Macromolecole biologiche 4. proteine

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MACROMOLECOLE BIOLOGICHE

Vittoria Patti

4. proteine

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Funzioni principali delle proteine funzione cosa significa esempi

ENZIMATICA catalizzare (= rendere possibili/molto più veloci/modulabili) le reazioni chimiche

tutti gli enzimi digestivi: ptialina, lattasi, pepsina, tripsina, ecc.

STRUTTURALE sostenere, proteggere, rafforzare, contenere, dare forma…

cheratina, osteina, collagene, elastina

TRASPORTO permettere e controllare il passaggio di sostanze attraverso le membrane biologiche o da una parte all’altra del vivente

emoglobina, mioglobina, albumina

MOVIMENTO di parti della cellula o dell’intero organismo actina & miosina nelle fibre

muscolari

DIFESA IMMUNITARIA

riconoscere e distruggere agenti patogeni immunoglobuline

ORMONALE portare “messaggi” chimici da una parte all’altra dell’organismo

insulina

RISERVA riserva di amminoacidi ovalbumina, caseina

INIBIZIONE DA CONTATTO

impedire alle cellule di un tessuto di crescere oltre il necessario facendo sì che si “accorgano” della presenza l’una dell’altra

TRASMISSIONE DELL’IMPULSO NERVOSO

mediare il passaggio di un segnale nelle cellule nervose

endorfine

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Proteine: molecole «tuttofare»!

Le proteine sono macromolecole

che svolgono moltissime

funzioni diverse

negli organismi viventi, grazie al fatto che

possono avere

strutture molto varie e complesse.

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Tutte le proteine sono polimeri di composti chiamati

amminoacidi.

Esistono 20

amminoacidi diversi, che combinati fra loro formano milioni di tipi diversi di proteine…

Proteine: molecole «tuttofare»!

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…proprio come le 25

lettere dell’alfabeto,

la cui combinazione può formare tipi diversissimi di testo, con funzioni svariate.

Amminoacidi struttura generale

Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:

un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …

Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …

1. un atomo di idrogeno


Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno

2. un gruppo amminico


Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico

3. un gruppo carbossilico (acido)


Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico 3. un gruppo carbossilico (acido)

4. un gruppo “R” diverso per ciascuno dei 20 amminoacidi.


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Amminoacidi

Glicina (Gly o G)

Alanina (Ala o A)

Valina (Val o V)

Leucina (Leu o L)

Isoleucina (Ile o I)

Metionina (Met o M)

Fenilalanina (Phe o F)

Triptofano (Trp o W)

Prolina (Pro o P)

Amminoacidi apolari

Asparagina (Asn o N)

Glutamina (Gln o Q)

Serina (Ser o S)

Treonina (Thr o T)

Cisteina (Cys o C)

Tirosina (Tyr o Y)

Amminoacidi polari

Acidi

Arginina (Arg o R)

Istidina (His o H)

Acido aspartico (Asp o D)

Acido glutammico

(Glu o E) Lisina

(Lys o K)

Basici

Amminoacidi ionizzati

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•fenilalanina •isoleucina •istidina •leucina •lisina

Amminoacidi essenziali

Nell'alimentazione umana, si considerano

essenziali (perché non sintetizzabili dall’uomo)

i seguenti aminoacidi:

Arginina, cisteina, e tirosina sono essenziali durante l'infanzia e lo sviluppo.

•metionina •treonina •triptofano •valina

http://it.wikipedia.org/wiki/Fenilalanina

http://it.wikipedia.org/wiki/Isoleucina

http://it.wikipedia.org/wiki/Istidina

http://it.wikipedia.org/wiki/Leucina

http://it.wikipedia.org/wiki/Lisina

http://it.wikipedia.org/wiki/Arginina

http://it.wikipedia.org/wiki/Arginina

http://it.wikipedia.org/wiki/Cisteina

http://it.wikipedia.org/wiki/Tirosina

http://it.wikipedia.org/wiki/Metionina

http://it.wikipedia.org/wiki/Treonina

http://it.wikipedia.org/wiki/Triptofano

http://it.wikipedia.org/wiki/Valina

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Amminoacidi il fabbisogno degli aa essenziali

Amminoacido mg per kg peso

corporeo mg per 70 kg

H Istidina 10 700

I Isoleucina 20 1400

L Leucina 39 2730

K Lisina 30 2100

MC

Metionina Cisteina

15 (totale) 1050

F Y

Fenilalanina Tirosina

25 (totale) 1750

T Treonina 15 1050

W Triptofano 4 280

V Valina 26 1820

http://it.wikipedia.org/wiki/Istidina

http://it.wikipedia.org/wiki/Isoleucina

http://it.wikipedia.org/wiki/Leucina

http://it.wikipedia.org/wiki/Lisina

http://it.wikipedia.org/wiki/Metionina

http://it.wikipedia.org/wiki/Cisteina

http://it.wikipedia.org/wiki/Fenilalanina

http://it.wikipedia.org/wiki/Tirosina

http://it.wikipedia.org/wiki/Treonina

http://it.wikipedia.org/wiki/Triptofano

http://it.wikipedia.org/wiki/Valina

Nell’ alimentazione,

il valore biologico delle proteine è definito dalla percentuale di amminoacidi essenziali. Le proteine a più alto valore biologico sono quelle che forniscono all’organismo il più ricco assortimento di amminoacidi essenziali.

Il valore biologico delle proteine

Il valore biologico delle proteine

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Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi

legati fra loro da legami peptidici.

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Il legame peptidico

Il legame peptidico è

un legame covalente che si forma

tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido, con eliminazione di una molecola d’acqua (reazione di condensazione).

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Il legame peptidico

gruppo amminico

gruppo carbossilico

legame peptidico

Legame peptidico

Legame peptidico

Legame peptidico

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Livelli di struttura

delle proteine

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delle proteine

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delle proteine

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delle proteine

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Struttura primaria … è la semplice sequenza degli amminoacidi.

Dalla struttura primaria

derivano tutte le altre proprietà

della proteina.

I monomeri sono gli

amminoacidi

Primary Structure

Struttura primaria

Il polimero che risulta

è il polipeptide

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Struttura secondaria

alfa-elica

beta-foglietto

…è uno specifico tratto della catena che assume una forma particolare, a spirale (cioè a “molla”) detta alfa-elica oppure a spire antiparallele detta beta-foglietto, stabilizzata da legami idrogeno.

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alfa-elica

beta-foglietto

Questi tratti sono formati da specifiche sequenze amminoacidiche, e NON sono presenti in tutte le proteine.

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alfa-elica

beta-foglietto

I tratti ad alfa-elica sono rettilinei, mentre quelli a beta-foglietto formano superfici piatte e regolari.

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alfa-elica

beta-foglietto

Il collagene è una proteina

fatta interamente ad alfa-elica,

mentre la fibroina

(proteina della seta) è tutta a beta-foglietto.

Beta-foglietto

Alfa-elica


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Struttura secondaria Normalmente, tuttavia,

solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.

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Struttura secondaria Normalmente, tuttavia,


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Normalmente, tuttavia,



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In alcune visualizzazioni le parti ad alfa-elica della proteina vengono rappresentate come bastoncini.


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Struttura terziaria

è la forma tridimensionale che la catena polipeptidica assume spontaneamente nello spazio in condizioni fisiologiche.

Tutte le proteine

hanno la struttura terziaria!

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…si trova solo in quelle proteine che

nella loro forma funzionale (cioè per svolgere la loro funzione specifica) sono formate da un

assemblaggio di più catene polipeptidiche.

Struttura quaternaria

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Immunoglobulina (4 catene polipeptidiche)

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ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche)


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ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche)


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Funzionamento della ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche)


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Non tutte le proteine

hanno la struttura quaternaria: moltissime proteine, infatti, sono pienamente funzionali essendo composte da

una sola catena polipeptidica.

mioglobina

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Potremmo paragonare le proteine che

hanno la struttura quaternaria agli sport di squadra…

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…e quelle che non ce l’hanno

(che sono composte

da una sola catena polipeptidica)

agli sport individuali.

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Enzimi sono un’importantissima categoria di proteine che svolgono la funzione catalitica in tutte le reazioni del metabolismo cellulare.

Catalizzare una reazione significa renderla più efficiente (e quindi anche più rapida) facendo sì che i reagenti si “scontrino” con maggiore frequenza e con l’orientamento ottimale…

…quest’azione di catalisi si traduce praticamente in un abbassamento

della soglia di energia di attivazione che ogni reazione deve superare

per potersi verificare.

Un enzima non fa parte

dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza.



nucleotidi

amido

glucosio

ADP + Pi

DNA

glucosio

glicogeno

ATP

amilasi

ATP sintasi

glicogeno sintasi

DNA polimerasi



nucleotidi

substrati (=reagenti)

amido

glucosio

ADP + Pi

DNA

glucosio

glicogeno

ATP

amilasi

ATP sintasi

glicogeno sintasi

DNA polimerasi

prodotti enzimi

Un enzima “fa incontrare” i reagenti legandoli reversibilmente con l’opportuno orientamento

in una “tasca” detta sito attivo e facilitandone così la reazione che porta alla formazione dei prodotti, che quindi si staccano dal sito attivo.

Il legame fra sito attivo e reagenti (chiamati in questo contesto substrati)

è altamente specifico, paragonabile alla specificità fra una chiave e la sua serratura (che non funziona con altre chiavi).

Ricordiamo ad esempio che l’ amilasi , l’enzima che catalizza la scissione dell’ amido,

non è in grado di catalizzare la stessa reazione

se il substrato è la cellulosa,

sebbene questa sia molto simile all’amido.

amido

cellulosa

amilasi

amilasi

La forma del sito attivo (che dipende dalla struttura terziaria della proteina) è essenziale per il funzionamento di un enzima, e questo spiega l’alterazione più o meno permanente della funzionalità enzimatica al variare della temperatura, del pH o di altri parametri fisico-chimici.

Ad esempio, gli enzimi digestivi gastrici (cioè dello stomaco) hanno un optimum di pH molto basso, nettamente acido, mentre quelli enterici (cioè dell’intestino) hanno bisogno di un pH più alto, più basico.

pH ≈ 2

pH ≈ 8

Un aumento di temperatura o un altro tipo di alterazione ambientale può cambiare la struttura terziaria della proteina e quindi la forma del sito attivo: questo quindi non sarà più in grado di legare i reagenti e di catalizzare la reazione, proprio come una serratura deformata dal calore non funziona più.

Proteina normale Proteina denaturata

Denaturazione

Rinaturazione

Proteina normale Proteina denaturata

Denaturazione

Rinaturazione

La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.

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