SERIE V, VOL. XXXV, PARTE II, TOMO I, 2011129° ANNO DALLA FONDAZIONE (1782)

ROMA

RENDICONTIDELLA

ACCADEMIA NAZIONALEDELLE SCIENZEDETTA DEI XL

MEMORIE DI SCIENZE FISICHE E NATURALI

COMITATO SCIENTIFICO

A.BALLIO – E.GATTI – A.GRANITI – E.MANELLIG.MARINO – A.MOTTANA – E.PICASSO

E.PORCEDDU – G.SETTI

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I edizione: dicembre

Indice

Memorie

Proteomica e beni culturali: nuove prospettive per il restauroe la storia dell’arteGennaro Marino

L’Istituto Superiore di Sanitàe l’Accademia dei XLEmilia Chiancone

Ricordo del Socio Baccio BaccettiMario Stefanini

Half adders in binary parallel multipliersLuigi Dadda

La biodiversità. Un tesoro da condividere con rispetto e lun-gimirante responsabilitàAlessandro Minelli

Atti della giornataGian Tommaso Scarascia MugnozzaUno scienziato al servizio del Paese

Roma, novembre

Telegramma del Presidente della Repubblica Giorgio Napo-litano

Telegramma del Deputato Giuseppe Fioroni

Indice

Intervento diLuigi Berlinguer

Intervento diEmilia Chiancone

Il lascito TumedeiAlessandro Ballio

Scarascia Mugnozza e la sua opera all’università di BariAntonio Blanco

Intervento diLamberto Maffei

Intervento diGerardo Bianco

Il contributo del prof. Scarascia Mugnozza per la conserva-zione degli ecosistemi della Regione mediterraneaErvedo Giordano

Il prof. G.T. Scarascia Mugnozza e l’ENEAGiovanni Lelli

Intervento diGiovanni Lo Piparo

Intervento diLuigi Rossi

Intervento diGiampiero Maracchi

Intervento diMassimo Miglio

Indice

Intervento diLuigi Monti

Intervento diEnrico Porceddu

Lettera diRoberto Schmid

Annali

Relazione del PresidenteEmilia Chiancone

Relazione del SegretarioPietro Calissano

ACCADEMIA NAZIONALE DELLE SCIENZEdetta dei XL

MEMORIE

2 0 1 1

Rendiconti Accademia Nazionale delle Scienze detta dei XLMemorie di Scienze Fisiche e NaturaliISBN 987-88-548-xxxx-xDOI 10.4399/97888548571861pag. 9–16

Proteomica e beni culturali: nuove prospettiveper il restauro e la storia dell’arte ∗

G M

. Summary

The identification of proteinaceous components in paintings remains achallenging task for several reasons. In addition to the minute amountof sample available, complex and variable chemical composition of thepaints themselves, possible simultaneous presence of several bindersand contaminants, and degradation of the original materials due toaging and pollution are complicating factors. We proposed proteomicstrategies for the identification of proteins in binders of paintingsthat can be adapted to overcome the requirements and difficultiespresented by specific samples. In particular, we worked on:

a) the development of a minimally invasive method based on thedirect tryptic cleavage of the sample without protein extraction;

b) the use of microwave to enhance the enzymatic digestion yield,followed by the analysis of the peptide mixtures by nanoLC–MS/MS with electrospray ionization (ESI).

Moreover, as an additional tool to tackle the problem of contaminat-ing proteins, we exploited the possibility of generating an exclusion listof the mass signals that in a first run had been fragmented and that themass spectrometer had to ignore for fragmentation in a subsequentrun. The methods, tested on model samples, allowed the identifica-tion of milk proteins in a sample from paintings attributed to Cimabueand Giotto, thirteenth–century Italian masters, decorating the vaults

∗ Prolusione tenuta durante l’inaugurazione del ° anno accademico. Roma, aprile presso la biblioteca dell’Accademia.

Gennaro Marino

of the upper church in the Basilica of St. Francis in Assisi, Italy. Pro-teomic strategies have been instrumental in the characterization ofthe aging and deterioration phenomena occurring to proteinaceousmaterials in works–of–art. Furthermore proteomic analysis identifieddeamidation at Asn and Gln as a further major deteriorating eventoccurred in the frescoes from the Camposanto Monumentale in Pisa.This work paves the way to the exploitation of proteomic strategiesfor the investigation of the molecular effects of aging and deteriora-tion in historical objects. Results show that proteomic searches fordeamidation by liquid chromatography–tandem mass spectrometry(LC–MS/MS) could constitute a routine analysis for paintings or anyartistic and historic objects where proteins are present.

. Proteomica e beni culturali: nuove prospettive per il restauroe la storia dell’arte

I progetti di sequenziamento dei genomi hanno posto le basi per lostudio dei fenomeni biologici con metodologie globali, in generaledescritte dal suffisso “omica”. Lo studio della globalità delle proteine,nella loro attualità funzionale, viene ormai comunemente indicato conla denominazione di “proteomica”. La proteomica si può definire lostudio en ensemble delle proteine mediante l’utilizzazione di tecnicheanalitiche avanzate e metodologie bioinformatiche.

Si riconosce al ricercatore australiano Marc Wilkins il merito diaver coniato nel il vocabolo “proteoma”, un acronimo di protei-ne e genoma, volendo con tale vocabolo intendere il complementoproteico espresso da un genoma, cioè l’intero complesso dei prodottidell’espressione di un genoma. La proteomica pertanto può esseredefinita come lo studio, nella loro complessità, dei proteomi.

La proteomica si basa essenzialmente su due differenti passaggianalitici consecutivi costituiti dalla separazione delle proteine checostituiscono il proteoma e dalla loro successiva identificazione indivi-duale. I primi studi, ora definibili di proteomica, si possono far risalirealla metà degli anni ’, tuttavia la nascita della moderna proteomicacoincide con la possibilità d’accesso alle banche dati conseguenti alsequenziamento dei genomi e con l’evoluzione della spettrometriadi massa che ha radicalmente cambiato i tempi ed i metodi d’analisi

Proteomica e beni culturali: nuove prospettive per il restauro e la storia dell’arte

dei proteomi. L’elevatissima sensibilità e l’ampio intervallo dinamicodi analisi di questo tipo di strumentazione risponde, pienamente, alleesigenze delle analisi di specifiche proteine presenti solo in tracce insistemi estremamente complessi quale è ad esempio il siero umano.

L’elettroforesi bidimensionale è stata la prima tecnica di separazioneortogonale, che sfrutta essenzialmente le due principali caratteristichechimico–fisiche delle proteine, vale a dire la carica netta e il pesomolecolare. Appare evidente che il sistema di separazione richiedeun sistema d’identificazione rapida, sensibile ed affidabile delle specieproteiche così separate.

A partire dagli anni ’, grazie anche all’introduzione di nuovi ac-corgimenti strumentali, la spettrometria di massa si è imposta comestrumentazione elettiva per l’identificazione delle proteine. L’identi-ficazione di una proteina mediante spettrometria di massa avvieneattraverso l’analisi dei peptidi generati utilizzando proteasi specifiche.In questo caso tuttavia i peptidi sono caratterizzati dalla loro massaattraverso la determinazione, effettuata dallo spettrometro di massa,dei loro pesi molecolari.

Il principio dell’identificazione delle proteine mediante spettrome-tria di massa è abbastanza semplice e si basa sull’osservazione cheproteine con una diversa sequenza amminoacidica, in seguito all’azio-ne di una proteasi, generano un insieme discreto di peptidi, definitidalla loro massa, che è unico per quella proteina.

Questi valori di massa sono paragonati, per mezzo di opportuniprogrammi facilmente disponibili in rete, con le masse teoriche deipeptidi ottenuti simulando una digestione proteica dello stesso tipo diquella utilizzata dallo sperimentatore su tutte le sequenze proteichepresenti nelle banche–dati. Il programma fornisce il risultato comepunteggio di probabilità statistica, punteggio che risulterà tanto piùelevato quanto maggiori ed accurati saranno i dati sperimentali. Perquesto tipo d’analisi è utilizzato come sistema di ionizzazione il MAL-DI (Matrix Assisted Laser Desorption Ionization) in cui si sfrutta laradiazione laser per indurre la produzione di ioni molecolari protonatidegli analiti opportunamente incorporati in matrici di natura organica.

Di solito le sorgenti MALDI sono accoppiate con analizzatori atempo di volo (Time Of Flight, TOF) che misurano il rapporto mas-sa/carica degli ioni generati nella sorgente sulla base del tempo chequesti impiegano nel percorrere uno spazio definito in assenza di

Gennaro Marino

campi elettrici e magnetici. Utilizzando spettrometri di massa dotati diun secondo analizzatore, è possibile ottenere uno spettro di massa deiframmenti dei peptidi separati con il primo analizzatore e quindi dallospettro di frammentazione risalire alla sequenza amminoacidica. Lasuccessione degli eventi analitici può essere considerata la seguente:

a) il primo analizzatore dello spettrometro di massa separa i pepti-di, ottenuti per proteolisi della banda proteica di interesse, nellaloro forma ionizzata;

b) il secondo analizzatore separa i frammenti ottenuti da ciascunpeptide ionizzato la cui frammentazione viene indotta in un’op-portuna camera di collisione che, fisicamente, lo precede;

c) dallo spettro di massa dei frammenti peptidici si deduce lasequenza del peptide.

Gli spettri di frammentazione si possono far risalire a frammenta-zioni statistiche del legame ammidico con la conseguente generazionedi almeno due serie di ioni che ritengono la carica o sulla parte N–terminale o su quella C–terminale e che consentono la ricostruzionenon ambigua della sequenza.

Gli spettrometri di massa che ora consentono analisi di questo tiposi sono nel tempo evoluti in termini di complessità, e quindi di costie di dimensioni, e di sensibilità. Dagli strumenti dotati di due analiz-zatori magnetici (tandem MS) della metà degli anni ’, si è passatoa quelli dotati di più analizzatori di tipo quadrupolo (Q), di trappolaionica (IT o FT–ICR), di quadrupolo e TOF ortogonale (Q–TOF) edi due analizzatori a tempo di volo (TOF–TOF). Occorre notare chenegli strumenti dotati di analizzatori qudropolari si usa la sorgente aionizzazione per elettro–nebulizzazione o “Electro–Spray Ionization”(ESI). In questo tipo di sorgente gli analiti in soluzione vengono in-trodotti attraverso un capillare nella sorgente stessa che, per effettocombinato del vuoto spinto e di un’opportuna differenza di potenziale,genera dal campione nebulizzato ioni a carica multipla. Questo tipodi sorgente è stata successivamente ottimizzata con l’introduzione delsistema “nanospray” che, facendo uso di un microcapillare con flussidi qualche nl/min, consente un tempo di residenza in sorgente dell’a-nalita dell’ordine dei minuti con un notevole incremento del rapportosegnale/rumore. Gli spettrometri ES–nanospray con i doppi analizza-

Proteomica e beni culturali: nuove prospettive per il restauro e la storia dell’arte

tori, in particolare quadrupolo e tempo di volo ortogonale, collegatiad un cromatografo capillare hanno rivoluzionato la pur breve storiadella proteomica. E’ da sottolineare che, una volta riconosciuta l’enor-me potenzialità di questo sistema, molti ricercatori hanno valutatol’opportunità di non utilizzare più l’elettroforesi bidimensionale comesistema di separazione ed hanno suggerito e messo a punto nuove me-todologie di separazione che meglio si integrano con questo potentesistema di analisi. Occorre dire che il campo è soggetto a frequenti,direi frenetiche, innovazioni sia nel campo strumentale che nelle me-todologie chimiche e biochimiche che consentono di affrontare, consempre più sensibili e raffinati metodi, importanti problematiche nonsolo di carattere biologico.

Il mio gruppo di ricerca ha iniziato ad impegnarsi in questo campofin dal ed in questa occasione mi piace ricordare un episodioche mi riguarda personalmente e che ha costituito le premesse per lacreazione di una scuola di proteomica molto apprezzata non solo inItalia.

Grazie all’intuizione del professore Alessandro Ballio, di cui oggifesteggiamo con letizia di tutta l’Accademia il novantesimo complean-no, l’Università di Napoli Federico II si dotò alla fine degli anni ’di uno degli spettrometri di massa più avanzati allora disponibili sulmercato. Il prof. Ballio, allora professore di chimica delle Sostanzenaturali, mi comunicò nell’ottobre del la notizia del finanzia-mento ottenuto dal CNR e mi invitò anche a studiare i principi e leapplicazioni di questa tecnica, allora limitate a sostanze organiche abasso peso molecolare. Qualche mese dopo mi informò di aver saputoda Edgar Lederer, direttore dell’ Institut de Chimie des SubstancesNaturelles del C.N.R.S., che presso questo istituto, usando una mac-china simile a quella che stava per arrivare a Napoli, avevano ottenutola sequenza di un peptide e aggiunse che forse sarebbe stato utile unmio soggiorno presso il laboratorio di Gif–sur–Yvette. Non accolsi lanotizia con eccessivo entusiasmo e gli ricordai il mio interesse per lostudio della sequenza delle proteine con metodi chimici. Ballio intuìquesta mia perplessità e sbloccò le mie esitazioni con un lapidario: «Echi glielo dice che tra dieci anni non sarà possibile sequenziare ancheuna proteina con lo spettrometro di massa?».

Da allora il mio gruppo di ricerca coniugando lo studio della chimi-ca delle proteine con strumentazioni sempre più aggiornate e sempre

Gennaro Marino

più avanzate costituisce un punto di riferimento, non solo nel nostropaese, negli studi di proteomica. Abbiamo affrontato e risolto proble-mi riguardanti la validazione di proteine ricombinanti, la scoperta dinuove varianti dell’emoglobina umana, la messa a punto di metodi perlo studio di modifiche post–traduzionali, la definizione di aspetti strut-turali non facilmente affrontabili con altre tecniche chimico–fisiche,etc.

Recentemente abbiamo rivolto la nostra attenzione alla definizionedei materiali di natura proteica, come le proteine del latte, delle uova,delle ossa, usate per fissare nell’imprimitura che nella rifinitura diaffreschi e, soprattutto, di tempere da parte dei Maestri delle nostregrandi tradizioni pittoriche. Un tale studio può avere un’importanzastorica di per sé per consentire una corretta definizione della scuolapittorica ma ha anche al fine di indirizzare con rigore scientificol’eventuale opera di restauro indicando quali di questi leganti/collantisono stati usati ed eventualmente in quali proporzioni

Come in qualsiasi esperimento di proteomica si procede essenzial-mente come è stato descritto sopra in dettaglio, tuttavia l’applicazionedella proteomica alla scienza della conservazione necessita di consi-derazioni specifiche legate alla natura intrinseca dei campioni stessi.Queste considerazioni comprendono l’esiguità dei campioni dispo-nibili, la necessità che l’analisi sia quanto meno invasiva possibile, lacomplessità e la variabilità della composizione chimica, per la possibileco–presenza di diversi ligandi e di contaminanti, e per il possibile dete-rioramento del materiale di partenza. I campioni provenienti da opered’arte, che sicuramente non si prestano ad analisi in replicato, hannosperimentato nel corso dei secoli possibili contaminazioni e l’invec-chiamento del materiale organico, incrementando così cospicuamentela complessità del campione e la difficoltà dell’identificazione dellecomponenti chimiche, in generale, e quelle di natura proteica, inparticolare.

A questo scopo abbiamo prodotto alcuni protocolli sperimentalifinalizzati a ridurre la quantità di materiale necessaria e a superarele problematiche derivanti dalle possibili contaminazioni proteicheambientali, si pensi alle notevoli quantità di cheratine rilasciate daltocco delle mani e dalle setole dei pennelli. In particolare, abbiamosviluppato, utilizzando opportuni provini, un protocollo minimamen-te invasivo basato sulla digestione enzimatica del campione senza

Proteomica e beni culturali: nuove prospettive per il restauro e la storia dell’arte

estrazione del materiale proteico, e l’utilizzo delle microonde permigliorare le rese della reazione di idrolisi, seguito dall’analisi dellamiscela peptidica ottenuta mediante nanoLC–MSMS, nonché la crea-zione di liste di esclusione per depurare l’analisi dai segnali dovutealle cheratine. Il passaggio successivo all’applicazione della metodicaa campioni “reali”, ovvero a frammenti provenienti da opere d’arte,è stato estremamente emozionante sia dal punto di vista umano chescientifico.

Su frammenti microscopici provenienti dalla volta dalla Basilicadi Assisi dopo il crollo in seguito al terremoto del , è stata, adesempio, definita la presenza di latte bovino, in alcuni, e di rossod’uovo, in altri, tra i leganti che i grandi maestri del trecento, Giotto eCimabue, avevano utilizzato nella realizzazione dei loro capolavori.

La metodologia proteomica applicata al campo dei beni culturali,di per sé certo non innovativa, tuttavia richiede numerosi “adattamen-ti” proprio resi necessari dalla tipologia del campione, ma si apreanche a prospettive che, sulla scia dell’ovvia osservazione che se inun composto qualcosa si modifica, questo praticamente sempre com-porta un cambiamento del valore di massa, consentiranno di andarea dettagliare molecolarmente i cambiamenti indotti dal deteriora-mento/invecchiamento del materiale proteico. In questo contesto,recentemente, ci è stato possibile valutare il deterioramento dovu-to sia a cause naturali che ambientali degli affreschi del ° secolodel Camposanto Monumentale di Pisa, dipinti da Benozzo Gozzoli,Taddeo Gaddi, Spinello Aretino e Buonamico Buffalmacco.

L’analisi LC–MS/MS ci ha consentito di evidenziare nei processidi deammidazione dei residui di asparagina e, soprattutto, di glutami-na, presenti nelle proteine del latte e della colla animale usati comeleganti, gli eventi chimici che meglio caratterizzano la tipologia deldeterioramento. La deammidazione comporta una variazione di ,Da rispetto ai segnali attesi per i due amminoacidi ammidati e pertantoè possibile stabilire l’entità di questo processo dall’intensità dei segnaliche differiscono per questo valore di massa. La deammidazione puòessere così correlata sia all’invecchiamento naturale del legante pro-teico sia a imprudenti interventi di restauro con materiale che ne haaccelerato il processo.

In una prospettiva di assoluta novità, questi studi potranno essereestesi a caratterizzazioni molecolari del deterioramento di opere d’arte

Gennaro Marino

e di oggetti storici che potranno essere utili anche per successiviinterventi di restauro.

Le sinergie tra scienza, arte ed archeologia, di cui questa ricerca èun esempio, sono sempre più auspicabili in una realtà come quella delnostro Paese, ricca di opere d’arte uniche al mondo, la cui conoscenzae conservazione per le generazioni future costituisce una fonte inesti-mabile non solo di ricchezza culturale, quanto mai in questo momentonegletta, ma anche, in una visione certamente più lungimirante, dirilevanti risorse economiche.

Gennaro MarinoUniversità degli Studi di Napoli Federico II, Dipartimento di Scienze chimiche

Socio XLgmarino@unina.it

Rendiconti Accademia Nazionale delle Scienze detta dei XLMemorie di Scienze Fisiche e NaturaliISBN 987-88-548-xxxx-xDOI 10.4399/97888548571862pag. 17–21

L’Istituto Superiore di Sanitàe l’Accademia dei XL ∗

E C

Sono veramente grata alla Dott.ssa De Castro per l’invito a partecipa-re a questo Convegno perché mi permette di ricordare protagonistidella vita dell’Istituto Superiore di Sanità che lo sono stati anche peraltre Istituzioni del nostro Paese, come l ’Accademia Nazionale delleScienze.

L’Accademia Nazionale delle Scienze è nata nel come SocietàItaliana perché il suo fondatore, Antonio Maria Lorgna, un insigne ma-tematico e ingegnere idraulico veronese, era mosso da una concezionepolitica anticipatrice dell’Italia come nazione ed intendeva “associarel’opera di tanti illustri Italiani separati che possono in simil guisa av-vicinarsi ed unirsi in un corpo di Scienziati nazionale”. L’appellativo“dei XL” è dovuto alla decisione, presa dallo stesso Lorgna qualcheanno più tardi, di limitare a quaranta il numero dei soci nazionali.

Una storia lunga quindi quella dell’Accademia dei XL, che si è svi-luppata con fasi alterne di grande splendore e di declino, come quellaattraversata alla fine della seconda guerra mondiale. E proprio a questoperiodo risale uno dei momenti importanti della storia recente dei XLche ha coinciso con lo stabilirsi di rapporti molto stretti con l’IstitutoSuperiore di Sanità. Ne è protagonista una delle maggiori personalitàdel panorama scientifico italiano dell’epoca, Domenico Marotta, chedà un impulso straordinario alla rinascita dell’Accademia dei XL, dopoil ruolo determinante avuto nella trasformazione dell’Istituto di SanitàPubblica in Istituto Superiore di Sanità. Marotta, socio dei XL dal per il suo valore di chimico, diviene segretario accademico nel durante la presidenza del celebre scienziato e medico Aldo Castellani,imposto per dodici anni (dal al ) dal regime fascista. Nel ,

∗ Relazione tenuta durante il Quarto Convegno “Storie e Memorie dell’IstitutoSuperiore di Sanità” presso l’Istituto Superiore di Sanità, Roma marzo .

Emilia Chiancone

per motivi politici, Castellani si trasferisce in Portogallo per dirigerel’Istituto di Medicina Tropicale a Lisbona; di conseguenza si crea unvuoto totale nella gestione dell’Accademia che viene presa in manoda Marotta. Come uno dei primi atti, Marotta contatta i soci — dimolti si era addirittura perso l’indirizzo — invitandoli ad inviare unoscritto «possibilmente riguardo la storia delle scienze» per riprenderela pubblicazione delle Memorie sociali, interrottasi al XXV volume. Liprega di inviargli direttamente la risposta presso l’Istituto Superio-re di Sanità, anche se allora l’indirizzo postale della Società Italianadelle Scienze era in via della Lungara, dove ha sede l’Accademia deiLincei. Raggiunto nel lo scopo di pubblicare il XXVI volumedelle Memorie, Marotta si dedica ad un’impresa ben più ardua edimpegnativa: la modifica dello Statuto per eliminare tutti gli articoliimposti dal regime e ripristinare, tra l’altro, la nomina elettiva delPresidente. Marotta peraltro, nella proposta di modifica sottopostaall’approvazione dei soci, non si limita a questo, ma introduce altrevariazioni, come l’istituzione di un vice–presidente e del Consiglio dipresidenza, la divulgazione dei lavori scientifici «sia dei soci sia di estra-nei alla Accademia» sotto il titolo di Rendiconti e cambia addirittura laragione sociale della Società Italiana attribuendole la denominazionedi “detta Accademia dei XL”. Lo statuto di Marotta, approvato da tuttii soci, tranne che da Guido Castelnuovo, viene promulgato nel ecostituisce il fondamento di quello oggi in vigore. L’anno successivoviene eletto Presidente il matematico Severi, mentre Marotta conservala carica di Segretario. Fra i primi atti ufficiali della nuova Presidenzavi è la proposta ai soci e poi al Ministero della Pubblica Istruzione dicambiare ancora la denominazione del sodalizio in Accademia Na-zionale dei XL, proposta che viene presto accettata e comunicata aisoci. Marotta Segretario continua ad avere un ruolo fondamentalea giudicare dal fatto che nel l’Accademia, ancora priva di unasede propria, si trasferisce all’Istituto Superiore di Sanità dove rimanefino alla metà degli anni ’. Prosegue l’opera di revisione dello Sta-tuto: viene fatta una nuova proposta di modifica che è approvata dalMinistero nel dicembre del , pochi giorni prima della morte delPresidente Severi. Con voti su viene eletto Presidente DomenicoMarotta che però, ormai in pensione dall’Istituto, aveva perso partedel suo potere politico. Marotta cerca di spingere i soci a pubblicaresui Rendiconti, istituisce la Fondazione Marotta con un capitale la cui

L’Istituto Superiore di Sanità e l’Accademia dei XL

rendita ha «per scopo di assegnare borse di studio a studiosi delle di-scipline coltivate nell’Istituto Superiore di Sanità», ma soprattutto nonrinuncia a cercare una sede per i XL ed un accordo con l’Accademiadei Lincei poiché ritiene essenziale una collaborazione più stretta frai due sodalizi. Scoraggiato per le difficoltà incontrate e per i sempremaggiori problemi economici, Marotta, dopo pochi anni — nel — presenta le sue dimissioni. Il Segretario accademico non le inoltraai soci, ma riesce a convincere Marotta a desistere dalla sua decisione.Marotta gli scrive: «è bene che si scuotano gli altri. Non è possibile, négiusto far pesare tutto su di me», un auspicio che rimase tale fino allasua scomparsa.

Siamo nel ed entra in scena il secondo protagonista di que-sta storia, Giovanni Battista Marini Bettolo Marconi. Marini Bettolo,infatti, socio dei XL dal , ne diviene Segretario nel sotto la pre-sidenza di Beniamino Segre prima e di Pietro Di Mattei poi. Regge lasegreteria dell’Accademia fino al quando viene eletto presidente.Terminato il secondo mandato nel , riveste la carica di Accade-mico Consigliere fino al , anno della sua scomparsa. Una lungamilitanza quindi, che abbraccia un arco temporale di oltre trent’anni,superiore a quello presso l’Istituto Superiore di Sanità che lo vedeCapo dei Laboratori di Chimica biologica dal e Direttore dal al .

La vivacità intellettuale, la molteplicità di interessi scientifici, cul-turali, ed umani di Marini Bettolo così come la sua grande capacitàorganizzativa dànno un’impronta alla vita ed alle attività dei XL chenon si sono esaurite con la sua Presidenza. Marini Bettolo reputa chele Accademie debbano essere investite di una missione culturale e mo-rale al massimo livello. Questa convinzione, la passione per la storiadella scienza e l’attenzione per i rapporti internazionali, legata all’espe-rienza di vita in Sud–America, sono da subito i motivi ispiratori dellasua opera. Nel , per celebrare il bicentenario della fondazionedell’Accademia, Marini Bettolo riunisce i rappresentanti di cinquan-ta fra le maggiori istituzioni accademiche, di cui quaranta straniere.Vuole discutere del ruolo e del futuro delle accademie scientificheed anche rilanciare il rilievo internazionale che aveva caratterizzatoi primi anni di vita dei XL. Basti citare a questo proposito l’interessenutrito da Napoleone verso i XL, interesse che culminò nel conl’ingiunzione fatta al presidente, l’astronomo veronese Cagnoli, di

Emilia Chiancone

trasferirne la sede a Milano, allora parte della Repubblica Cisalpina.Lo stesso Marini Bettolo ricorda la vicenda nel volume pubblicatodall’Accademia Lo Stato e i Quaranta. Dal Generale Bonaparte ai tempiodierni.

Sempre nel il valore attribuito da Marini Bettolo alla memoriastorica si manifesta appieno con l’avvio di diverse iniziative di grandesignificato per la conoscenza e valorizzazione del patrimonio culturaledel nostro Paese: la prima è l’opera di recupero del considerevolepatrimonio archivistico dell’Accademia che comprende carteggi dipregio, come quelli di Stanislao Cannizzaro, oltre ad un ricco archivioistituzionale. Marini Bettolo poi dà l’avvio al censimento delle fontiarchivistiche di storia della scienza diffuse su tutto il territorio nazio-nale, un’attività questa che l’Accademia ha proseguito fino ad oggi.Lo dimostra il fatto che, in occasione delle celebrazioni dei annidell’Unità d’Italia, tutto il materiale raccolto è stato messo in rete nelsito web dell’Accademia e reso facilmente consultabile dagli studiosi.Sempre nel , Marini Bettolo, precursore convinto dell’idea cheil nostro patrimonio culturale comprende non solo i beni umanistici,ma anche quelli scientifici e che questi ultimi devono essere conservatie valorizzati, realizza il “Centro per la storia della scienza contempora-nea e dei XL” con lo scopo «di promuovere iniziative per incoraggiarele ricerche nel campo della storia della scienza moderna e contempo-ranea includendovi anche la storia dell’Accademia». Ritengo pertantoche Marini Bettolo abbia molto apprezzato il corposo volume Scien-ziati Italiani e Unità d’Italia. Storia dell’Accademia Nazionale delle Scienzedetta dei XL pubblicato qualche anno prima da uno dei XL, Giusep-pe Penso, direttore dei Laboratori di Microbiologia dell’Istituto, maanche valente giornalista appassionato di storia della scienza.

Pur se ricordato necessariamente per sommi capi, il ruolo di Ma-rotta e Marini Bettolo nell’Accademia dei XL mi auguro sia emerso intutta la sua grandezza. Nel concludere questo breve intervento, nonposso però non accennare ad altri scienziati che, come Giuseppe Penso,hanno prestato la loro opera all’Istituto Superiore di Sanità e che, comelui, sono diventati soci dell’Accademia per il valore delle loro ricerche.Come non ricordare Dante De Blasi, notissimo batteriologo, immu-nologo e igienista, che ha diretto l’Istituto per un brevissimo periododal marzo al luglio del e dell’Accademia è stato vice–presidentedal al ? E Rita Levi–Montalcini che nel suo peregrinare ha

L’Istituto Superiore di Sanità e l’Accademia dei XL

operato nel Centro di Ricerche di Neurobiologia? O gli altri due pre-mi Nobel Daniele Bovet ed Ernst Boris Chain che vennero chiamatientrambi da Domenico Marotta a far parte dell’Istituto? Chain, frescoPremio Nobel per la Medicina e la Fisiologia insieme a Fleming eFlorey per gli studi sulla penicillina, chiamato a dirigere il “CentroInternazionale di Chimica Microbiologica” e proseguire così i suoistudi su questo antibiotico. Bovet chiamato per fondare il “Laboratoriodi Chimica Terapeutica” e proseguire le ricerche, iniziate a Ginevrasugli antagonisti dell’istamina e sui curari di sintesi, che portarono alconferimento del premio Nobel per la Medicina e la Fisiologia nel .Con Bovet lavora per ben undici anni il giovane Marini Bettolo cheinvece studia gli alcaloidi curarizzanti naturali estratti dalle piante delgenere Strychnos, una ricerca che, iniziata in Sud America, costituirà ilfulcro della sua attività scientifica ed avrà importanti applicazioni nelcampo farmacologico.

Ed è proprio perché il grande valore di questi studi non vengadimenticato che l’Accademia dei XL ed Enrico Garaci, nella sua doppiaveste di Direttore dell’Istituto e socio accademico, hanno intrapresola stesura di un volume che racconti la storia del curaro, un’operache sarà anche una prova tangibile dei rapporti che hanno legato econtinuano a legare queste due istituzioni.

Emilia ChianconePresidente dell’Accademia Nazionale delle Scienze detta dei XL

Università di Roma La Sapienza, Dipartimento di Scienze Biochimiche “A. Rossi Fanelli”emilia.chiancone@uniroma.it-segreteria@accademiaxl.it