I collageni

Fibre con elevata resistenza alla trazione

Rappresentano circa il 50% delle proteine totali dei vertebrati

Sono caratterizzati da un elevato contenuto di glicina e dalla presenza di aa rari, quali idrossilisina e idrossiprolina

La stabilità delle fibrille di collagene è rinforzata da ponti idrogeno che coinvolgono gli ossidrili dei residui di idrossiprolina e idrossilisina delle catene alfa. Questi ponti idrogeno formano legami crociati sia all’interno che tra le singole molecole di collagene presenti in una fibrilla.

Nei vertebrati sono note 25 catene α differenti, ciascuna delle quali è codificata da un gene specifico e possiede una sequenza aa caratteristica. Queste catene α si associano in varie combinazioni generando 14 tipi differenti di molecole di collagene, la maggioranza delle quali si trova in tessuti specifici.

Tutti i collageni hanno in comune 2 caratteristiche specifiche:

1) una triplica elica rigida di 3 catene polipeptidiche avvolte tra loro

2) una composizione amminoacidica inusuale:

alto contenuto di glicina

presenza di amminoacidi rari, assenti in altre proteine (idrossiprolina, idrossilisina)

Alterazioni sintesi e secrezione del collagene

sindrome della fragilità ossea (osteogenesis imperfecta)

fibrosi polmonare

Fibre collagene, reticolari ed elastiche: le prime due non sono chimicamente e strutturalmente diverse ma rappresentano livelli di aggregazione differenti di un’unica unità fibrosa elementare (tropocollagene). Le fibre elastiche (costituite prevalentemente da elastina) sono molto abbondanti nella tonaca elastica delle arterie e nei legamenti e nei tendini insieme alle fibre collagene.

10

Fibre collagene e reticolari

Fibre reticolari

Fibre collagene

11

12

In verde : fibre Collagene

In viola : fibre Elastiche

13

FIBRE ELASTICHE