Corso di Chimica delle Macromolecolemmmm!!

Mi piacciono le macromolecole a

pranzo!

parte del corso integrato di Biochimica

Aspetti organizzativi del corso di Chimica delle Macromolecole

-Testo di supporto: Campbell, Farrell "Biochimica" seconda (o terza) edizione. EdiSES.

-Diapositive ed altro da http://nanobionano.unibo.it/bioch_IF.html uno strumento da usare durante il corso, non solo dopo.

-Ricevimento: previo appuntamento fissato per e-mail a giampaolo.zuccheri@unibo.it o concordato durante le lezioni.

-Esame di profitto: il voto/verbalizzazione sarà unico per tutte le parti del corso integrato. Saranno offerte prove scritte in itinere (esami parziali) riguardanti le varie parti del corso. Il superamento delle prove parziali può sostituire l’esame finale. Gli argomenti di questo corso (macromolecole) saranno comunque oggetto della parte scritta della verifica, anche dopo l’esaurimento delle prove parziali.

L’acquisizione dei 13 CFU corrispondenti a BIOCHIMICA C.I. avverrà solo in seguito al superamento dei colloqui parziali sui singoli corsi che lo compongono, che devono essere sostenuti nel seguente ordine:1. Chimica delle macromolecole2. Biochimica3. Biochimica della nutrizione

Unità didattica: Lezione introduttiva alle macromolecoleOggetto della lezione:

Cosa sono le macromolecole. Introduzione ai concetti base delle macromolecole. Le proteine, gli acidi nucleici, i lipidi, i polisaccaridi: cosa sono e a cosa servono.

Scopo della lezione:

Fornire i concetti di base per l’apprendimento dei temi del corso, anche propedeutici agli insegnamenti degli altri docenti del C.I. e ad altri docenti del corso di studi (corso di Microbiologia, corso di Chimica Farmaceutica).

Permettere agli studenti di rendersi conto della tipologia dei concetti trattati durante il corso e di poter identificare quali concetti della chimica generale e della chimica organica sono essenziali alla comprensione del corso, valutandone eventualmente una revisione personale.

Verifica dell’apprendimento: Sapresti rispondere con facilità almeno alle seguenti domande?Cosa sono le macromolecole? In cosa si differenziano dalle molecole trattate dalla chimica organica ‘classica’ o dalla ‘chimica inorganica’? Cosa è un monomero? Cosa sono le proteine? A cosa servono? Da quali unità ripetitive sono costituite? Cosa è la struttura delle proteine? Quali livelli gerarchici della struttura delle proteine conosci? Cosa sono i lipidi? E gli acidi grassi? Come sono fatti i polisaccaridi? Cosa sono gli acidi nucleici? Quali sono i costituenti base degli acidi nucleici? Quanti tipi di acidi nucleici ci sono? Che struttura tridimensionale hanno?

Cosa sono le macromolecole?•Sono molecole molto grandi•Sono formate quando monomeri si legano per formare catene più lunghe, i polimeri.•Processi analoghi portano alla formazione o alla rottura dei polimeri (negli organismi viventi).

L’etene, un monomero

Il polietilene, un polimero

Un parallelo ‘linguistico’I polimeri stanno ai monomeri come le parole stanno alle lettere

In posizione gerarchica crescente:

segno → lettera → parola → frase → lingua

atomo → molecola → macromolecola → interazioni intermolecolari → cellula/vita

重“per correr miglior acque alza le vele ormai la navicella del mio ingegno.”

重 Alcune lettere ‘vivono’ e hanno significato come tali, senza formare parole

H

Le macromolecole nella cellula

I polimeri (o macromolecole) sono sostanze ad alto peso molecolare, costituite da unità

monomeriche ripetitive

COMPOSTI MACROMOLECOLARI O POLIMERICI

MACROMOLECOLE

104 M 109

ORGANICI OD INORGANICI

NATURALI SEMISINTETICI SINTETICIPoliisoprenePolisaccaridiAcidi nucleiciProteine

ArgilleAsbestoQuarzoPolifosfati

PoliviniliciPolivinilidenici

PoliesteriPoliammidiPoliuretaniResine fenolichePolieteriPolisilossaniPoliimmidiPolifosfazene

Classificazione di composti macromolecolarisu basi composizionali

COMPOSTI MACROMOLECOLARI

OMOPOLIMERI COPOLIMERI

Strutturemacromolecolariad una sola unitàripetente

Strutturemacromolecolaria più di una unitàripetente

[A-A-(A)n-A]

COPOLIMERI

Alternati A blocchi Statistici

(AB)n(A)n (B)m ABAAABABBA

• Proprietà ultime dei materiali strettamente dipendenti dalla distribuzione delle unità monomeriche

Classificazione dei polimeri secondo la struttura delle macromolecole

LINEARI RAMIFICATI RETICOLATI

POLIMERI

POLIMERIZZAZIONE A CATENA

POLIMERIZZAZIONE A STADI

• Meccanismo di crescita delle macromolecole a “catena” coinvolgente l’apertura di doppi legami o tripli legami o di cicli a 3-7 termini

• Composizione centesimale del polimero coincidente con quella del monomero

• Catena principale in genere di natura poliidrocarburica

• Meccanismo di crescita delle macromolecole a “stadi” con perdita di molecole piccole (policondensazione) o no (poliaddizione).

• Eteroatomi presenti nella catena principale

• Composizione centesimale del polimero diversa da quella dei precursori monomerici nel caso di policondensazione

Come si ottengono i polimeri in laboratorio/nell’industria

lineare

ramificata

reticolata

• Considerare, ad esempio, monomeri con gruppi –OH terminale

• Questi monomeri possono essere collegati mediante un processo chiamato condensazione nel quale si forma un legame covalente tra le due molecole e si perde una molecola d’acqua.

• Questa reazione può essere catalizzata (da un enzima, se in un sistema vivente)

• Questo stesso tipo di reazione può avvenire per diverse classi di polimeri: proteine, carboidrati, acidi nucleici (e polimeri sintetici).

Reazioni di condensazione

Un esempio

La reazione di idrolisi• Polimeri di vario tipo possono essere

depolimerizzati mediante la reazione di idrolisi. Una molecola di acqua èaddizionata per rompere un legame covalente (con l’aiuto di una idrolasi, un enzima specifico, ad esempio). In questo modo si possono rilasciare i monomeri.

Quattro tipi di macromolecole neiviventi

• Lipidi• Carboidrati• Acidi Nucleici• Proteine

30 sono i più comuni monomeri nella cellula

PalmitatoGlicerolo

Componente i fosfolipidiColina3LipidiMetabolismo energeticoGlucoso

Componente gli acidinucleici

Riboso2Zuccheri

Monomeri degli acidinucleici

Adenina Timina CitosinaUracile Guanina

5Basiaromatiche

Monomeri delle proteineAla (A) Leu (L) Arg (R) Lys (K) Asp (N) Met (M) Asp (D) Phe (F) Cys (C) Pro (P) Gln (Q) Ser (S) Glu (E) Thr (T) Gly (G) Trp (W) His (H) Tyr (Y) Ile (I) Val (V)

Amminoacidi 20

RuoloNome della molecolaTipi diversi

Molecula

Proteine

• Più della metà del peso secco del corpo umano.– Polimeri degli amminoacidi– Ricoprono diversi ruoli: enzimi

per la catalisi, elementi strutturali, recettori di segnale, trasportatori, …

Proteine (Polipeptidi)

• Amminoacidi (20 tipi diversi) legati insieme da legami peptidici (polipeptidi)

• Sei funzioni delle proteine:1. Riserva: albumina (albume dell’uovo)2. Trasporto: emoglobina3. Regolazione: ormoni4. Movimento: muscoli5. Struttura: membrane, capelli, unghie6. Enzimi: reazioni cellulari

Gli enzimi sono i catalizzatori proteici

senza enzima con l’enzima

Solo un effetto sulla cinetica della reazione

H R

H 3N COO –

Cαcarbonio α

catenalaterale

gruppoamminico

gruppocarbossilico

Gli amminoacidi sonostrutture tetraedriche

R

COO –NH 3 NH 3

R

COO –+

modello sfere ebastoncini

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi sono molecole chirali (quasi tutti)

Ecco la reazione di condensazione di due amminoacidi:

la formazione del legame peptidico

ProteineI livelli di organizzazione che determinano la struttura

Legami idrogeno e ponti disolfuri, interazioni elettrostatiche e idrofobiche

Ripiegamento tridimensionale di una catena polipeptidica

Terziaria

Come per la terziariaAssociazione di 2 o piùsubunità ripiegate

Quaternaria

Legami idrogenoRipiegamento in α-eliche o foglietti β o come gomitolo statistico

Secondaria

Legami covalentiSequenza degli amminoacidi

Primaria

Legami coinvoltiBase della strutturaLivello di struttura

Livelli della struttura proteica I•• Primaria (1Primaria (1oo))

–Sequenza degli amminoacidi–Determinati dall’informazione genetica–Tenuti insieme da legami covalenti peptidici

•• Secondaria (2Secondaria (2oo))–– Ripiegamento delle regioni dei polipeptidiRipiegamento delle regioni dei polipeptidi–α-eliche o foglietti β–Tenuti insieme da deboli legami idrogeno

•• Terziaria (3Terziaria (3oo) ) – Ripiegamento della proteine intera in una forma

caratteristica– Può essere globulare (enzimi o fibrosa (capelli)– Può essere bloccata in una forma da ponti disolfuro

•• Quaternaria (4Quaternaria (4oo))– Interazione di 2 o più polipeptidi. Ad esempio,

l’emoglobina, la proteina che trasporta l’ossigeno nel sangue è fatta di 4 polipeptidi tenuti insieme

Livelli della struttura proteica II

Proteine

• Struttura primaria– Derivata dall’informazione genetica– La sequenza degli amminoacidi contiene

l’informazione appropriata per il ripiegamento corretto della proteine

– Una sostituzione singola può risultate in una proteina che non si ripiega in modo corretto (come succede per l’emoglobina)

Struttura primaria

• Scritta dal terminale amminico a quello carbossilico

• Codificata dalla sequenza nucleotidica dell’mRNA, con i ‘comandi’ contenuti nel DNA

• La sequenza determina le strutture secondaria, terziaria e quaternaria, e anche le interazioni proteina-proteina e proteina-acidi nucleici

Proteine• La struttura secondaria

– Coinvolge interazioni relativamente locali tra gli amminoacidi– Le interazioni portano alla formazione di eliche o foglietti β– L’α-elica ha 3.6 amminoacidi per spira e questo porta in

prossimità gli amminoacidi ad un intervallo di 4– Leu, Met e Glu hanno una propensione a formare eliche– Gly e Pro interrompono l’elica e sono coinvolti in

ripiegamenti e deformazioni delle eliche– Si formano legami idrogeno tra l’azoto imminico di un

amminoacido ed il carbonile di un altro amminoacido

Un modello di α-elica

Proteine

• Il foglietto β– Massimizza i legami idrogeno, collegando due

polipeptidi o due sementi diversi di un polipeptide

– Ile, Val e Phe hanno una certa propensione a formare foglietti

– I foglietti possono essere paralleli (N->C dei polipeptidi allineati)i

I foglietti beta

È un’altra struttura secondaria stabile e molto diffusa delle proteine, stabilizzata dalla formazione cooperativa di un grande numero di legami idrogeno. È della foglietto ripiegato β o struttura β.

Nella struttura, i carboni α stanno nelle pieghe delle ‘strisce’, i C=O puntano in una direzione e gli N-H che li legano nella direzione opposta. Tutti i gruppi formano legami H.

Antiparallel β-sheet

La ribonucleasi A bovina (bovine ribonuclease A) è una piccola proteina (14.6 kD, 129 residui) che contiene alcune eliche corte, una sezione importante di β-sheets antiparalleli e alcuni ripiegamenti β, oltre ad alcuni segmenti senza struttura definita.

Proteine• Ci sono motivi strutturali ricorrenti (associazioni di

strutture secondarie)– β−α−β– Hairpin-turn– Helix-turn-helix

Proteine

• Struttura terziaria– Dipende più dai gruppi R che dai gruppi

immino e carbonile– I domini idrofobici tendono ad associare gli

uni con gli altri e sono spesso ritrovati nelle zone interne delle proteine

– I domini idrofobici ed idrofilici determinano la struttura “nativa,” che può formarsi spontaneamente o grazie all’aiuto degli Chaperon

Varie interazioni concorrono a stabilizzare la struttura terziaria

(d) T rioso fosfato isomerasi

Come per la trioso fosfato isomerasi, le proteine possono presentare anche strutture molto complesse e simmetriche.

La natura ricicla, quando può: similitudini di struttura globale non devono fare pensare a similitudini di funzione per le proteine.

Proteine• Stabilizzazione della struttura terziaria

– Legami non covalenti• Legami idrogeno tra gruppi R opportuni• Interazioni elettrostatiche tra gruppi R carichi• Interazioni idrofobiche tra gruppi R non polari

– Legami covalenti• Ponti disolfuro tra due residui di Cys• I legami disolfuro sono importanti per stabilizzare sia la

struttura terziaria che quella quaternaria

Reticolazione mediante legami disolfuro

L’insulina è un esempio di polipeptide ricco in disolfuro

Insulina

Proteine

• Fibrose– Hanno una struttura secondaria molto estesa, con

eliche o foglietti molto lunghi– Esempi: Fibroina, cheratina, collagene, elastina

• Globulari– La maggior parte delle proteine coinvolte nelle

funzioni cellulari– Le eliche ed i foglietti sono presenti e permettono il

ripiegamento della catena polipeptidica

Le strutture cellulari hanno spesso un’organizzazione gerarchica ottenuta mediante interazioni tra catene diverse

Proteine

• Molte proteine globulari consistono di diversi domini

• Un dominio è una unità discreta di struttura terziaria ripiegata indipendentemente – 50-350 residui amminoacidici– Spesso ogni dominio ha una funzione precisa nella

proteina– Ad esempio, certi enzimi hanno domini in grado di

legare gli ioni metallici

Proteine

• Domini– Le proteine globulari piccole hanno

solitamente un solo dominio– Le grandi proteine globulari hanno più di un

dominio

Singoli domini di proteine globulari

Proteine

• Struttura quaternaria– È il livello di organizzazione correlato

all’interazione e all’assemblaggio delle subunità

– Esempio: le Integrine (recettori nella matrice extracellulare) contengono subunità α e β

Alpha 2 beta 1 integrin domain 1

IgG Fab

Acidi Nucleici

• Immagazzinano, trasportano e agevolano la trasmissione dell’informazione genetica

• Sono polimeri lineari dei nucleotidi• Differiscono tra loro nel tipo di zucchero

che contengono (sempre il pentosochiamato riboso)– Acido desossiribonucleico (DNA)– Acido ribonucleico(RNA)

• Acido ribonucleici– Riboso– Quattro basi nucleotidiche (AUCG)– Il gruppo fosfato

• Acido desossiribonucleico– L’idrogeno sostituisce l’ossidrile al 2’– Quattro basi nucleotidiche (ATCG)– Il gruppo fosfato

Acidi nucleici

Il ruolo e le forme degli acidi nucleici

RNA

UMPUridina•Uracile

CMPCitidina•Citosina

Piyrimidine

GMPGuanosina•Guanina

AMPAdenosina•Adenina

PurineNucleotide2Nucleoside1Base

1base + zucchero 2base + zucchero + fosfato

DNA

dTMPTimidina•Timina

dCMPDesossicitidina•Citosina

Pirimidine

dGMPDesossiguanosina•Guanina

dAMPDesossiadenosina•Adenina

Purine

Nucleotide2Nucleoside1Base

1base + zucchero 2base + zucchero + fosfato

Polimeri• Polimeri lineari si formano mediante il

legame fosfodiestere– Il fosfato è legato mediate un fosfoestere al

carbonio 5’ di un nucleotide o desossinucleotide

– E forma un legame con il carbonio 3’ del nucleotide o desossinucleotide successivo

– Si forma un fosfodiestere 3’, 5’• Per la formazione è necessaria l’energia

fornita da un nucleotide trifosfato

Le catene di DNA e RNA: questa è una descrizione delle connessioni, non della geometria dell’elica

Acidi nucleici

• Il riconoscimento tra le molecole dipende dalle caratteristiche di purine e pirimidine– Gruppi carbonili ed azoti sono capaci di

formare legami idrogeno– I legami idrogeno si formano tra le coppie A:T

o A:U o G:C

Le catene di DNA e RNA: questa è una descrizione delle connessioni, non della geometria dell’elica

La duplicazione del DNA: la catena del DNA è costituita in modo tale da i) avere ridondanza nell’informazione contenuta e ii) essere intrinsecamente adatta per essere duplicata, facendo essa stessa da stampo per le catene nuove che è necessario sintetizzare

DNA

• Gli esperimenti di diffrazione su fibra hanno mostrato che il DNA può esistere in varie conformazioni. La conformazione piùcomune in soluzione è detta B-DNA. Il B-DNA è un’elica destrogira con un solco stretto ed uno largo. Le basi sono perpendicolari all’asse molecolare. È la geometria più comune.

B-DNA

B-DNA

DNA

• Il DNA si può anche trovare nella forma A in cui il solco maggiore è molto profondo ed il solco minore molto superficiale

• Una forma insolita è quella del DNA Z. I due nucleotidi che costituiscono l’unitàstrutturale base di questa forma hanno diversa conformazione ed impartiscono un andamento a zig-zag (globalmente levogiro) a questa elica.

A-DNA

Z-DNA

RNA

• L’RNA è un polimero che contiene ribosoinvece che desossiriboso. La composizione normale delle basi contiene guanina, adenina, citosina, uracile

• Anche l’RNA può formare catene a doppia elica. Queste sono nella conformazione A poiché la presenza dell’OH in 2’ non consente la conformazione B. Ma l’RNA èpiù comunemente a catena singola e può assumere strutture molto inusuali e strane.

RNA

• Ad esempio l’RNA transfer è una molecola chiave per il processo di traduzione del materiale genetico nelle proteine. Ècostituito di circa 70 basi ripiegate per formare steli con basi appaiate e anelli spaiati. La forma globale di un tRNA può essere assimilata a quella della lettera L.

Double stranded RNA

tRNA

t-RNA

siRNA vegetale legato ad un suo repressore virale

Complessi tra acidi nucleici e proteine

Carboidrati

Monosaccaridi – zuccheri semplici con gruppi H multipli. In funzione del numero di atomi di carbonio, (3, 4, 5, 6), un monosaccaride si dice trioso, tetroso, pentoso, esoso. Disaccaridi - 2 monosaccaridi legati covalentemente: un dimero.Oligosaccaridi – alcuni monosaccaridi legati covalentemente. Polisaccaridi – polimeri che consistono di catene di monosaccaridi o disaccaridi.

I (CH2O)n o H - C - OH I

Formula:

Struttura dei monosaccaridi

• Un ossidrile è attaccato ad ogni carbonio, ad eccezione di uno, quello del carbonile (doppio legame C=O)

Carboidrati

Come deposito di energia- Come deposito intermedio (amido per

le piante, glicogeno per gli animali)- Come componente strutturale delle

cellule (cellulosa nella parete cellulare delle piante e chitina nell’esoscheletro di insetti e artropodi.

funzione:

MonosaccaridiAldosi (es: glucoso) hanno un gruppo aldeidico ad una estremità

Chetosi (es: fruttoso) hanno un carbonile al C2

C

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-glucose

OH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

CH2OH

C O

D-fructose

D vs. L

La designazione degli isomeri D e Lè basata sulla configurazione del carbonio asimmetrico della gliceraldeide.

Proiezioni di Fischer

CHO

C

CH2OH

HO H

CHO

C

CH2OH

H OH

CHO

C

CH2OH

HO H

CHO

C

CH2OH

H OH

L-glyceraldehydeD-glyceraldehyde

L-glyceraldehydeD-glyceraldehyde

D=R

Zuccheri D e L

Per gli zuccheri con piùdi un centro chirale, la designazione D o L si riferisce al carbonio asimmetrico più lontano dal gruppo aldeidico o chetonico. La maggioranza degli zuccheri naturali è D.

Gli zuccheri D e L sono enantiomeri (immagini speculari)

O H O H C C H – C – OH HO – C – H HO – C – H H – C – OH H – C – OH HO – C – H H – C – OH HO – C – H CH2OH CH2OH

D-glucose L-glucose

Nomenclatura degli zuccheri

•Gli zuccheri D e L hanno lo stesso nome es: D-glucoso e L-glucoso.

•Gli altri stereoisomeri hanno nomi caratteristici.

•Ci sono 2n stereoisomeri, ove n è il numero di stereocentri.

•Gli aldosi 6-C hanno 4 carboni asimmetrici per cui ci sono 16 stereoisomeri (8 zuccheri D e 8 L).

Formazione di acetali e ketali

Un aldeide può reagire con un alcol per formare un emiacetale

Un chetone può reagire con un alcol per formare un emichetale

O C

H

R

OH

O C

R

R'

OHC

R

R'

O

aldehyde alcohol hemiacetal

ketone alcohol hemiketal

C

H

R

O R'R' OH

"R OH "R

+

+

I pentosi e gli esosi possono ciclizzare se i carbonili reagiscono con un OH distale.Il glucoso forma un emiacetaleintramolecolare, un anello piranosico a 6 membri.

Gli zuccheri ciclici sono spesso presentati come proiezioni di Haworth.

H O

OH

H

OHH

OH

CH2OH

H

α-D-glucose

OH

H H O

OH

H

OHH

OH

CH2OH

H

H

OH

β-D-glucose

23

4

5

6

1 1

6

5

4

3 2

H

CHO

C OH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

1

5

2

3

4

6

D-glucose (linear form)

La ciclizzazione produce un nuovo stereocentroal C1. I 2 stereoisomeri sono chiamati anomeri, α e β. Nelle proiezioni di Haworth:

α (OH sotto l’anello)β (OH sopra l’anello).

H O

OH

H

OHH

OH

CH2OH

H

α-D-glucose

OH

H H O

OH

H

OHH

OH

CH2OH

H

H

OH

β-D-glucose

23

4

5

6

1 1

6

5

4

3 2

Legami glicosidiciL’ossidrile anomerico ed un ossidrile di un altro zucchero possono condensare (perdendo acqua o altra molecola piccola) e formare un legame glicosidico:

R-OH + HO-R' R-O-R' + H2OEs., Il metanolo può reagire con l’OH e fare un metilglucoside.

O

H

HO

H

HO

H

OHOHH

H

OH

α-D-glucopyranose

O

H

HO

H

HO

H

OCH3

OHHH

OH

methyl-α-D-glucopyranose

CH3-OH+

methanol

H2O

Cellobioso, un prodotto della scissione della cellulosa. L’anomero β (O su C1 verso l’alto) lega l’OH sul C-4. Il legame glicosidico β(1 4) è rappresentato nella proiezione come un zig-zag, ma si tratta ovviamente di un artificio grafico (il secondo glucoso è ribaltato rispetto al primo).

H O

OH

H

OHH

OH

CH2OH

HO H

OH

H

OHH

OH

CH2OH

H

O

HH1

23

5

4

6

1

23

4

5

6

maltose

H O

OH

H

OHH

OH

CH2OH

HO OH

H

H

OHH

OH

CH2OH

H

H

H

O1

23

4

5

6

1

23

4

5

6

cellobiose

Disaccaridi:Maltoso, un prodotto di scissione dell’amido, èun disaccaride con un legame glicosidico α(1 4) tra C1-OH e C4-OH di 2 molecole di glucoso. Questo significa che ècoinvolto l’anomero α.

Disaccaridi

Altri disaccaridi comuni: Saccaroso, lo zucchero da tavola, ha un legame glicosidico tra gli ossidrili anomerici di glucoso efruttoso. La configurazione del glucoso è α (O verso il basso), quindi il legame è detto α(1 2).

Il nome completo del saccaroso è α-D-glucopiranosil-(1 2)-β-D-fruttopiranoso.)

Lattoso, lo zucchero del latte, composto di galattoso e glucoso, con un legame β(1 4)dell’ossidrile anomerico del galattoso. È il β-D-galattopiranosyl- (1 4)-α-D-glucopiranoso

La struttura di disaccaridi molto comuni

Glucoso di riserva nelle piante

Le piante immagazzinano glucoso come amilosio o amilopecina, polimeri del glucoso chiamati collettivamente amido. Immagazzinare glucoso in una forma polimerica minimizza di effetti osmotici.Amiloso: è un polimero con legami α(1 4). Il terminale di un polisaccaride non coinvolto in un legame glicosidico è detta terminate riducente.L’amiloso ha una conformazione ad elica.

H O

OHH

OHH

OH

CH2OH

HO H

H

OHH

OH

CH2OH

H

O

HH H O

OH

OHH

OH

CH2OH

HH H O

H

OHH

OH

CH2OH

H

OH

HH O

OH

OHH

OH

CH2OH

HO

H1

6

5

4

3

1

2

amylose

Amilopectina è un polimero con principalmente legami α(1 4), ma anche ramificazioni del tipo α(1 6). Le ramificazioni producono una struttura compatta e molti terminali ai quali possono avvenire reazioni enzimatiche.

H O

OHH

OHH

OH

CH2OH

HO H

H

OHH

OH

CH2OH

H

O

HH H O

OH

OHH

OH

CH2

HH H O

H

OHH

OH

CH2OH

H

OH

HH O

OH

OHH

OH

CH2OH

H

O

H

O

1 4

6

H O

H

OHH

OH

CH2OH

HH H O

H

OHH

OH

CH2OH

HH

O1

OH

3

4

5

2

amylopectin

Il Glicogeno, è lo zucchero di deposito degli animali, è simile all’amilopectina ma ha piùramificazioni α(1 6). La struttura fortemente ramificata consente il rilascio rapido del glucoso dai depositi di glicogeno (durante l’attività fisica): questa esigenza è sentita più fortemente dagli animali che dalle piante .

H O

OHH

OHH

OH

CH2OH

HO H

H

OHH

OH

CH2OH

H

O

HH H O

OH

OHH

OH

CH2

HH H O

H

OHH

OH

CH2OH

H

OH

HH O

OH

OHH

OH

CH2OH

H

O

H

O

1 4

6

H O

H

OHH

OH

CH2OH

HH H O

H

OHH

OH

CH2OH

HH

O1

OH

3

4

5

2

glycogen

La Cellulosa, è il costituente principale delle pareti cellulari delle piante: consiste di catene lineari di glucoso con legami β(1 4).Un glucoso ogni due è ribaltato, a causa del legame β. Questo comporta legami idrogeno intra e inter-catena ed interazioni di van der Waals. Queste fanno si che le catene di cellulosa possano essere dritte e interagire lateralmente per formare fasci. La cellulosa impartisce rigidità e resistenza alle pareti cellulari. Gruppi di Celluloso Sintasi sulla membrana plasmatica producono fasci di catene parallele di cellulosa che partono dalla superficie della cellula vegetale.

cellulose

H O

OHH

OHH

OH

CH2OH

HO

H

OHH

OH

CH2OH

HO

H H O

O H

OHH

OH

CH2OH

HH O

H

OHH

OH

CH2OH

H

H

OHH O

O H

OHH

OH

CH2OH

H O

H H H H

1

6

5

4

3

1

2

La cellulosa

Carboidrati di deposito

Carboidrati strutturali

Legami all’azotoIl legame può avvenire anche con un’Asn.

H O

OH

HN

H

H

HNH

OH

CH2OH

H

C CH3

O

C CH2 CH

O HN

C

HN

O

HC

C

HN

HC

R

O

C

R

O

Asn

X

Ser or ThrN-acetylglucosamine

Initial sugar in N-linked glycoprotein oligosaccharide

Gli oligosaccaridi delle glicoproteine e dei glicolipidi possono essere lineari o ramificati. Spesso includono zuccheri modificati. Gli oligosaccaridi delle glicoproteine possono avere semplicemente un legame glicosidico da uno zucchero ad una Ser o Thr.

Lipidi

• Derivati degli idrocarburi– Includono i grassi, gli oli, le cere, i

fosfolipidi, gli steroidi.– Sono componenti strutturali delle

membrane, depositi energetici, pigmenti, isolanti e segnali intracellulari.

– Derivano dai carboidrati.

Non sono polimeri, in larga misura

LipidiLipidi sono non-polari (idrofobici), solubili nei solventi organici.

La maggior parte delle molecole lipidiche sono anfipatiche, cioè hanno un terminale non polare ed uno polare.

Gli acidi grassi, i lipidi più semplici, consistono di una catena idrocarburica con un carbossile ad una estremità. CH3(CH2)14-COO-

non-polare polare

LipidiLipidi6 funzioni:6 funzioni:

1.1. deposito di energia a lungo terminedeposito di energia a lungo termine2.2. isolamento termicoisolamento termico3.3. protezione dagli shock meccaniciprotezione dagli shock meccanici4.4. protezione dalla disidratazioneprotezione dalla disidratazione5.5. messaggeri chimici (ormoni)messaggeri chimici (ormoni)6.6. componenti principali delle membrane componenti principali delle membrane ((phospholipidsphospholipids))

14:0 acido miristico16:0 acido palmitico18:0 acido stearico18:1 cisΔ9 acido oleico18:2 cisΔ9,12 acido linolenico20:4 cisΔ5,8,11,14 acido arachidonico

Notazione abbreviata Notazione abbreviata di un acido grasso di un acido grasso con 16 carboni, un con 16 carboni, un doppio legame doppio legame ciscistra C9 e C10 tra C9 e C10 èè 16:1 16:1 ciscis ΔΔ99..Alcuni esempi:Alcuni esempi:

CO

O−12

34α

βγ

Acido grasso con un legame doppio cis-Δ9

La maggior parte degli acidi grassi naturali ha un numero pari di carboni.Il doppio legame produce una piegatura della catenaQuando i doppi legami sono in trans, la piegatura non si forma.

I doppi legami degli acidi grassi sono solitamente nella configurazione cis

CO

O−12

34α

βγ

Acido grasso con un legame doppio cis-Δ9

I grassiA temperatura ambiente le molecole degli acidi grassi saturi sono impacchettate

efficientemente e formano un solido

Le molecole di un grasso insaturo non possono

impacchettarsi efficientemente, per cui restano in forma liquida

Glicerofosfolipidi (fosfolipidi)

I glicerofosfolipidi sono i comuni costituenti delle membrane cellulari. Hanno lo scheletro del glicerolo. Gli ossidrili al C1 e C2 sono esterificati con acidi grassi, spesso diversi (per lunghezza o doppi legami)

C OHH

CH2OH

CH2OH

glycerol

L’altro carbonio del glicerolo èesterificato con un fosfato, a sua volta spesso esterificato con l’OH di una molecola polare, come la serina, la colina, l’etanolammina, l’inositolo, il glicerolo

polar

non-polar "kink" due to double bond

La fosfatidilcolina, è un comune lipide dimembrana

O P O

O−

O

H2C

CH

H2C

OCR1

O O C

O

R2

CH2 CH2 N CH3

CH3

CH3

+

phosphatidylcholine

fosfatidilinositolo, è un lipide di membrana ed ha un ruolo come molecola di segnale cellulare.

O P

O−

O

H2C

CH

H2C

OCR1

O O C

O

R2

OH

H

OH

HH

OHH

OH

H

O

H OH

phosphatidyl-inositol

• Modellomolecolare

L’autoassemblaggio dei fosfolipidi per formare la membrana cellulare

Lipid bilayer (da simulazione)

Gli steroidi

Colesterolo

Il Colesterolo ha un sistema policiclico rigido e una catena breve e ramificata. È idrofobico con un gruppo ossidrilico polare (anfipatico). Si trova nelle membrane, è il precursore per la sintesi degli ormoni steroidei e della vitamina D.

Cholesterol HO

Le macromolecole interagiscono tra loro

Il ribosoma