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GRUPPO OSSIDRILE
GRUPPO CARBONILE
GRUPPO CARBOSSILE
GRUPPO AMMINICO
GRUPPO SULFIDRILE GRUPPO FOSFATO
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L-aasonocos1tuen1delleproteine.AlcuniD-aasitrovanonellaparetecellulareba?erica
SINTESI PER DISIDRATAZIONE
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I 20 AMMINOACIDI PIU� COMUNI
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STRUTTURA PRIMARIA
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STRUTTURA SECONDARIA αelica(Lana)
Foglie+oβ(Seta)
Lastru?urasecondariaderivadailegamiaidrogenotraelemen1delloscheletroaminoacidico
STRUTTURA SECONDARIA
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STRUTTURA SECONDARIA
STRUTTURA SECONDARIA
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STRUTTURA TERZIARIA
La struttura terziaria dipende dalle interazioni dei gruppi laterali
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STRUTTURA QUATERNARIA
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DEGRADAZIONE DI EDMAN METODO PER DETERMINARE
LA STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE Prima proteina sequenziata Sanger F., Tuppy H. (1951) “The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates.” Biochem. J. 49:481-490
Si dimostró che la sequenza era costituita solo da L-aminoacidi uniti tra loro da legami peptidici fra i gruppi α-amminici e i gruppi α-carbossilici
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POCHE DELLE CATENE POLIPEPTIDICHE POSSIBILI SONO UTILI
SELEZIONE NATURALE
PROTEINE ATTUALI: SINGOLA CONFORMAZIONE ESTREMAMENTE STABILE PER PERMETTERE DI SVOLGERE UNA SPECIFICA FUNZIONE
ipotesi Le proteine, nella loro sequenza amminoacidica, contengono tutte le informazioni necessarie per ripiegarsi nella loro conformazione tridimensionale corretta materiali di partenza La ribonucleasi purificata e l�RNA
Incubare la ribonucleasi nella provetta con l�RNA e misurare la sua abilità di degradare l�RNA
Denaturare la forma della proteina aggiungendo l�urea (rompe i legami H ed i legami ionici) e il β-mercaptoetanolo (rompe i legami S–S). Misurare la sua abilità di degradare l�RNA
Numerosi legami H e 4 legami S–S. La proteina è ripiegata correttamente
Nessun legame H, legame ionico, o legame S–S. La proteina non è ripiegata
Posizionare nel sacchetto da dialisi. I pori permettono all�urea e al β-mercaptoetanolo di uscire, ma intrappolano la ribonucleasi. Dopo l�uscita dal sacchetto dell�urea e del β-mercaptoetanolo, misurare l�abilità della ribonucleasi di degradare l�RNA
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ANEMIA FALCIFORME
STRUTTURA TRIDIMENSIONALE EMOGLOBINA CON MUTAZIONE
ANEMIA FALCIFORME
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I COMPONENTI DEI NUCLEOTIDI LE BASI AZOTATE
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Basichecomunementetroviamonegliacidinucleiciecorrisponden8nucleosidienucleo8di
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DNAvs.RNA
DNA RNA Deoxyribonucleic acid Ribonucleic acid
Deoxyribose Ribose Thymine (T) Uracil (U) Adenine (A), guanine (G), cytosine (C)
used in both 2 strands- double helix Single strand
1 form Several forms
Acidodeossiribonucleico Acidoribonucleico
Deossiribosio Ribosio
Timina(T) Uracile(U)
Adenina(A),Guanina(G),Citosina(C) Usateinentrambe
2filamen1–doppiaelica Singolofilamento
Numeroseforme1forma
RNA: ACIDO RIBONUCEICO
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I DUE FILAMENTI DI DNA SONO ANTIPARALLELI
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LE BASI AZOTATE SONO COMPLEMENTARI NELLA STRUTTURA DEL DNA
FilamentodiDNAFilamentocomplementare
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STRUTTURA DEL DNA SPIEGA LA FUNZIONE
STRUTTURA SECONDARIA DI tRNA
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NADH: Nicotinammide adenina dinucleotide
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FADH2: Flavina adenina dinucleotide
FAD
cAMP: Adenosina Monofosfato Ciclico
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