Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i ... · Si tratta di un legame di natura...

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Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici Chimica organica Studia i composti organici, cioè composti che contengono atomi di carbonio Biochimica È lo studio della chimica della vita, cioè studia le biomolecole e le loro trasformazioni nel nostro organismo scaricato da www.sunhope.it

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Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici

Chimica organica

Studia i composti organici, cioè composti che contengono atomi di carbonio

Biochimica

È lo studio della chimica della vita, cioè studia le biomolecole e le loro trasformazioni nel

nostro organismo

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• il composto più abbondante esistente sulla terra

• il costituente principale degli organismi viventi

CORPO UMANO (% PESO)

ACQUA 65.0

BIOMOLECOLE 30.2

SALI MINERALI 4.8

ACQUA

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Si tratta di un legame di natura elettrostatica, in cui è implicato un atomo di H coinvolto in un legame covalente

con un elemento molto elettronegativo (O, N) che attrae gli e- di valenza,

acquisendo un δ- lasciando l‘H con un δ+.

Legame idrogeno o a ponte di idrogeno

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I legami H sono nettamente più deboli dei legami ionici e ancora di

più di quelli covalenti, ma sono caratterizzati da un’alta

cooperatività.

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Legame ionico

Legame covalente

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Interazioni di Van der Waals

Sono interazioni molto deboli, presenti in tutti i composti, che corrispondono alle forze di attrazione

tra le cariche positive e negative che si instaurano nei dipoli indotti e temporanei generati dal movimento degli e-.

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• ionici • polari • apolari • anfipatici

L’acqua è una molecola altamente reattiva che

influenza profondamente le proprietà dei composti

che interagiscono con essa:

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Interazione tra l’acqua e composti ionici

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Interazione tra l’acqua e molecole polari

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Interazione tra l’acqua e molecole apolari

All’interno delle molecole non polari si instaurano

interazioni idrofobiche che indicano una comune tendenza

a non interagire con l’acqua per la quale non hanno affinità.

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Interazione tra l’acqua e molecole anfipatiche

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STRUTTURA FUNZIONE

Le proprietà chimiche e la reattività delle molecole sono

determinate:

- dalla presenza di gruppi funzionali

- dalla disposizione spaziale dei suoi atomi (configurazione)

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PRINCIPALI GRUPPI FUNZIONALI

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STRUTTURA FUNZIONE

Le proprietà chimiche e la reattività delle molecole sono

determinate:

- dalla presenza di gruppi funzionali

- dalla disposizione spaziale dei suoi atomi (configurazione)

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Acidi grassi insaturi Ac. grasso saturo

L’insaturazione cis determina

un angolo di 30°

L’insaturazione trans non modifica la direzione

CONFIGURAZIONE

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A T ambiente i grassi animali sono solidi

A T ambiente i grassi vegetali sono liquidi (olii)

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La fluidità della membrana cellulare è strettamente correlata

con il grado di insaturazione degli acidi grassi delle code lipidiche.

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ASPARTAME

L-Asp-L-Phe metilestere L-Asp-D-Phe metilestere

DOLCE AMARO

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CORPO UMANO (% PESO)

ACQUA 65

PROTEINE 16

LIPIDI 13.5

CARBOIDRATI 0.5

ACIDI NUCLEICI 0.2

SALI MINERALI 4.8

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I carboidrati (glicogeno) rappresentano una riserva energetica a breve termine.

I lipidi (trigliceridi) costituiscono una riserva energetica a lungo termine.

Le proteine non rappresentano una riserva energetica.

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Le proteine sono le biomolecole - “più comunicative” possono riconoscere e legare altre molecole - “più selettive” possono scegliere il loro partner - “più versatili“ possono assolvere numerose funzioni

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I partner delle proteine sono chiamati in generale

ligandi e possono essere carboidrati, lipidi,

acidi nucleici, altre proteine o anche ioni metallici.

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Le forze che entrano in gioco tra ligando e proteina sono generalmente deboli: - interazioni ioniche - ponti H - forze di van der Waals

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• Struttura Collageno Cheratina

• Catalisi Enzimi

• Trasporto Emoglobina

• Contrazione Actina Miosina

• Riserva Ferritina Mioglobina

• Regolazione Insulina Citochine

• Difesa Anticorpi Trombina

Le proteine sono

le biomolecole

più versatili

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Tutte queste caratteristiche delle proteine dipendono

essenzialmente dalla diversità degli aa costituenti (residui).

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Nei vari aa il gruppo R differisce per:

- dimensioni - reattività - carica

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