Gli aminoacidi in eccesso vengono degradati o convertiti in glucosio o in lipidi.

Il glutammato come collettore di ammoniaca…

…attraverso reazioni di transaminazione…

…e, infine, desaminazione.

Il PLP è cofattore di altri enzimi che agiscono sul carbonio alfa

…indebolendo il legame:

a) amminotransferasi;

b) decarbossilasi;

c) Aldolasi.

Altri enzimi catalizzano eliminazioni o sostituzioni in corrispondenza del carbonio (triptofano sintetasi) o (cistationina -sintasi).

Tautomeri stabili del PLP

Meccanismo della transaminazione

aldimmina Intermedio chinonico

chetimmina

Piridossamina fosfato

Glutammato/ossalacetato aminotransferasi: GOT

Aspartato transamminasi: AST

Nel cuore è più abbondante

Glutammato e -chetoglutarato sono la coppia comune

Aspartato transaminasi (PLP)

NH3+ NH3+

Ciclo dell’alanina

Glutamato-piruvato aminotransferasi (GPT)

o alanina transaminasi (ALT)

Glutammato deidrogenasi: deaminazione ossidativa

Glutammato deidrogenasi: aminazione riduttiva

Nei mitocondri epatici permette di detossificare l’NH4+ proveniente dalla flora batterica intestinale

E’ regolata allostericamente dai nucleotidi purinici: ADP e GDP stimolano la desaminazione, ATP e GTP stimolano l’aminazione

ATP

+

Glutammina sintetasi

GS batterica:

i siti attivi sono fra le interfacce delle subunità

Modificazione covalente della glutammina sintetasi

Si possono modificare 1 - 12 monomeri dell’oloenzima aumentando l’inattivazione

Regolazione della modificazione covalente della GS