti configurazionali

(contrazioni) delle proteine contrattili del muscolo (actina e miosina).

Massima Durezza:È causata dalla presenza di una contrazione

muscolare compresa fra il 20 ed il 40%.

Effetti della Contrazione sulla Tenerezza

Se un muscolo contrae del 30% o più, la tenerzza della carne sarà peggiorata in misura maggiore di quanto possano incidere i normali fattori quali razza, età, maturazione, ecc.

Alcuni muscoli (Longissimus, Semimembranosus, Triceps brachii) subiscono la contrazione da freddo (o da disgelo) anche se si tengono le carcasse intatte, senza rimuovere il muscolo.

La durezza della carne provocata dal raffreddamento o congelamento post mortem è dovuta solamente alle interazioni actina-miosina, non alla presenza di tessuto connettivo.

Contrazione da Disgelo

Non avviene se il muscolo viene congelato quando si è già verificato il rigor mortis. Uno scongelamento lento, cioè un muscolo tenuto a T appena superiore al punto di congelamento per 24-48 h, previene la contrazione da disgelo.

Un rapido scongelamento (T>35-40°C) oppure una cottura direttamene dallo stato congelato può far raggiungere contrazioni fino all’80% della lunghezza. Queste contrazioni sono accompagnate da distruzione del tessuto, e la perdita di liquido dal muscolo può arrivare al 30% o più del peso iniziale. La contrazione da disgelo è più frequente nei muscoli di specie animali che non subiscono la contrazione da freddo, quali il maiale, il coniglio e la rana.

Entità Contrazione da Freddo

Muscolo bovino/ovino:• Posto orizzontalmente a 15-20°C poche ore dopo

la macellazione, contrae di circa il 10%.• Posto orizzontalmente a 0-10°C, contrae di circa il

50% o anche più.• Posto in ambiente freddo 24 h dopo la

macellazione, non contrae, in quanto si è quasi ultimato il processo del Rigor Mortis (24-36 h nel bovino, 16-20 h nell’agnello).

La Legge impone però di mettere le carcasse in cella frigorifera entro 3 h dalla macellazione.

Prevenzione della Contrazione da Freddo

• Ritardare di alcune ore l’esposizione della carcassa alle T di raffreddamento e di congelamento: implica però problemi sanitari (crescita microbica) e tecnologici.

• Stiramento del muscolo: tecnica poco pratica, ormai desueta.

• Stimolazione elettrica della carcassa.

Stimolazione Elettrica delle Carcasse

• Accelera l’instaurarsi del Rigor Mortis, prevenendo la contrazione e l’indurimento del muscolo associato con essa.

• Provoca una rapida diminuzione del pH post mortem, con conseguente accelerazione della glicolisi e deplezione dell’ATP.

• Provoca disgregazione fisica dei tessuti stimolati.• Aumenta la tenerezza della carne.• Migliora il colore della carne.• Permette di disossare prima il muscolo.

Parametri Tecnici Stimolazione Elettrica

Sono stati usati voltaggi e tempi di stimolazione differenti; se la stimolazione è in ritardo rispetto alla macellazione, risultano più efficaci gli alti voltaggi.

L’aumento della tenerezza della carne dopo il trattamento di stimolazione elettrica può essere dovuto al rilascio di enzimi lisosomali oppure può essere dovuto allo stiramento o allungamento delle miofibrille durante la fase di elettro-stimolazione.

Conservazione della Carne

La conservazione e maturazione (FROLLATURA) della carne a T refrigerata (1-5°C) ha un effetto benefico sulla tenerezza finale: è accertato che la proteolisi naturale del tessuto connettivo e delle fibre muscolari che si verifica durante la maturazione della carne è dovuta alla presenza di proteinasi muscolari (enzimi del sistema calpaina/calpastatina).

Sebbene l’esatto meccanismo per cui la carne acquista tenerezza durante la maturazione non sia completamente chiaro, esso appare collegato alla parziale idrolisi delle proteine sia del tessuto connettivo che delle miofibrille.

Tempo di Maturazione delle Carcasse di Alcune Specie di Animali da Carne necessario per portare i Valori di Resistenza al taglio del

Muscolo Longissimus sotto i 7 kg/cm2

Bovino adulto 15 gg

Vitellone 18 mesi < 10 gg

Coniglio 10-15 gg

Suino (100 kg) < 5 gg

Agnello < 10 gg

Valore Nutrizionale della Carne

• Tessuto muscolare striatoFibre grossolane, costituite da fibre più piccole, risultanti

dall’aggregazione di sottilissime fibrille (Miofibrille). Più sono corte le miofibrille più la carne è tenera e digeribile.

• Tessuto adiposoCostituito da grassi neutri (trigliceridi) e altri grassi più

complessi.

• Tessuto connettivoCostituito da collagene ed elastina, è di colore biancastro.

Colore della Carne

Influenzato dal contenuto di Mioglobina, proteina costituita da un composto ferro-porfirinico, l’EME, combinato con una semplice proteina di globina. L’EME agisce legando ossigeno a dare Ossimioglobina, di colore rosso vivace, nettamente diversa dalla mioglobina allo stato ridotto (nel muscolo), di colore rosso scuro.

Pertanto esponendo un taglio di carne all’aria, si avrà il passaggio di colore da ROSSO SCURO (Mioglobina ridotta) a ROSSO VIVO (Mioglobina ossidata), attraverso un meccanismo di ossigenazione che avviene generalmente in circa 30 minuti.

Contenuto di Mioglobina nel Tessuto Muscolare di Specie Diverse

Suino 1-3 mg/g muscolo

Agnello 4-8 mg/g muscolo

Bovino adulto 4-10 mg/g muscolo

Vitello carne bianca 1-3 mg/g muscolo

Toro fine carriera 16-20 mg/g muscolo

Pollo 0,1-2 mg/g muscolo

Proteine del Tessuto Muscolare - 1

• MiosinaRappresenta circa il 55% delle proteine totali del

tessuto muscolare. E’ costituita da 2 catene pesanti (Heavy chains) del peso molecolare di circa 200.000 daltons e da 4 catene leggere (Light chains) del peso molecolare di circa 17.000-21.000 daltons.

• ActinaCostituisce circa il 25% delle proteine muscolari, ha

un peso molecolare di circa 45.000 daltons.

Proteine del Tessuto Muscolare - 2

• TropomiosinaMeno rappresentata rispetto alle prime due,

interagisce con i monomeri dell’actina ed è associata ad un complesso di troponina.

• Troponina.

Molecola globulare costituita da 3 sub-unità:

1. Troponina T, collegata con la tropomiosina

2. Troponina I, collegata con l’actina

3. Troponina C, che presenta un’elevata affinità per gli ioni Calcio

Contenuto in Ferro della Carne

Il Ferro contenuto nella carne è più facilmente assimilabile di quello presente nei vegetali, in quanto inserito nel composto organico EME che viene utilizzato direttamente dall’organismo nella formazione dell’emoglobina.

Nelle frattaglie c’è una maggior presenza di ferro e di altri minerali.

La carne si caratterizza inoltre per il buon contenuto di Vitamine del complesso B, in particolare la Vitamina B12, definita fattore antianemico, e la Vitamina B1, che è però molto termolabile e poco resistente al calore.

Tessuto Connettivo - CollageneIl collagene è la proteina più abbondante nei vertebrati

superiori; è presente nella matrice extra-cellulare dei tessuti connettivi, di solito associato con proteoglicani, glicoproteine ed elastina.

Si tratta di una grossa proteina fibrosa la cui unità fondamentale è rappresentata da una molecola a forma di spirale denominata Tropocollagene, del peso di circa 300.000 daltons, lunga circa 3.000 Å e con un diametro di circa 15 Å.

Ciascuna molecola di tropocollagene è costituita da 3 catene polipeptidiche avvolte in una triplice elica:

(Gly – X – Y)333

Gly= glicina, X = prolina, Y = idrossiprolina. La tripletta di questi aminoacidi si ripete 333 volte.

Tessuto Connettivo - Elastina

Composta prevalentemente da Glicina, Prolina e da altri residui idrofobici. Il peso molecolare è di circa 72.000 daltons; la proteina elastina è idrolizzata da specifiche elastasi, secrete dai leucociti, dai macrofagi e a livello del pancreas.

La quantità di tessuto connettivo aumenta con l’aumentare dell’età di un animale, e va a costituire la durezza insita della carne, non modificabile neppure a seguito di un adeguato periodo di frollatura della carcassa.

Grazie dell’attenzione Grazie dell’attenzione