LE BIOMOLECOLE LIPIDI, PROTEINE E ACIDI NUCLEICI

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Le Biomolecole I Lipidi

Definizione e classificazione I lipidi rappresentano una vasta classe di composti chimicamente eterogenea per struttura e proprietà, ma

che presentano tutti la caratteristica di essere insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari. Non

essendo composti da più monomeri non sono polimeri.

Sono classificabili in:

saponificabili

non saponificabili.

La differenza è che nei primi, trigliceridi, fosfolipidi e glicolipidi, sono presenti acidi grassi ed in soluzione

basica formano i sali corrispondenti (saponi).

I trigliceridi I trigliceridi svolgono tre funzioni principali:

Essere riserva di energia, forniscono il doppio di energia dei carboidrati.

Funzione strutturale, formano il tessuto adiposo animale permettendo così l’isolamento termico.

Sono il veicolo per l’assorbimento delle vitamine liposolubili.

I trigliceridi sono definiti triesteri del glicerolo, in quanto si formano dalla reazione di esterificazione tra una

molecola di glicerolo e tre molecole di acidi grassi.

La reazione è una sostituzione nucleofila acilica, con eliminazione di tre molecole d’acqua (reazione di

condensazione) e formazione di tre legami esterei.

Secondo il loro stato fisico i trigliceridi sono distinti in:

grassi, presenti prevalentemente negli organismi animali, sono costituiti da acidi grassi saturi e a

temperatura ambiente sono allo stato solido, hanno un punto di fusione alto;

oli, presenti negli organismi vegetali, sono costituiti da acidi grassi insaturi e a temperatura ambiente

si trovano allo stato liquido, punto di fusione basso;

L’acido linoleico e linolenico (che costituisce gli acidi grassi insaturi) sono detti acidi gassi essenziali poiché

l’organismo non è in grado di sintetizzarli da sé e quindi devono essere assunti con l’alimentazione.

Reazioni Le più importanti reazioni dei trigliceridi sono l’idrogenazione degli oli e l’idrolisi alcalina dei grassi e degli oli:

l’idrogenazione è il processo di trasformazione degli oli in grassi vegetali solidi per l’addizione di

idrogeno in presenza di un catalizzatore metallico ai doppi legami carbonio-carbonio degli acidi grassi

insaturi. Idrogenando l’olio di cotone, soia, arachidi o mais, si ottiene la margarina.

l’idrolisi alcalina dei trigliceridi (grassi o oli) avviene fornendo calore e in presenza di basi forti (NaOH,

KOH): il processo, chiamato anche saponificazione, porta alla formazione di glicerolo e Sali di acidi

grassi, noti commercialmente come saponi.

I fosfolipidi I fosfolipidi, dopo i trigliceridi, sono i lipidi più abbondanti in natura. Rivestono una grande importanza

biologica perché, essendo i principali componenti delle membrane cellulari, selezionano il passaggio di ioni e

molecole attraverso essa. I fosfolipidi sono chimicamente simili ai trigliceridi, in quanto derivano

dall’esterificazione di due gruppi alcolici del glicerolo con acidi grassi e dall’esterificazione del terzo gruppo

alcolico con l’acido fosforico, a sua volta legato da un altro legame estere e un amminoalcol.

I fosfolipidi sono dunque caratterizzati dalla presenza di una testa polare idrofila (il gruppo fosfato legato alla

molecola dell’amminoalcol) e da due code idrofobe (le due molecole di acidi grassi). Per questo duplice

comportamento, idrofilo e idrofobo, le molecole dei fosfolipidi sono dette anfipatiche. I fosfolipidi della

membrana si dispongono in una doppia fila con le code verso l’interno della membrana e le teste verso

l’esterno della cellula e l’interno (il citoplasma).

I glicolipidi I glicolipidi sono costituenti molto importanti della superficie esterna della membrana cellulare, in particolare

delle cellule del tessuto nervoso e dei globuli rossi, dove svolgono funzione di recettori molecolari. Nei globuli

rossi sono responsabili della specificità dei gruppi sanguigni. I glicolipidi sono formati da una molecola di

amminoalcol, la sfingosina, alla quale si lega un acido grasso e un monosaccaride, generalmente glucossio o

galattosio.

Gli steroidi Gli steroidi, i lipidi non saponificabili, sono composti che derivano da un idrocarburo policiclico formato da

quattro anelli condensati, lo sterano. Gli steroidi più importanti sono il colesterolo, gli acidi biliari e gli ormoni

steroidei (ormoni sessuali e corticosurrenali).

Le Proteine

Amminoacidi Gli amminoacidi sono i monomeri dei peptidi, ovvero le proteine, polimeri in cui è

presente il legame peptidico. Le proteine svolgono un ruolo biologico fondamentale

nel metabolismo cellulare. Gli amminoacidi sono composti bifunzionali costituiti dal

gruppo funzionale carbossilico (-COOH) e dal gruppo funzionale amminico (-NH2).

Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi (α-amminoacidi, in quanto i gruppi

funzionali sono legati tutti allo stesso carbonio), tranne la glicina e la prolina, si

presentano tutti con una formula generale definita da un atomo di carbonio

centrale a cui sono legati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico, un gruppo

carbossilico e un gruppo atomico, radicale (R) o catena laterale. Il gruppo R è diverso

per ogni amminoacido e ne determina le proprietà specifiche.

Chiralità Essendo il carbonio centrale degli amminoacidi legato a quattro gruppi atomici diversi (tranne nella glicina in

cui R è un atomo di idrogeno) possiamo definirlo uno stereocentro. Tutti gli α-amminoacidi sono molecole

chirali che si presentano sotto forma di due enantiomeri, ovvero sono luna l’immagine speculare dell’altra.

È anche possibile rappresentare gli α-amminoacidi con le proiezioni di Fischer, ponendo il gruppo COOH in

alto e la catena laterale R in basso. In base alla posizione di -NH2 si può determinare la configurazione: se si

trova a destra indica una configurazione D, a sinistra una L.

Tutti gli amminoacidi naturali hanno la configurazione L. Gli L-α-amminoacidi che costituiscono le proteine

sono venti: otto sono detti essenziali, in quanto l’organismo non è in grado di sintetizzarli e devono essere

acquisiti tramite le proteine presenti negli alimenti.

Nomenclatura e classificazione Gli amminoacidi naturali sono denominati con un nome comune (glicina, alanina, valina), che si rappresenta

con tre lettere (Gly, Ala, Val) quando deve essere utilizzato per formare le formule dei peptidi, oppure con

una lettera (G, A, V) quando si descrive la sequenza degli amminoacidi nei peptidi e nelle proteine. Si dividono

in quattro gruppi:

5 Amminoacidi con catene laterali idrofile e dotate di carica elettrica, idrofili, Argina, Istidina e Lisina

(Carica Positiva) e Acido aspartico e acido glutammico (Carica Negativa);

7 Amminoacidi con catene laterali polari ma prive di carica (idrofile), Serina, Treonina, Asparagina,

Glutammina e Tirosina;

5 Amminoacidi con catene laterali apolari idrofobiche, Alanina, Isoleucina, Leucina, Metionina,

Fenilalanina, Triptofano e Valina;

Cisteina, Glicina e Prolina, con caratteristiche peculiari.

Proprietà degli amminoacidi La struttura ionica dipolare degli amminoacidi giustifica le proprietà fisiche, ovvero lo stato cristallino negli

alti punti di fusione e nella solubilità in acqua, e le proprietà chimiche, che si identificano nel loro

comportamento anfotero, in quanto possono reagire sia con acidi sia con basi. Gli amminoacidi, infatti, nella

forma ionica dipolare.

I peptidi I peptidi sono dei biopolimeri costituiti da due o più amminoacidi

uguali o diversi uniti da un legame ammidico chiamato legame

peptidico. Il legame peptidico si stabilisce tra il carbonio del gruppo

carbossilico (-COOH) di un amminoacido e l’azoto del gruppo

amminico (-NH2) di un altro amminoacido. La reazione tra due

amminoacidi comporta l’eliminazione di una molecola d’acqua

(condensazione) e la formazione di un peptide.

Per convenzione il peptide si scrive mettendo a sinistra l’amminoacido con il gruppo amminico libero

(amminoacido N-terminale) e a destra l’amminoacido con il gruppo carbossilico libero (amminoacido C-

terminale). Un peptide costituito da due amminoacidi si chiama dipeptide.

La reazione tra l’alanina e la serina porta alla formazione del dipeptide alanilserina, quella tra la serina e

l’alanina porta alla formazione del dipeptide serilalanina. L’alanilserina e la serilanina sono pertanto isomeri.

Il numero di isomeri ovviamente aumenta all’aumentare del numero di amminoacidi che costituiscono il

peptide: con tre amminoacidi si possono ottenere sei tipeptidi: il numero (n) di peptidi che si possono

ottenere con un numero (m) di amminoacidi è dato dalla relazione: 𝑛 = 1 ∗ 2 ∗ 3 ∗ … ∗ 𝑚.

Tra gli amminoacidi di un peptide, oltre al legame peptidico, si può formare un secondo tipo di legame

covalente, il legame disolfuro, che si può stabilire tra i gruppi –SH di due unità di cisteina: il legame disolfuro

è un legame covalente singolo tra due atomi di zolfo (S-S). Questo legame si forma per ossidazione

(deidrogenazione) di due gruppi –SH appartenenti a due amminoacidi di cisteina (Cys) che possono

appartenere allo stesso peptide o a due peptidi diversi.

La classificazione delle proteine Le proteine sono dei biopolimeri formati da molti amminoacidi (più di 100) uniti tra loro da legami peptidici.

Sulla base della loro composizione chimica, le proteine si suddividono in:

Semplici, formate solo da amminoacidi;

Coniugate, costituite da amminoacidi e da un gruppo prostetico, una molecola non proteica, che può

essere un lipide, un glucide o un acido nucleico.

A seconda della funzione biologica svolta, si possono distinguere le seguenti classi di proteine:

strutturali, che costituiscono i tessuti e gli organi;

catalitiche, come gli enzimi;

contrattili e di movimento, che permettono la contrazione muscolare e il movimento di ciglia e

flagelli;

di trasporto, come l’emoglobina;

di riserva, che accumulano ioni e molecole nei tessuti;

di difesa, come gli anticorpi;

di regolazione, come gli ormoni.

In base alla forma che assumono nello spazio, le proteine possono essere suddivise in fibrose e globulari.

Le proteine fibrose, insolubili in acqua, sono formate da due o tre catene polipeptidiche disposte le

une accanto alle altre e legate con legami disolfuro (cheratina) o legami a idrogeno (collagene), a

costruire un unico filamento o un piano.

Le proteine globulari, solubili in acqua, sono formate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse

in forme compatte più o meno sferiche, determinate da numerose interazioni intramolecolari e

ioniche. Sono proteine globulari: gli enzimi, gli ormoni, le proteine di trasporto, di riserva e di difesa.

La struttura delle proteine Esaminando una proteina nella sua configurazione spaziale, è possibile individuare quattro livelli di

organizzazione ai quali si dà il nome di struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La struttura primaria è definita dalla sequenza con cui gli amminoacidi sono legati nella catena

polipeptidica. Ogni proteina ha una sua sequenza specifica e da essa dipende la sua funzione

biologica.

La struttura secondaria è definita dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica determinata

da legami a idrogeno che si stabiliscono tra l’ossigeno del gruppo carbonile (CO) di un amminoacido

e l’idrogeno del gruppo –NH di un altro amminoacido della stessa catena proteica o tra due catene

diverse. La struttura secondaria, tipica delle proteine fibrose, può presentarsi sotto forma di due

configurazioni:

o Configurazione ad α-elica, caratterizzata da una catena polipeptidica avvolta a spirale su se

stessa in senso antiorario, è determinata da legami a idrogeno intramolecolari con i gruppi R

diretti verso l’esterno. Questa configurazione conferisce elevata flessibilità ed elasticità, la

hanno ad esempio la cheratina, il collagene e l’elastina.

o Configurazione a β-foglietto ripiegato, caratterizzate da più catene polipeptidiche disposte

parallelamente l’una a canto all’altra e da legami idrogeno intramolecolari tra CO e NH.

La struttura terziaria è definita dalla forma della proteina, determinata da interazioni intramolecolari

tra i gruppi R degli amminoacidi. La struttura terziaria è tipica delle proteine globulari e può essere

considerata come l’insieme di segmenti polipeptidici tra le strutture secondarie volti a conferire la

maggior stabilità alla proteina. Sono presenti nelle proteine di grandi dimensioni delle regioni dette

domini, caratterizzate da una particolare stabilità e deputate a svolgere una determinata funzione.

La struttura quaternaria è definita dall’associazione di due o più catene polipeptidiche chiamate

anche subunità. Una particolare proteina con struttura quaternaria è l’emoglobina che presenta

quattro subunità coniugate con il gruppo prostetico eme, la malformazione di questa struttura

provoca malattie genetiche come l’anemia falciforme e la talassemia (anemia mediterranea).

I legami chimici responsabili della struttura secondaria, terziaria e quaternaria di una proteina sono deboli,

per cui in presenza di temperature elevate (es. in cottura), di valori estremi di pH, di solventi organici e di ioni

di metalli pesanti, tendono a rompersi. In tal caso la proteina perde la sua funzione biologica: è la

denaturazione. Quando una proteina denaturandosi forma nuovi legami intramolecolari e intermolecolari, il

processo di denaturazione è irreversibile.

Gli Acidi Nucleici

I nucleotidi I nucleotidi sono i monomeri degli acidi nucleici, biopolimeri presenti universalmente nei sistemi viventi, nei

quali presiedono alla conservazione, trasmissione ed espressione dei caratteri ereditari. I nucleotidi sono

costituiti dall’unione di tre molecole appartenenti a classi diverse:

Un monosaccaride a cinque atomi di carbonio in cui è presente il gruppo aldeidico, e che può essere

il D-ribosio o il D-2-desossiribosio.

Una base eterociclica azotata costituita da uno o due anelli di atomi di carbonio e di azoto

(eteroatomo). Le basi azotate presenti nella costituzione degli acidi nucleici sono cinque e

appartengono a due classi:

o Le pirimidine: citosina (indicata con la lettera C), timina (T) e uracile (U), costituite da un

anello esatomico;

o Le purine: adenina (A) e guanina (G), formate da due anelli condensati, uno esatomico e uno

pentatomico.

Un gruppo fosfato con un atomo di fosforo al centro, che conferisce all’acido nucleico la sua

caratteristica acidità.

La sintesi degli acidi nucleici Il gruppo funzionale emiacetalico –OH legato all’atomo di carbonio-1’ di una molecola di zucchero può reagire

con il gruppo amminico –NH in posizione 1 di una base azotata pirimidinica o con il gruppo amminico in

posizione 9 di una base azotata purinica. L’eliminazione di una molecola di acqua porta alla formazione di un

legame glicosidico e di un composto chiamato nucleoside.

𝑧𝑢𝑐𝑐ℎ𝑒𝑟𝑜 + 𝑏𝑎𝑠𝑒 𝑎𝑧𝑜𝑡𝑎𝑡𝑎 → 𝑛𝑢𝑐𝑙𝑒𝑜𝑠𝑖𝑑𝑒 + 𝐻2𝑂

I nucleosidi prendono nome dalla base azotata da cui derivano: adenosina, citidina, guanosina, timidina e

uridina.

Il gruppo ossidrile (OH) del carbonio-5’ dello zucchero del nucleoside può reagire con una molecola di acido

fosforico (H3PO4): si ha l’eliminazione di una molecola di acqua e la formazione di un legame estereo che

determina la sintesi di un composto chiamato nucleotide:

𝑛𝑢𝑐𝑙𝑒𝑜𝑠𝑖𝑑𝑒 + 𝑎𝑐𝑖𝑑𝑜 𝑓𝑜𝑠𝑓𝑜𝑟𝑖𝑐𝑜 → 𝑛𝑢𝑐𝑙𝑒𝑜𝑡𝑖𝑑𝑒 + 𝐻2𝑂

Il nome dei nucleotidi monofosfato (per la presenza di un solo gruppo fosfato) è costituito dal nome del

nucleoside con la desinenza –ina seguita dal termine monofosfato. I nucleotidi vengono generalmente

indicati con una sigla di tre lettere, la prima indica il tipo di base azotata, la seconda il numero di gruppi

fosfato (es. M = mono = un gruppo) e la terza la “P” del gruppo

fosfato. Se nei nucleosidi e nucleotidi è presente il 2-desossiribosio

agli eventuali nomi si premette il prefisso desossi-.

Il gruppo fosfato di un nucleotide (legato al carbonio-5’ dello

zucchero) può reagire con il gruppo ossidrile del carbonio-3’ dello

zucchero di un altro nucleotide: l’eliminazione di una molecola

d’acqua porta alla formazione di un legame fosfodiestere e di un

composto chiamato dinucleotide.

L’Acido nucleico, il DNA e l’RNA. Quando più nucleotidi si legano tra loro, si costituisce un

polinucleotide di un acido nucleico, un polimero identificato per la

prima volta nel nucleo della cellula. Da notare che una delle due estremità del polinucleotide ha un ossidrile

libero sul carbonio-3’ (estremità 3’), mentre l’altra ha un gruppo fosfato legato al carbonio-5’ (estremità 5’).

Nei sistemi viventi sono presenti due classi di acidi nucleici, strutturalmente e funzionalmente molto diverse,

anche se chimicamente simili:

Gli acidi desossiribonucleici (DNA), in cui lo zucchero costituente è il 2-desossiribosio e le quattro

basi azotate che possono legarsi ad esso sono adenina, citosina, guanina e timina. Le molecole di

DNA si trovano prevalentemente nel nucleo della cellula.

Gli acidi ribonucleici, in cui lo zucchero è il ribosio e le quattro basi azotate che vi si possono legare

sono l’adenina, la citosina, la guanina e l’uracile. Le molecole di RNA si trovano nel citoplasma e nei

ribosomi.

Realizzato da Paolo Franchi, 5°BC A.S. 2015/2016.

AMDG.