FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE

Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli amminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete.

Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più amminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.

10% ORIGINE ANIMALE

5% ORIGINE VEGETALE

15 % PROTIDI

30% LIPIDI

55% CARBOIDRATI

FABBISOGNO PROTEICO

Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20% delle calorie totali giornaliere. La pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.

Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli amminoacidi

necessari per la sintesi delle proteine necessarie al nostro

organismo

Nel disegno sotto la struttura chimica di un amminoacido (notare la presenza di 4 differenti tipi di atomi: C, H, O, N)

CHIMICA DELLE PROTEINE

CC

HH

RR COOHCOOH

NH2NH2

gruppo carbossilico

gruppo amminico

catena laterale (parte

variabile)

idrogeno

Le proteine, o protidi, sono composti organici complessi presenti in tutte le cellule animalie vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è una macromolecola formata dall’unionedi decine di amminoacidi, uniti mediante un legame peptidico.

ESEMPI DI AMMINOACIDI

AMMINOACIDI

ESSENZIALI NON ESSENZIALI

Glicina, Alanina,Asparagina,

Glutammina Cisteina, Prolina, Serina

Aspartato, Glutammato,Tirosina

Leucina, Isoleucina,Valina

Fenilalanina,Triptofano

Metionina

Lisina,Treonina,Istidina, Arginina

Ma perché essenziali?

Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.

Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico.

Amminoacido (1)

Amminoacido (2)

Acqua

Legame peptidico

CC

HH

RR

COOHCOOH

NH2

NH2

Condensazione

La reazione inversa, cioè la rottura del legame peptidico,avviene in presenza di acqua e viene definita proteolisi o idrolisi proteica

Formazione di una proteina

H2NC

O

C

R

C

O

CO¯H

R

N

H

HO H

O HH N

C

O

C

RH

O HH

C

O

C

R

N

H

NC

O

C

R

H2NC

O

C

R H

O HO HN

C

O

C

R

H2NC

O

C

R H

NC

O

C

RH

Legame peptidico Legame peptidicoLegame peptidico

Formazione di molecole d’acqua

Crescita delpolipeptide

struttura primariarappresenta numero ,tipo

e sequenza lineare degli aa.

struttura primariarappresenta numero ,tipo

e sequenza lineare degli aa.

struttura secondariaconfigurazione spaziale delle

proteina

struttura secondariaconfigurazione spaziale delle

proteina

struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica

struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica

struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette

subunità

struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette

subunità

E’ importante in quanto determina la funzione

e l’attività biologica di una proteina

STRUTTURA DELLE PROTEINE

Determina le successive strutture proteiche, consentendo l’instaurarsi di forze intermolecolari

tra i diversi punti della catena polipeptidica

Tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno

che ne provocano la torsione (es. a-elica o foglietto beta)

E’ prodotta dall’interazione tra amminoacidi posti in punti diversi

della struttura secondaria (es. proteine globulari

come l’emoglobina)

Il livello di organizzazione superiore di queste proteine, consente loro di

svolgere attività biologiche complesse. L’emoglobina è formata

da 4 sub unità terziarie.

Alfa elica- alfa cheratina (cheratina della lana)- miosina- citocromo c

Foglietto beta- beta cheratina (cheratina della seta)- emoglobina umana - immunoglobuline

Struttura secondaria: interessa tratti più o meno lunghi della catena polipeptidica. Le due principali strutture secondarie sono l’alfa-elica (Fig. 1) e la struttura a foglietto beta (Fig.2). In Fig. 3 è rappresentata una proteina che presenta parti ad alfa-elica e parti a foglietto beta.

                                                       

 Fig. 1 Fig.2

                                                       

 Fig. 3

CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE

Esse si classificano in base a:

FORMA

FUNZIONE

COMPOSIZIONE CHIMICA

VALORE BIOLOGICO

FORMAFORMA

PROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina) o elasticità come il muscolo( actina e miosina)

PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di trasporto (emoglobina, lipoproteine), gli enzimi e gli ormoni

strutturalestrutturale

movimentomovimento

trasportotrasporto

regolatriceregolatrice

ormonaleormonale

protezioneprotezione

enzimaticaenzimatica

CollageneCollagene:: ossa, tendini, cartilagineCheratinaCheratina: capelli, pelle, unghie

Miosina e ActinaMiosina e Actina: contrazione muscolare

EmoglobinaEmoglobina: trasporto dell’ossigenoLipoproteineLipoproteine: trasporto dei grassi

CaseinaCaseina: nel latte AlbuminaAlbumina: nelle uova

InsulinaInsulina:: regola il glucosio nel sangueOrmone della crescitaOrmone della crescita:: regola la crescita

ImmunoglobulineImmunoglobuline:: sistema immunitario

Pepsina, PtialinaPepsina, Ptialina, Lipasi…: accelerano le rezioni chimiche

FUNZIONEFUNZIONE

COMPOSIZIONE CHIMICA

Proteine semplici: composte da soli amminoacidi

Proteine coniugate: costituite dall’unione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide)

VALORE BIOLOGICO

Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi essenziali(aae).

L’uomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di amminoacidi.

Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi.

L’amminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo.

In base a quanto detto ,le proteine si classificano in:Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae . Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati.Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi.Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).

GLI ENZIMI

Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo

Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli.

Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione all’interno del corpo umano.

LA DENATURAZIONE PROTEICA

modificazione della struttura secondaria, terziaria o quaternaria senza rompere i legami peptidici.

PROTIDI

Agenti chimici (acidi o basi),agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente)

DENATURAZIONE

DAL CRUDO AL COTTO….DAL CRUDO AL COTTO….

Con la COTTURA gli alimenti

diventano più..

•appetibili modifica aspetto, colore, sapore•masticabili e digeribili a seguito di reazioni chimiche•commestibili inattiva sostanze antinutrienti•igienicamente più sicure uccidendo microrganismi patogeni

La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della sostanza e la perdita dell’attività biologica

- il collagene è una proteina del tessuto connettivo, del tessuto osseo e cartilagineo. Il collagene ha una struttura a tripla alfa elica;- la cheratina è una proteina dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle unghie. La cheratina è un costituente della lana (alfa cheratina) e della seta (beta cheratina). Sono di cheratina il corno dei rinoceronti, gli zoccoli delle mucche, il sonaglio del serpente a sonagli;- il fibrinogeno è una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue;- la fibroina è una proteina che forma la tela dei ragni. La fibroina ha quasi totalmente una struttura a foglietti beta e ciò rende la tela soffice e flessibile; - la fibrina, importante proteina responsabile della coagulazione del sangue;- la miosina e l’actina, proteine che regolano la contrazione muscolare;- l’emoglobina, proteina che trasporta l’ossigeno a tutti i tessuti;- gli enzimi, proteine che accelerano le reazioni chimiche e intervengono nei processi metabolici;- gli ormoni, proteine prodotte dalle ghiandole endocrine, che stimolano particolari organi bersaglio, che, a loro volta, avviano e controllano fenomeni importanti;- gli anticorpi o immunoglobuline, proteine con il compito di neutralizzare virus e batteri.

Alcune importanti proteine

Filmati sulle proteine

1) Struttura delle proteine 1 (inglese)

2) Struttura delle proteine 2 (inglese)

Il collagene che costituisce il tessuto connettivo, il tessuto osseo e il tessuto cartilagineo ha una tripla alfa elica

L’actina e la miosina nella contrazione muscolare