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 PEPTIDI 1) Derivati da proteine per parziale proteolisi 2) Biomolecole funzionali: glutatione (3) encefaline (4-5) peptidi sali vari (PRP , istatine, cistatine, staterine….) 3) Ormoni: somatostatina (14 ) glucagone (29) vasopressina (9) 4) Antibiotici: gramicidina (15) valinomicina (12)

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PEPTIDI1) Derivati da proteine per parziale proteolisi

2) Biomolecole funzionali: glutatione (3)encefaline (4-5)peptidi salivari (PRP, istatine, cistatine, staterine….)

3) Ormoni: somatostatina (14 )glucagone (29)vasopressina (9)

4) Antibiotici: gramicidina (15)valinomicina (12)

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dolcificante

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Legame peptidico

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Ajjjjjj

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5

il legame C-N ha parziale caratteristica di doppio legame

nel legame peptidico gli atomi di O, C, N e H sono rigidamente sullo stesso piano

è possibile la libera rotazione intorno al legame C-Cα e N-Cα

si forma una struttura rigida che impedisce la libera rotazione intorno al legame C-N

il legame C-Cα è un legame singolo

il legame N-Cα è un legame singolo

φψ 

Piano ammidico

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Residui amminoacidici

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4 gruppi dissociabiliproprietà acido-basiche

3 Piani ammidici

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PROTEINE

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Funzioni biologiche delle proteine

Catalisi: (Enzimi)

Proteine di trasporto: (emoglobina)

Proteine di riserva: (ovalbumina)

Proteine contrattili : (actina e miosina)

Proteine strutturali:forniscono protezione e supporto alle strutturebiologiche (collageno, elastina, cheratina)

Proteine di difesa: (Anticorpi)

Trasmissione dei segnali chimici: (Ormoni)

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la proteina ha carica: positiva al di sotto del pInegativa al di sopra del pI

cationepH<pI

anfoionepH=pI

anionepH>pI

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•Livelli strutturali delle proteine

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La SEQUENZA con cui si ripetono i residui amminoacidicidefinisce la STRUTTURA PRIMARIA

Le proteine si distinguono per la COMPOSIZIONE e per laSEQUENZA dei residui amminoacidici

Proteine con lo stesso numero di residuiaminoacidici che differiscono nella struttura

primaria svolgono funzioni diverse.

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Struttura secondaria: ripiegamento della catenapolipeptica la cui catena principale si dispone nello spaziotridimensionale formando una struttura ripetitiva.

Strutture secondarie

α-elica,β-foglietto

Struttura secondaria delle proteine

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16

N Cα C=O

αααα – elica: avvolgimento e numero di AA per ogni passo di elica

senso di avvitamento:

α - eliche di proteine:destrorsa

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disposizione elicoidale della catena principale

DXSX

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18

passo = 3,6 residui

N Cα C=O

αααα – elica: avvolgimento e numero di AA per ogni passo di elica

ogni giro di elica 3,6

residui di amminoacidi

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αααα – elica: legami idrogeno

il gruppo CO di unamminoacido forma il

legame a H con il

gruppo NHdell’amminoacido che

si trova 4 residui più

avanti nella stessacatena

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L’atomo di ossigeno del legame peptidico di ogni aminoacido forma

legame idrogeno con l’idrogeno del legame peptidico del quartoaminoacido successivo

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PROLINA: residuo incompatibile con la struttura dell’α-elica

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Struttura secondaria: conformazione βStabilizzato tramite legami idrogeno tra le catene

Due possibilità:

(a) antiparallelo

(b) parallelo

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25

struttura β

catene laterali sopra osotto il piano del

foglio

foglietto β antiparallelo

legami a idrogeno fracatene polipeptidiche

diverse

struttura quasicompletamente estesa

CO N HR

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comuni strutture da2 a 5 foglietti βparalleli o anti-parallelli

foglietto β parallelo

CO N HR

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ripiegamenti β

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28

Struttura terziaria delle proteine

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29

CH2

CH2

CH2

CH2

NH3

CH2

COO

CH2

-

+

CH2

O

H

Legame aidrogeno

Pontedisolfuro

Legameionico

Interazioni

idrofobiche

riguarda la disposizione nello spazio e l’interazione di residuidi amminoacidi distanti tra loro nella sequenza lineare

struttura terziariaEs: MIOGLOBINA

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le interazioni tra le catene

laterali degli aminoacidideterminano in che modo unalunga catena polipeptidica siripiega nella forma

tridimensionale della proteina

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Motivo: avvolgimentopolipeptidico caratteristico

formato da due o piùelementi di strutturasecondaria

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Dominio: parte di una catena polipeptidica di per se stabile

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Denaturazione delleproteine: perdita dellastruttura tridimensionale

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Ripiegamento non corretto delle proteine

AMILOIDOSI:

Associazione spontanea di proteine non correttamente ripiegate AMILOIDI

Es: Morbo di Alzheimer (malattia neurodegenerativa)

Morbo di Parkinson

MALATTIE PRIONICHE(morbo della mucca pazza)

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Prione nel cervellodell’individuo sano

Prione nel cervello di un malato diencefalopatia spongiforme

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Struttura quaternaria delle proteine

EMOGLOBINA

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39struttura quaternaria = interazione nello spazio delle subunità

alcune proteine contengono più di una catena polipeptidica

ogni catena polipeptidica: subunità

EMOGLOBINA

N di subunità:

1 Monomerica2 Dimerica

3 Trimerica4 Tetramerica

multimerica

Cl ifi i d ll t i

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Classificazione delle proteinein base alla struttura e alla solubilità

Globulari Fibrose

Fibrose: determinano laresistenza, la forma e la

protezione esterna delle cellule

dei vertebrati

Globulari: la maggior parte deglienzimi e delle proteine regolatrici

Cl ifi i St tt F i d ll

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41

Classificazione, Struttura, Funzione delle

proteine

Proteine fibrose : catene polipeptidiche disposte

in lunghi fasci o foglietti. Normalmente èpresente un solo elemento di struttura 2a

ripetuto più volte. Prevalente funzione

strutturale. Insolubili in acqua.

Proteine globulari : catene polipeptidiche ripiegate

e forma sferica. Normalmente sono presenti piùtipi di struttura 2a. Prevalente funzioneregolatoria ed enzimatica.

Struttura secondaria e proprietà delle proteine fibrose

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p p p

αααα-elica

strutture dure e insolubili di varia resistenza e flessibilitàαααα-cheratina dei capelli, lana, unghie, artigli, corna, zoccoli,

strati esterni della pelle.

ββββ-foglietto

filamenti soffici, flessibili e non estensibilifibroina della seta

tripla elica del collageno

elemento fibroso principale nei mammiferi(25%proteine)molto resistente alla tensione, senza elasticità(collageno dei tendini, della matrice delle ossa)

αααα-cheratina

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catena polipeptidicacon oltre 100 residui

due polipeptidi di cheratinadanno origine a un avvolgi-

mento avvolto dimerico

2 file sfalsate di dimeri si associano testa-coda

dimero

2 protofilamenti si associano e formano le protofibrille

αααα cheratina

Sezione trasversale

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Sezione trasversaledi un capello

Il d i ti di lf è i di d ll d d ll h ti

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Il numero dei ponti disolfuro è indice della durezza delle α-cheratine

Collagene

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46

Collagene

Proteina (glicoproteina) più abbondantenei vertebrati (25% del totale)

• Cartilagine 50%

• Osso 23%

• Tendini• Cornea 68%

• Pelle 72%• Fegato, Polmoni, Aorta (20%)

TROPOCOLLAGENE (tripla elica, destrorsa)

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TROPOCOLLAGENE (tripla elica, destrorsa)

(sinistrorsa)

Gly-X-Y

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N CH

H2C CH2

C

O

CH

HO

1 2

3

4

55

4

3

21

CH2

N CH

H2C CH

C

O

OH

NH CH C

O

CH2

CH2

C

NH3

CH2

OHH

ACIDO ASCORBICO(vitamina C)

Gly X Y

Legami inter-intramolecolari covalenti

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49

g

•Tra catene αααα e tra unità di tropocollagene

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La carenza di vitamina Ccausa lo SCORBUTO

MALATTIE DEL COLLAGENE (dovute a mutazioni geniche):

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Sindrome di Ehlers-Danlos

O i i f ( i d di )

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Osteogenesi imperfetta (sindrome ossa di vetro)

Fibroina: fibre della

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Fibroina: fibre della

seta (baco da seta,ragni)(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)n

Filiera di ragno