Catalisi enzimatica e controllo metabolico

Umberto Mura

16 settembre 2005

Dipartimento di Biologia

Università di Pisa

S.Miniato 2005

S.Miniato 2005

NO2

CO

CH

N2

CO2

H2O

S.Miniato 2005

tempo

Una reazione chimica

zero equilibrio

+

S.Miniato 2005

A A B+

Facciamo partire il cronometro !

1° esperimento

S.Miniato 2005

Il tempo passa ma apparentemente nulla cambia !

Ci troviamo in una condizione di equilibrio

Facciamo partire il cronometro !

2° esperimento

S.Miniato 2005

Dopo un po’ di tempo !

Ancora un po’ di tempo e nulla cambia piu’2° esperimento

S.Miniato 2005

Abbiamo raggiunto una condizione di equilibrio

Facciamo partire il cronometro !

3° esperimento

S.Miniato 2005

Dopo un po’ di tempo si raggiunge l’ equilibrio

3° esperimento

S.Miniato 2005

S.Miniato 2005

Coraggio ragazzi vi dò una mano

S.Miniato 2005

Facciamo partire il cronometro !

4° esperimento

S.Miniato 2005

Dopo un po’ di tempo si raggiunge un equilibrio

……di sicuro un tempo più breve di quello che abbiamo dovuto aspettare nell’esperimento precedente

4° esperimento

S.Miniato 2005

S.Miniato 2005

Il catalizzatore interviene nel processo aumentandone la velocità

Alcuni eventi possono realizzarsi solo se

è presente un opportuno catalizzatore

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Mappa metabolica

la glicolisi

la glicolisi

una via metabolica

Mappa metabolica

Tutte le reazioni che avvengono nelle cellule sono reazioni catalizzate

I catalizzatori di tali reazioni prendono il nome di enzimi

Gli enzimi sono grosse molecole chiamate proteine

Le proteine vengono formate dentro la cellula unendo tra di

loro molecole più piccole, gli amminoacidi

12

3

5

4

68

911

7

1213

amminoacidi proteina

enzimi

enzimi

Anche le reazioni di sintesi e di degradazione delle proteine richiedono la presenza di enzimi

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+

enzima

enzima enzima

enzima

la catalisi enzimatica

Modello della serratura e della chiave

Modello dell’ adattamento indotto: enzima e substrato si modificano a vicenda.

in alcune in reazioni a due substrati solo il cambiamento conformazionale indotto nell'enzima dal legame con il primo substrato permette al secondo substrato di legarsi.

gli enzimi sono catalizzatori modulabili

Sintesi e degradazione della proteina

Stimolazione o inibizione da parte di:

piccole molecole (metaboliti, ioni)

grosse molecole (proteine, acidi nucleici)

Stimolazione o inibizione mediante modifiche covalenti reversibili

S P

enzimi michaeliani

concentrazione di S

velocità m

assima di

reazione

vo

Vmax

EE E

E

KM + [S]Vo =

Vmax [S]

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vo

concentrazione di S

velocità m

assima di

reazione

EE E

E

2Vmax 1

Vmax 1

[E]

2 [E]

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gli enzimi sono catalizzatori modulabili

Sintesi e degradazione della proteina

Stimolazione o inibizione da parte di:

piccole molecole (metaboliti, ioni)

grosse molecole (proteine, acidi nucleici)

Stimolazione o inibizione mediante modifiche covalenti reversibili

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le dimensioni

Gli enzimi possono essere inibiti

vo

concentrazione di S

Vmax

+ inibitore

- inibitore

S. Miniato 2005

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Non tutti gli enzimi sono di tipo michaeliano

vo

concentrazione di S

Vmax

enzima allosterico

S. Miniato 2005

S. Miniato 2005

+

gli enzimi sono catalizzatori modulabili

Sintesi e degradazione della proteina

Stimolazione o inibizione da parte di:

piccole molecole (metaboliti, ioni)

grosse molecole (proteine, acidi nucleici)

Stimolazione o inibizione mediante modifiche covalenti reversibili

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+

enzima inattivo

enzima attivo

substrato

prodotto

+

Le cascate enzimatiche

ATPADP

o-Im-I

H2OPi

OH

O

P

Ea

Ra

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P2

P1

P4

P3

P5

S

P6

d

a

b

e

c

g

h

fi

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in conclusione

controllo metabolico = controllo cinetico

gli enzimi = catalizzatori modulabili

gli enzimi = sensori molecolari con attività catalitica

controllo cinetico = controllo enzimatico

FINEFINE

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